| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-9页 |
| 引言 | 第9-17页 |
| 1. PCL 的研究现状 | 第9-11页 |
| ·国外发展概况 | 第10页 |
| ·国内发展概况 | 第10-11页 |
| 2. PCL 的合成及其特性 | 第11-14页 |
| ·PCL 的合成 | 第11-13页 |
| ·PCL 的特性 | 第13-14页 |
| 3. PCL 的应用 | 第14页 |
| 4. PCL 的改性研究进展 | 第14-16页 |
| 5. 本论文的工作目的 | 第16-17页 |
| 一、实验材料与方法 | 第17-22页 |
| ·实验材料 | 第17页 |
| ·菌株来源 | 第17页 |
| ·聚己内酯 | 第17页 |
| ·培养基 | 第17-18页 |
| ·分离及培养菌种用培养基 | 第17页 |
| ·鉴定菌种用培养基 | 第17-18页 |
| ·PCL 降解菌株的筛选 | 第18页 |
| ·PCL 降解菌株降解速率的测定 | 第18页 |
| ·PCL 底物的制备 | 第18页 |
| ·酶活测定及酶活单位定义 | 第18页 |
| ·菌株 DS0801 的初步鉴定 | 第18-19页 |
| ·形态学特征 | 第18页 |
| ·生理生化特征试验 | 第18-19页 |
| ·16SrDNA 序列测定以及16SrDNA 序列系统发育分析 | 第19页 |
| ·PCL 降解速率的测定 | 第19页 |
| ·PCL 乳化固体平板点植培养法 | 第19页 |
| ·PCL 乳化液体摇瓶培养法 | 第19页 |
| ·PCL 膜降解速率的测定 | 第19页 |
| ·酶与底物作用时间的测定 | 第19-20页 |
| ·酶的分离纯化 | 第20页 |
| ·粗酶液的制备 | 第20页 |
| ·超滤浓缩方法 | 第20页 |
| ·冷冻干燥 | 第20页 |
| ·凝胶层析分离纯化 | 第20页 |
| ·酶的最适反应温度的测定 | 第20页 |
| ·酶的最适反应PH 的测定 | 第20-21页 |
| ·分子量的测定 | 第21页 |
| ·制胶及电泳 | 第21页 |
| ·染色及显色 | 第21页 |
| ·电泳蛋白测定 | 第21页 |
| ·降解产物的测定 | 第21页 |
| ·主要实验仪器 | 第21-22页 |
| 二、实验结果与分析 | 第22-36页 |
| ·PCL 降解菌种的分离和纯化 | 第22-23页 |
| ·菌种的鉴定 | 第23-27页 |
| ·形态学特征 | 第23-25页 |
| ·生理生化特征 | 第25-26页 |
| ·16SrDNA 序列分析 | 第26-27页 |
| ·DS0801 菌株最佳发酵时间的确定 | 第27页 |
| ·酶与底物作用时间的测定 | 第27-28页 |
| ·粗酶的最适反应温度的测定 | 第28-29页 |
| ·粗酶的最适反应 PH 值的测定 | 第29页 |
| ·PCL 膜生物降解的测定 | 第29-32页 |
| ·PCL 膜降解速率的测定 | 第29-30页 |
| ·PCL 膜降解表面形态的观察 | 第30-32页 |
| ·PCL 解聚酶的分离纯化 | 第32-34页 |
| ·粗酶液的制备 | 第32页 |
| ·超滤浓缩 | 第32页 |
| ·冷冻干燥 | 第32页 |
| ·凝胶过滤层析分离纯化 | 第32-34页 |
| ·粗酶降解产物的测定 | 第34-36页 |
| 讨论 | 第36-37页 |
| 结论 | 第37-38页 |
| 参考文献 | 第38-41页 |
| 致谢 | 第41页 |