| 摘要 | 第1-10页 |
| Abstract | 第10-14页 |
| 第一章 绪论 | 第14-39页 |
| 第一节 乙酰辅酶A合成酶/一氧化碳脱氢酶简介 | 第14-24页 |
| 引言 | 第14-15页 |
| ·B-cluster和D-cluster的结构、功能和EPR性质 | 第15-17页 |
| ·C-cluster的结构、EPR性质和催化反应机理 | 第17-20页 |
| ·A-cluster的结构、EPR性质和催化反应机理 | 第20-24页 |
| 第二节 镍超氧化物歧化酶简介 | 第24-30页 |
| 引言 | 第24-25页 |
| ·NiSOD的晶体结构及其Ni金属中心相关性质 | 第25-27页 |
| ·催化反应机理简介 | 第27-30页 |
| 第三节 ACS/CODH研究尚存在的主要科学问题 | 第30-32页 |
| 第四节 本论文的目的意义和主要研究内容 | 第32-33页 |
| 参考文献 | 第33-39页 |
| 第二章 乙酰辅酶A合成酶金属活性中心A-cluster中第509位半胱氨酸“桥”的功能研究 | 第39-67页 |
| 引言 | 第39-40页 |
| 第一节 ACS野生型蛋白及突变体蛋白的基因构建、蛋白表达与纯化 | 第40-47页 |
| ·实验材料和仪器 | 第40-41页 |
| ·实验方法 | 第41-45页 |
| ·实验结果与讨论 | 第45-47页 |
| 第二节 ACS野生型及突变体蛋白的基本性质表征 | 第47-55页 |
| ·实验材料 | 第47页 |
| ·实验内容 | 第47-48页 |
| ·实验结果与讨论 | 第48-55页 |
| 第三节 ACS野生型及突变体蛋白的还原反应和甲基转移活性研究 | 第55-63页 |
| ·实验材料 | 第55页 |
| ·实验内容 | 第55-57页 |
| ·实验结果与讨论 | 第57-63页 |
| ·结论 | 第63页 |
| 参考文献 | 第63-67页 |
| 第三章 乙酰辅酶A合成酶金属活性中心A-cluster中Fe_4S_4立方烷的功能研究 | 第67-95页 |
| 引言 | 第67-68页 |
| 第一节 α_(15)和△cubane蛋白的基因构建、蛋白表达与纯化 | 第68-72页 |
| ·实验材料 | 第68页 |
| ·实验方法 | 第68-71页 |
| ·实验结果与讨论 | 第71-72页 |
| 第二节 α_(15)蛋白的晶体结构解析、金属中心结构表征及其光谱学性质研究 | 第72-84页 |
| ·实验材料 | 第72-73页 |
| ·实验方法 | 第73-77页 |
| ·实验结果与讨论 | 第77-84页 |
| 第三节 α_(15)和△cubane蛋白的催化活性研究 | 第84-92页 |
| ·实验材料 | 第84页 |
| ·实验内容 | 第84-86页 |
| ·实验结果与讨论 | 第86-91页 |
| ·结论 | 第91-92页 |
| 参考文献 | 第92-95页 |
| 第四章 基于ACS镍金属中心结构的蛋白设计—使其向Ni-SOD结构-功能转化研究 | 第95-133页 |
| 引言 | 第95-96页 |
| 第一节 突变体蛋白的设计、构建及其表达与纯化 | 第96-102页 |
| ·实验材料 | 第96-97页 |
| ·基于ACS金属Ni中心的功能蛋白质设计 | 第97-98页 |
| ·突变体蛋白表达质粒的构建 | 第98-101页 |
| ·突变体蛋白的表达、纯化与金属重组 | 第101-102页 |
| 第二节 突变体蛋白的性质表征 | 第102-116页 |
| ·实验材料 | 第102页 |
| ·实验内容 | 第102-106页 |
| ·实验结果与讨论 | 第106-115页 |
| ·小结 | 第115-116页 |
| 第三节 突变体蛋白的超氧化物歧化酶活性研究 | 第116-128页 |
| ·实验材料 | 第116页 |
| ·实验内容 | 第116-120页 |
| ·实验结果与讨论 | 第120-127页 |
| ·小结 | 第127-128页 |
| 参考文献 | 第128-133页 |
| 第五章 一氧化碳脱氢酶的基因克隆、蛋白表达与纯化探索研究 | 第133-144页 |
| 引言 | 第133-134页 |
| ·实验材料和仪器 | 第134页 |
| ·实验内容和结果 | 第134-140页 |
| ·小结与讨论 | 第140-141页 |
| 参考文献 | 第141-144页 |
| 工作总结和展望 | 第144-146页 |
| 附录 | 第146-152页 |
| 攻读博士学位期间已发表和完成的论文 | 第152-154页 |
| 致谢 | 第154-155页 |
