| 英文缩略语注释 | 第1-7页 |
| 摘要 | 第7-8页 |
| Abstract | 第8-12页 |
| 1 前言 | 第12-21页 |
| ·鱼类非特异性免疫因子的研究进展 | 第12-18页 |
| ·补体(complement) | 第12页 |
| ·趋化因子(Chemokine) | 第12-13页 |
| ·C-反应蛋白(C-reactive protein,CRP) | 第13-14页 |
| ·抗菌肽(Antimicrobial peptides) | 第14页 |
| ·干扰素(interferon,IFN) | 第14-15页 |
| ·转化生长因子(Transforming growth factor,TGF) | 第15页 |
| ·转铁蛋白(transferrin,Tf) | 第15-16页 |
| ·凝集素(Lectin) | 第16页 |
| ·溶菌酶(Lysozyme) | 第16-17页 |
| ·肿瘤坏死因子(Tumor necrosis factor,TNF) | 第17页 |
| ·主要组织相容性复合物(Major histocompatibility complex,MHC) | 第17-18页 |
| ·鱼类NCCRP-1的研究进展 | 第18页 |
| ·鱼类IL-10的研究进展 | 第18-19页 |
| ·本实验的研究目的、意义 | 第19-21页 |
| 2 草鱼NCCRP-1的克隆与表达分析 | 第21-54页 |
| ·引言 | 第21页 |
| ·实验材料 | 第21-26页 |
| ·主要仪器设备 | 第21-22页 |
| ·主要试剂及试剂盒 | 第22-23页 |
| ·所用溶液及培养基的配制方法 | 第23-25页 |
| ·实验动物 | 第25页 |
| ·质粒载体、病毒及受体菌株 | 第25页 |
| ·主要溶液及器皿的预处理 | 第25-26页 |
| ·实验方法 | 第26-41页 |
| ·总RNA提取 | 第26页 |
| ·NCCRP-1的RACE克隆 | 第26-32页 |
| ·生物信息学分析 | 第32页 |
| ·NCCRP-1的原核表达 | 第32-39页 |
| ·兔抗NCCRP-1多克隆抗体的制备 | 第39-40页 |
| ·免疫组织化学分析 | 第40-41页 |
| ·实验结果 | 第41-52页 |
| ·NCCRP-1基因全长cDNA序列的克隆 | 第41页 |
| ·NCCRP-1基因序列特征分析 | 第41-44页 |
| ·关于NCCRP-1基因的分子系统学分析 | 第44-45页 |
| ·NCCRP-1重组表达载体的构建 | 第45-46页 |
| ·NCCRP-1基因的原核表达 | 第46-47页 |
| ·融合蛋白NCCRP-1在大肠杆菌中表达条件的优化 | 第47-49页 |
| ·重组蛋白的纯化及定量 | 第49-50页 |
| ·兔抗NCCRP-1多克隆抗体效价测定 | 第50页 |
| ·融合蛋白的免疫反应性 | 第50-51页 |
| ·免疫组化分析 | 第51-52页 |
| ·讨论 | 第52-54页 |
| 3 草鱼IL-10的克隆与表达分析 | 第54-71页 |
| ·引言 | 第54页 |
| ·实验材料 | 第54页 |
| ·实验方法 | 第54-58页 |
| ·总RNA提取 | 第54页 |
| ·IL-10的基因克隆 | 第54-56页 |
| ·生物信息学分析 | 第56页 |
| ·IL-10的原核表达 | 第56-58页 |
| ·兔抗IL-10多克隆抗体的制备 | 第58页 |
| ·免疫组织化学分析 | 第58页 |
| ·实验结果 | 第58-69页 |
| ·IL-10基因全长cDNA序列的克隆 | 第58页 |
| ·IL-10基因序列特征分析 | 第58-60页 |
| ·基于IL-10基因的分子系统学分析 | 第60-61页 |
| ·IL-10基因重组表达载体的构建 | 第61-62页 |
| ·IL-10基因的原核表达 | 第62-63页 |
| ·融合蛋白IL-10在大肠杆菌中表达条件的优化 | 第63-66页 |
| ·重组蛋白的纯化及定量 | 第66-67页 |
| ·兔抗IL-10多克隆抗体效价测定 | 第67页 |
| ·融合蛋白的免疫反应性 | 第67-68页 |
| ·免疫组化分析 | 第68-69页 |
| ·讨论 | 第69-71页 |
| 4 总结 | 第71-72页 |
| 5 参考文献 | 第72-83页 |
| 致谢 | 第83-84页 |
| 作者简历 | 第84-85页 |
| 导师简介 | 第85页 |
