| 英文缩写词表 | 第1-6页 |
| 中文摘要 | 第6-10页 |
| 英文摘要 | 第10-14页 |
| 第一章 前言 | 第14-17页 |
| 第二章 材料与方法 | 第17-37页 |
| 一、实验材料 | 第17-20页 |
| 1.动物 | 第17页 |
| 2.枸杞糖缀合物及其糖链 | 第17-19页 |
| 3.试剂 | 第19页 |
| 4.仪器 | 第19-20页 |
| 二、方法 | 第20-36页 |
| (一) 小鼠脾脏B淋巴细胞的制备 | 第20-21页 |
| (二) 饱和实验 | 第21页 |
| (三) 竞争性抑制实验 | 第21-22页 |
| (四) 结合时相曲线实验 | 第22页 |
| (五) 解离时相曲线实验 | 第22页 |
| (六) ~3H-LbGp4、~3H-LbGp4-OL标记和纯度鉴定 | 第22-23页 |
| (七) FITC-LbGp4-OL标记和纯度鉴定 | 第23-24页 |
| (八) 荧光标记LbGp4-OL的饱和实验 | 第24页 |
| (九) FITC-LbGp4-OL与静息B淋巴细胞结合的图象分析 | 第24-25页 |
| (十) 单糖拮抗实验 | 第25-27页 |
| (十一) LACA小鼠脾脏T淋巴细胞的制备 | 第27-28页 |
| (十二) 凝胶阻滞电泳(EMSA) | 第28-31页 |
| (十三) 胚胎大鼠原代海马神经细胞的培养 | 第31页 |
| (十四) 睾丸间接细胞的制备 | 第31-32页 |
| (十五) 蛋白免疫印记实验(Western blotting analysis) | 第32-33页 |
| (十六) 蛋白激酶C的提取和测定 | 第33-34页 |
| (十七) 酪氨酸激酶(Tyrosine kinase assay)的提取测定 | 第34-36页 |
| 三、统计学处理 | 第36-37页 |
| 第三章 实验结果 | 第37-61页 |
| 一、~3H-LbGp4对B淋巴细胞的结合 | 第37-39页 |
| 二、~3H-LbGp4-OL对B淋巴细胞的结合 | 第39-42页 |
| 三、构成LbGp4的单糖对~3H-LbGp4与B细胞结合的影响 | 第42-45页 |
| 四、构成LbGp4-OL的单糖对~3H-LbGp4-OL与B细胞结合的影响 | 第45-50页 |
| 五、不同浓度糖链构成单糖对~3H-LbGp4-OL与静息B细胞结合的影响 | 第50-54页 |
| 六、FITC-LbGp4-OL与静息B淋巴细胞结合的饱和实验 | 第54-55页 |
| 七、~3H-LbGp4-OL与大鼠睾丸间质细胞结合的饱和实验 | 第55页 |
| 八、~3H-LbGp4-OL与胚胎大鼠海马神经细胞结合的饱和实验 | 第55-56页 |
| 九、~3H-LbGp4-OL与胚胎大鼠下丘脑神经细胞结合的饱和实验 | 第56页 |
| 十、~3H-LbGp4-OL对T淋巴细胞结合位点的饱和实验 | 第56-57页 |
| 十一、LbGp4-OL与静息B淋巴细胞部位的研究 | 第57-58页 |
| 十二、LbGp4和LbGp4-OL对B淋巴细胞蛋白激酶C活性的影响 | 第58-59页 |
| 十三、LbGp4和LbGp4-OL对B淋巴细胞酪氨酸激酶活性的影响 | 第59页 |
| 十四、LbGp4和LbGp4-OL对B淋巴细胞核转录因子NF-κB和BSAP的影响 | 第59-61页 |
| 第四章 讨论 | 第61-68页 |
| 一、~3H-LbGp4和~3H-LbGp4-OL与B淋巴细胞的结合特征 | 第61-62页 |
| 二、LPS、PWM和ConA不能完全拮抗~3H-LbGp4与B淋巴细胞的特异性结合 | 第62页 |
| 三、~3H-LbGp4和~3H-LbGp4-OL构成单糖中阿拉伯糖、半乳糖和鼠李糖是其与B细胞结合的必需糖 | 第62-63页 |
| 四、LbGp4-OL的细胞结合位点主要位于B淋巴细胞 | 第63页 |
| 五、LbGp4-OL与B淋巴细胞的特异性结合位点位于细胞膜 | 第63-64页 |
| 六、LbGp4-OL与B淋巴细胞结合后所启动的跨膜信号转导途径 | 第64-68页 |
| 第五章 结论 | 第68-69页 |
| 参考文献 | 第69-74页 |
| 蛋白激酶C和IκB/NF-κB在免疫调节中的作用 | 第74-78页 |
| BSAP/Pax-5在B淋巴细胞发育、增殖、分化中的作用 | 第78-82页 |
| 博士后工作期间论文出版情况 | 第82-83页 |
| 简历 | 第83-84页 |
| 致谢 | 第84页 |
