摘要 | 第3-4页 |
Abstract | 第4页 |
第1章 文献综述 | 第7-17页 |
1.1 热休克蛋白 | 第7-10页 |
1.1.1 热休克蛋白的分类与分布 | 第7-8页 |
1.1.2 HSP70的分子结构与调控机制 | 第8-9页 |
1.1.3 HSP70的生物学功能 | 第9页 |
1.1.4 水生动物HSP70研究进展 | 第9-10页 |
1.2 TNFAIP8家族 | 第10-12页 |
1.2.1 TNFAIP8家族的分类与分布 | 第10-11页 |
1.2.2 TNFAIP8的分子结构特点与调控机制 | 第11-12页 |
1.2.3 TNFAIP8的生物学功能 | 第12页 |
1.3 干扰素诱导的鸟苷酸结合蛋白 | 第12-14页 |
1.3.1 GBPs的分类及结构特征 | 第12-13页 |
1.3.2 GBPs的调控 | 第13页 |
1.3.3 GBP1的生物学功能 | 第13-14页 |
1.4 Toll样受体 | 第14-16页 |
1.4.1 Toll样受体的分类与分布 | 第14-15页 |
1.4.2 TLRs分子结构与信号传导途径 | 第15页 |
1.4.3 TLR2的生物学功能 | 第15-16页 |
1.5 本研究的目的与意义 | 第16-17页 |
第2章 三角帆蚌HSP70基因克隆与表达分析 | 第17-34页 |
2.1 前言 | 第17页 |
2.2 实验材料 | 第17-18页 |
2.2.1 实验主要试剂 | 第17-18页 |
2.2.2 实验材料、载体和菌株 | 第18页 |
2.3 实验方法 | 第18-23页 |
2.3.1 三角帆蚌组织总RNA的提取 | 第18-19页 |
2.3.2 3′端片段的合成 | 第19-21页 |
2.3.3 HcHSP70基因的生物信息学分析 | 第21-22页 |
2.3.4 HcHSP70 mRNA在不同组织中的表达 | 第22页 |
2.3.5 鳃组织HcHSP70在不同水温刺激后的表达变化 | 第22-23页 |
2.4 实验结果 | 第23-32页 |
2.4.1 HcHSP70 cDNA全长及推导的氨基酸序列特征 | 第23-27页 |
2.4.2 HcHSP70序列同源性及系统进化树 | 第27-28页 |
2.4.3 HSP70蛋白的一级、二级及三级结构分析 | 第28-31页 |
2.4.4 HcHSP70组织表达 | 第31页 |
2.4.5 不同水温刺激下鳃HcHSP70 mRNA及其蛋白的表达 | 第31-32页 |
2.5 讨论 | 第32-34页 |
第3章 三角帆蚌TNFAIP8基因克隆与表达分析 | 第34-46页 |
3.1 前言 | 第34页 |
3.2 实验材料 | 第34页 |
3.3 实验方法 | 第34-38页 |
3.3.1 三角帆蚌组织总RNA的提取 | 第34-35页 |
3.3.2 3′端片段的合成 | 第35页 |
3.3.3 5′端片段的合成 | 第35-37页 |
3.3.4 HcTNFAIP8基因的生物信息学分析 | 第37页 |
3.3.5 HcTNFAIP8 mRNA在不同组织中的表达 | 第37-38页 |
3.3.6 注射PGN或LPS后HcTNFAIP8在肝胰腺中的表达变化 | 第38页 |
3.4 实验结果 | 第38-44页 |
3.4.1 HcTNFAIP8 cDNA全长及推导的氨基酸序列特征 | 第38-40页 |
3.4.2 HcTNFAIP8序列同源性及系统进化树 | 第40-41页 |
3.4.3 HcTNFAIP蛋白的一级、二级和三级结构分析 | 第41-42页 |
3.4.4 HcTNFAIP8组织表达 | 第42-43页 |
3.4.5 PGN或LPS刺激后肝胰腺中HcTNFAIP8的表达 | 第43-44页 |
3.5 讨论 | 第44-46页 |
第4章 三角帆蚌GBP1全长克隆及其序列特征分析 | 第46-56页 |
4.1 前言 | 第46页 |
4.2 实验材料 | 第46页 |
4.3 实验方法 | 第46-47页 |
4.4 实验结果 | 第47-54页 |
4.4.1 HcGBP1 cDNA全长及推导的氨基酸序列特征 | 第47-51页 |
4.4.2 HcGBP1序列同源性及系统进化树 | 第51页 |
4.4.3 HcGBP1蛋白的一级、二级和三级结构分析 | 第51-54页 |
4.5 讨论 | 第54-56页 |
第5章 三角帆蚌TLR2全长克隆及其序列特征分析 | 第56-63页 |
5.1 前言 | 第56页 |
5.2 实验材料 | 第56页 |
5.3 实验方法 | 第56-57页 |
5.4 实验结果 | 第57-62页 |
5.4.1 HcTLR2 cDNA全长及推导的氨基酸序列特征 | 第57-59页 |
5.4.2 HcTLR2序列同源性及系统进化树 | 第59页 |
5.4.3 HcTLR2蛋白的一级、二级和三级结构分析 | 第59-62页 |
5.5 讨论 | 第62-63页 |
小结 | 第63-64页 |
参考文献 | 第64-74页 |
致谢 | 第74-75页 |
在读期间公开发表论文(著)及科研情况等 | 第75页 |