| 摘要 | 第9-10页 |
| ABSTRACT | 第10页 |
| 第1章 绪论 | 第11-15页 |
| 1.1凋亡抑制蛋白样蛋白2 | 第11页 |
| 1.2 ILP-2的结构 | 第11-12页 |
| 1.3 ILP-2抗凋亡作用机制 | 第12-13页 |
| 1.4 ILP-2在肿瘤中表达情况 | 第13页 |
| 1.5 研究目的和意义 | 第13-14页 |
| 1.6 研究拟解决的关键问题 | 第14页 |
| 1.7 研究拟采用的方法 | 第14-15页 |
| 第2章 凋亡抑制蛋白样蛋白2对乳腺癌细胞生长的作用 | 第15-33页 |
| 2.1 实验材料 | 第15-18页 |
| 2.1.1 细胞株 | 第15页 |
| 2.1.2 组织来源 | 第15页 |
| 2.1.3 实验试剂 | 第15-17页 |
| 2.1.4 主要试剂溶液配制 | 第17页 |
| 2.1.5 主要实验仪器和设备 | 第17-18页 |
| 2.2 方法 | 第18-22页 |
| 2.2.1 免疫组化 | 第18-19页 |
| 2.2.2 细胞培养 | 第19页 |
| 2.2.3 细胞转染 | 第19页 |
| 2.2.4 蛋白印迹 | 第19-21页 |
| 2.2.5 MTT实验 | 第21页 |
| 2.2.6 刻痕实验 | 第21页 |
| 2.2.7 AO-EB凋亡实验 | 第21-22页 |
| 2.2.8 数据分析 | 第22页 |
| 2.3 结果 | 第22-31页 |
| 2.3.1 ILP-2在乳腺癌组织高表达 | 第22-23页 |
| 2.3.2 乳腺癌细胞中ILP-2高表达 | 第23页 |
| 2.3.3 siRNA-5干扰片段有较高的敲低效率 | 第23-24页 |
| 2.3.4 干扰后ILP-2在不同细胞不同时间点低表达 | 第24-26页 |
| 2.3.5 敲低ILP-2表达抑制乳腺癌细胞增殖 | 第26-27页 |
| 2.3.6 敲低ILP-2表达抑制细胞迁移 | 第27-29页 |
| 2.3.7 敲低ILP-2表达促进细胞凋亡 | 第29-31页 |
| 2.4 讨论 | 第31-33页 |
| 第3章 免疫共沉淀联合质谱技术分析与凋亡抑制蛋白样蛋白2相互作用蛋白的蛋白 | 第33-40页 |
| 3.1 实验材料 | 第33-35页 |
| 3.1.1 细胞株 | 第33页 |
| 3.1.2 主要试剂 | 第33-34页 |
| 3.1.3 主要试剂配制 | 第34页 |
| 3.1.4 主要实验仪器和设备 | 第34-35页 |
| 3.2 方法 | 第35-37页 |
| 3.2.1 免疫共沉淀联合WesternBlot | 第35-36页 |
| 3.2.2 硝酸银染色 | 第36页 |
| 3.2.3 质谱鉴定 | 第36页 |
| 3.2.4 数据分析 | 第36-37页 |
| 3.3 结果 | 第37-39页 |
| 3.3.1 免疫共沉淀分离与ILP-2相互作用的蛋白 | 第37页 |
| 3.3.2 质谱分析结果 | 第37-38页 |
| 3.3.3 CHK2免疫共沉淀反向验证ILP-2 | 第38页 |
| 3.3.4 质谱技术验证相互作用蛋白CHK2 | 第38-39页 |
| 3.4 讨论 | 第39-40页 |
| 第4章 凋亡抑制蛋白样蛋白2促进乳腺癌细胞生长机制 | 第40-47页 |
| 4.1 实验材料 | 第40-42页 |
| 4.1.1 细胞株 | 第40页 |
| 4.1.2 主要试剂 | 第40-41页 |
| 4.1.3 主要试剂配制 | 第41页 |
| 4.1.4 主要实验仪器和设备 | 第41-42页 |
| 4.1.5 实验分组 | 第42页 |
| 4.2 方法 | 第42-43页 |
| 4.2.1 细胞传代培养 | 第42页 |
| 4.2.2 细胞转染 | 第42-43页 |
| 4.2.3 WesternBlot | 第43页 |
| 4.2.4 数据分析 | 第43页 |
| 4.3 结果 | 第43-45页 |
| 4.3.1 ILP-2低表达导致MCF-7中Caspase-3表达升高 | 第43-44页 |
| 4.3.2 ILP-2低表达促进CHK2及其pCHK2表达增加 | 第44页 |
| 4.3.3 ILP-2低表达抑制Cdc25C及其pCdc25C表达 | 第44-45页 |
| 4.4 讨论 | 第45-47页 |
| 结束语 | 第47-48页 |
| 致谢 | 第48-49页 |
| 参考文献 | 第49-52页 |
| 作者在学期间取得的学术成果 | 第52-53页 |
| 专有名词中英文对照表 | 第53页 |
