| 中文摘要 | 第1-9页 |
| 英文摘要 | 第9-11页 |
| 第一章 前言 | 第11-21页 |
| 1. Myopodin 蛋白的结构 | 第11-12页 |
| 2. Myopodin 蛋白的生物学功能 | 第12-17页 |
| ·Myopodin 蛋白的分布 | 第12-13页 |
| ·参与细胞的结构 | 第13-14页 |
| ·出入核机制的研究 | 第14-17页 |
| 3. Myopodin 蛋白在肿瘤研究中的意义 | 第17-19页 |
| ·Myopodin 蛋白与前列腺癌 | 第17-18页 |
| ·Myopodin蛋白与膀胱癌 | 第18-19页 |
| 4. 本课题研究的目的和意义 | 第19-21页 |
| 第二章 试验材料和方法 | 第21-38页 |
| 一、试验材料 | 第21-25页 |
| 1. 主要材料和试剂 | 第21页 |
| 2. 仪器设备 | 第21-22页 |
| 3. 溶液配方 | 第22-25页 |
| 二、试验方法 | 第25-38页 |
| （一） 组织RNA提取 | 第25页 |
| （二） pGEX4T2-N-Myopodin 重组质粒的构建 | 第25-26页 |
| （三） 大肠杆菌转化 | 第26页 |
| （四） 提取质粒 | 第26页 |
| （五） IPTG 诱导目的蛋白的表达 | 第26-27页 |
| （六） 目的蛋白的大量表达 | 第27页 |
| （七） GST-N-Myopodin 蛋白的纯化 | 第27-28页 |
| （八） 蛋白浓度的测定 | 第28页 |
| （九） 抗体的制备 | 第28-29页 |
| （十） 抗血清中 Anti-GST 的去除 | 第29页 |
| （十一） Western 印迹法 | 第29-30页 |
| （十二） 细胞培养 | 第30-32页 |
| （十三） 细胞染色 | 第32-33页 |
| （十四） 转染 | 第33页 |
| （十五） 盖玻片的处理 | 第33-34页 |
| （十六） 裂解细胞 | 第34页 |
| （十七） 组织总蛋白的提取 | 第34-35页 |
| （十八） 免疫组化 | 第35-36页 |
| （十九） 统计与分析方法 | 第36-38页 |
| 第三章 试验结果 | 第38-51页 |
| 1. RT-PCR 获得人类全长的Myopodin 基因的ORF | 第38页 |
| 2. 构建获得重组质粒pGEX4T2-N-Myopodin | 第38-41页 |
| 3. 表达和纯化 N-Myopodin 蛋白 | 第41-42页 |
| 4. 抗血清中GST 抗体的被去除 | 第42-43页 |
| 5. 去除GST 抗体后的抗血清有较好的特异性 | 第43-44页 |
| 6. Myopodin 蛋白在细胞中分布与细胞的类型有关 | 第44-47页 |
| 7. Myopodin蛋白在肠、食道和胃组织的癌细胞和正常细胞中都分布在细胞质中 | 第47-48页 |
| 8. Myopodin蛋白在癌变肝组织中比在非癌肝组织中表达量减少 | 第48-51页 |
| 第四章 讨论 | 第51-53页 |
| 第五章 结论 | 第53-54页 |
| 致谢 | 第54-56页 |
| 参考文献 | 第56-61页 |
