| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 英文缩略表 | 第10-11页 |
| 引言 | 第11-12页 |
| 第1章 Ac-SDKP调节Ac-α-Tub抑制矽肺肌成纤维细胞转分化的作用及其机制 | 第12-38页 |
| 1.1 材料与方法 | 第12-21页 |
| 1.1.1 实验材料 | 第12-15页 |
| 1.1.2 体内研究 | 第15-16页 |
| 1.1.3 体外研究 | 第16页 |
| 1.1.4 实验关键技术 | 第16-21页 |
| 1.1.5 统计学处理 | 第21页 |
| 1.2 结果 | 第21-32页 |
| 1.2.1 Ac-α-Tub在矽肺大鼠模型中缺失表达 | 第21-25页 |
| 1.2.2 Ac-SDKP调节Ac-α-Tub抑制矽肺肌成纤维细胞转分化的机制 | 第25-30页 |
| 1.2.3 Ac-SDKP调节Ac-α-Tub抑制Ang II诱导的大鼠成纤维细胞向肌成纤维细胞转分化 | 第30-32页 |
| 1.3 讨论 | 第32-35页 |
| 1.3.1 乙酰化微管蛋白 α（acetylated α-tubulin, Ac-α-Tub）的缺失表达在矽肺纤维化发生、发展中具有重要意义 | 第32-33页 |
| 1.3.2 Ac-SDKP通过对HDAC6的调节稳定Ac-α-Tub的表达，抑制矽肺纤维化肌成纤维细胞转分化 | 第33-34页 |
| 1.3.3 Ac-SDKP对AT1的调节，稳定Ac-α-Tub的表达，抑制矽肺纤维化肌成纤维细胞转分化 | 第34-35页 |
| 1.4 小结 | 第35页 |
| 参考文献 | 第35-38页 |
| 第2章 Ac-α-Tub在肺、肝和肾纤维化模型中表达的病理学特点 | 第38-50页 |
| 2.1 材料与方法 | 第38-39页 |
| 2.1.1 实验材料 | 第38页 |
| 2.1.2 主要试剂 | 第38页 |
| 2.1.3 主要仪器设备 | 第38页 |
| 2.1.4 动物模型 | 第38-39页 |
| 2.2 结果 | 第39-44页 |
| 2.2.1 Ac-α-Tub在大鼠肺、肾、肝纤维化模型中的表达特点 | 第39-42页 |
| 2.2.2 Ac-α-Tub在多种器官中的表达特点 | 第42-44页 |
| 2.3 讨论 | 第44-47页 |
| 2.3.1 动式染尘大鼠矽肺纤维化形成特点 | 第44-45页 |
| 2.3.2 Ac-α-Tub在肺、肾、肝纤维化模型中的差异表达 | 第45-47页 |
| 2.4 小结 | 第47页 |
| 参考文献 | 第47-50页 |
| 第3章 综述乙酰化微管蛋白 α 在矽肺纤维化中的研究进展 | 第50-66页 |
| 3.1 Ac-α-Tub影响微管聚合/解聚对矽肺纤维化的调控 | 第51-57页 |
| 3.1.1 Ac-α-Tub与气道上皮屏障 | 第53页 |
| 3.1.2 Ac-α-Tub与肺血管内皮屏障 | 第53-54页 |
| 3.1.3 Ac-α-Tub与肌成纤维细胞转化 | 第54-56页 |
| 3.1.4 Ac-α-Tub与上皮间质转化 | 第56页 |
| 3.1.5 Ac-α-Tub与巨噬细胞活化 | 第56-57页 |
| 3.1.6 Ac-α-Tub与细胞增殖和迁移 | 第57页 |
| 3.2 Ac-α-Tub翻译后修饰在器官纤维化形成中的作用 | 第57-60页 |
| 3.2.1 αTAT1与纤维化 | 第58-59页 |
| 3.2.2 HDAC6与纤维化 | 第59-60页 |
| 3.3 Ac-α-Tub与其他器官纤维化 | 第60-61页 |
| 参考文献 | 第61-66页 |
| 结论 | 第66-67页 |
| 致谢 | 第67-68页 |
| 导师简介 | 第68-69页 |
| 作者简介 | 第69-70页 |
| 学位论文数据集 | 第70页 |
