| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-9页 |
| 1 前言 | 第9-23页 |
| ·黄曲霉毒素简介 | 第9页 |
| ·黄曲霉毒素氧化酶简介 | 第9-17页 |
| ·蛋白质结构研究手段简介 | 第17-19页 |
| ·等温滴定微量热法 | 第19-20页 |
| ·研究背景、目的与意义 | 第20-23页 |
| 2 实验设备及材料 | 第23-27页 |
| ·主要仪器设备 | 第23页 |
| ·试剂 | 第23-27页 |
| 3 实验方法 | 第27-44页 |
| ·MBP-AFO 融合蛋白的活性、高效诱导表达 | 第27-31页 |
| ·MBP-AFO 融合蛋白的亲和层析 | 第31-32页 |
| ·酶切 MBP-AFO 融合蛋白，释放 AFO | 第32页 |
| ·E/AFO 活性测定 | 第32-34页 |
| ·MBP 标签的去除及去金属离子 E/AFO 的获得 | 第34-36页 |
| ·关于 E/AFO 分子内是否存在二硫键的分析 | 第36-39页 |
| ·关于 E/AFO 与铜离子相互作用的分析 | 第39-40页 |
| ·E/AFO 与锌离子相互作用的分析 | 第40-42页 |
| ·E/AFO 结合氧气的监测 | 第42-44页 |
| 4 实验结果 | 第44-60页 |
| ·活性 E/AFO 表达条件的优化 | 第44-46页 |
| ·优化发酵培养条件 | 第46-48页 |
| ·纯化方法优化结果 | 第48-49页 |
| ·原子发射光谱测定金属离子浓度结果 | 第49-50页 |
| ·E/AFO 氧化还原作用机制的研究结果 | 第50-60页 |
| 5 讨论与分析 | 第60-63页 |
| ·原核表达条件及纯化方法的优化 | 第60-61页 |
| ·E/AFO 透析除金属离子 | 第61页 |
| ·AFO 分子中两个半胱氨酸存在状态的分析 | 第61-62页 |
| ·AFO 与金属离子相互作用的分析 | 第62页 |
| ·AFO 与氧气相互作用分析 | 第62-63页 |
| 6 小结与展望 | 第63-64页 |
| ·小结 | 第63页 |
| ·展望 | 第63-64页 |
| 参考文献 | 第64-69页 |
| 致谢 | 第69页 |