| 第一章 文献综述 | 第1-31页 |
| ·Bt毒素的研究进展 | 第13-19页 |
| ·Bt毒素的分类 | 第13-14页 |
| ·Bt毒素的结构 | 第14-15页 |
| ·Bt毒素的杀虫机理及其分子机制 | 第15-19页 |
| ·昆虫对 Bt毒素的抗性 | 第19-26页 |
| ·昆虫对 Bt毒素抗性的研究进展 | 第19-20页 |
| ·昆虫对 Bt毒素的抗性机制 | 第20页 |
| ·与抗性相关的Bt毒素的主要受体 | 第20-23页 |
| ·受体的变化与昆虫对 Bt毒素的抗性 | 第23-26页 |
| ·蛋白转导结构域—PTD的研究进展 | 第26-29页 |
| ·PTD中TAT的发现及转导机制 | 第27-28页 |
| ·PTD融合分子的研究 | 第28-29页 |
| ·PTD应用概述 | 第29页 |
| ·本研究的目的意义 | 第29-31页 |
| 第二章 材料与方法 | 第31-44页 |
| ·材料 | 第31-35页 |
| ·供试昆虫 | 第31页 |
| ·菌株和质粒 | 第31页 |
| ·培养基 | 第31页 |
| ·酶、试剂和主要缓冲液 | 第31-34页 |
| ·仪器设备 | 第34-35页 |
| ·方法 | 第35-44页 |
| ·载体构建 | 第35-39页 |
| ·融合基因在大肠杆菌 BL21(DE3)中的诱导表达 | 第39页 |
| ·提取 BBMV(brush border membrane vesicle) | 第39-40页 |
| ·SDS-PAGE(polyacrylamide gel electrophoreses)凝胶电泳检测 | 第40页 |
| ·表达蛋白的免疫检测 | 第40-42页 |
| ·融合蛋白纯化 | 第42-43页 |
| ·融合蛋白的生物测定 | 第43-44页 |
| 第三章 结果与分析 | 第44-61页 |
| ·TAT-Cry1Ac融合表达载体构建 | 第44-51页 |
| ·Cry1Ac功能基因的PCR扩增 | 第45-47页 |
| ·Cry1Ac功能基因片段的亚克隆 | 第47-48页 |
| ·pET21b载体的酶切回收 | 第48-49页 |
| ·表达载体的酶切鉴定 | 第49页 |
| ·核酸序列检测 | 第49-51页 |
| ·融合蛋白的表达纯化 | 第51-58页 |
| ·融合蛋白的诱导表达 | 第51-53页 |
| ·融合表达蛋白的His-tags Western blot鉴定 | 第53-54页 |
| ·融合表达蛋白的纯化 | 第54-57页 |
| ·融合表达蛋白的Cry1Ac免疫杂交鉴定 | 第57-58页 |
| ·融合表达蛋白的活性测定 | 第58-59页 |
| ·纯化蛋白与小菜蛾中肠BBMV的免疫检测 | 第59-61页 |
| ·小菜蛾中肠BBMV的提取 | 第59页 |
| ·纯化蛋白与小菜蛾中肠BBMV的免疫检测 | 第59-61页 |
| 第四章 结论与讨论 | 第61-64页 |
| ·结论 | 第61-62页 |
| ·讨论 | 第62-64页 |
| 参考文献 | 第64-70页 |
| 致谢 | 第70-71页 |
| 作者简历 | 第71页 |
