中文摘要 | 第4-6页 |
Abstract | 第6-7页 |
第1章 绪论 | 第10-23页 |
1.1 翻译后修饰蛋白质组学研究的意义 | 第10-12页 |
1.2 蛋白质磷酸化修饰的概述 | 第12-14页 |
1.2.1 定义和主要类型 | 第12-13页 |
1.2.2 重要的生物学意义 | 第13-14页 |
1.3 磷酸化蛋白质组学的研究策略 | 第14-19页 |
1.3.1 Bottom-up策略 | 第15-16页 |
1.3.2 磷酸化肽的分离富集方法 | 第16-17页 |
1.3.3 Top-down策略 | 第17-18页 |
1.3.4 磷酸化蛋白的分离富集方法 | 第18-19页 |
1.4 有机/无机杂化材料用于分离富集磷酸化蛋白的优势 | 第19-20页 |
1.5 阴离子受体用于识别磷酸根的概述 | 第20页 |
1.6 本论文研究内容与创新点 | 第20-23页 |
1.6.1 本论文研究内容 | 第20-22页 |
1.6.2 本论文创新点 | 第22-23页 |
第2章 基于硫脲的有机单体与磷酸化蛋白相互作用的研究 | 第23-48页 |
2.1 引言 | 第23页 |
2.2 实验部分 | 第23-34页 |
2.2.1 主要实验原料及仪器 | 第23-25页 |
2.2.2 重要有机单体的合成 | 第25-27页 |
2.2.3 分子间相互作用的荧光滴定实验 | 第27-29页 |
2.2.4 分子间相互作用的核磁滴定实验 | 第29-30页 |
2.2.5 分子间相互作用的红外滴定实验 | 第30-31页 |
2.2.6 AIPA单分子层对磷酸化蛋白的QCM吸附实验 | 第31-33页 |
2.2.7 AIPA单分子层表面AFM形貌测试 | 第33-34页 |
2.2.8 AIPA单分子层表面接触角测试 | 第34页 |
2.3 实验结果与分析 | 第34-46页 |
2.3.1 合成产物的表征 | 第34-35页 |
2.3.2 荧光滴定结果分析 | 第35-37页 |
2.3.3 核磁滴定结果分析 | 第37-38页 |
2.3.4 红外滴定结果分析 | 第38-39页 |
2.3.5 QCM吸附实验结果分析 | 第39-41页 |
2.3.6 AFM形貌测试结果分析 | 第41-44页 |
2.3.7 表面接触角测试结果分析 | 第44-46页 |
2.4 本章小结 | 第46-48页 |
第3章 Fe_3O_4@mTiO_2-AIPA材料的制备与表征 | 第48-72页 |
3.1 引言 | 第48页 |
3.2 实验部分 | 第48-54页 |
3.2.1 主要实验原料及仪器 | 第48-50页 |
3.2.2 实验方法 | 第50-53页 |
3.2.3 表征测试方法 | 第53-54页 |
3.3 实验结果与分析 | 第54-71页 |
3.3.1 样品形貌表征 | 第54-55页 |
3.3.2 样品比表面积及孔径分析 | 第55-59页 |
3.3.3 样品X射线衍射分析 | 第59-62页 |
3.3.4 样品磁响应性分析 | 第62-65页 |
3.3.5 样品热失重分析 | 第65-66页 |
3.3.6 样品红外光谱分析 | 第66-67页 |
3.3.7 样品X射线光电子能谱分析 | 第67-68页 |
3.3.8 样品表面电势分析 | 第68-71页 |
3.4 本章小结 | 第71-72页 |
第4章 Fe_3O_4@mTiO_2-AIPA材料在磷酸化蛋白分离中的应用 | 第72-89页 |
4.1 引言 | 第72页 |
4.2 实验部分 | 第72-76页 |
4.2.1 主要实验原料及仪器 | 第72-73页 |
4.2.2 磷酸化蛋白的分离过程 | 第73-75页 |
4.2.3 RP-HPLC分析步骤 | 第75-76页 |
4.3 实验结果与分析 | 第76-88页 |
4.3.1 不同梯度程序对蛋白标准品洗脱效果的影响 | 第77-81页 |
4.3.2 不同流动相组成对蛋白标准品洗脱效果的影响 | 第81-84页 |
4.3.3 Fe_3O_4@mTiO_2-AIPA材料直接分离α-酪蛋白结果分析 | 第84-88页 |
4.4 本章小结 | 第88-89页 |
第5章 论文结论与展望 | 第89-91页 |
5.1 论文结论 | 第89-90页 |
5.2 展望 | 第90-91页 |
致谢 | 第91-92页 |
参考文献 | 第92-101页 |
攻读硕士期间获得与学位论文相关的科研成果 | 第101-102页 |
参加科研项目情况 | 第102页 |