| 中文摘要 | 第1-5页 |
| 英文摘要 | 第5-9页 |
| 第一章 前言 | 第9-28页 |
| 一、真核生物染色质的结构和染色质重塑 | 第9-20页 |
| （一） 染色质的重塑与重塑复合物 | 第9-12页 |
| 1、染色质的高级结构和转录调控的关系 | 第10页 |
| 2、组蛋白修饰酶类重塑复合物 | 第10-11页 |
| 3、依赖ATP的重塑复合物 | 第11-12页 |
| （二） 组蛋白密码假说 | 第12-15页 |
| 1、表观遗传密码 | 第13-14页 |
| 2、组蛋白修饰的动力学 | 第14页 |
| 3、组蛋白密码的建立 | 第14-15页 |
| （三） 组蛋白乙酰转移酶 | 第15-20页 |
| 1、组蛋白乙酰转移酶及其复合体 | 第15页 |
| 2、组蛋白乙酰化 | 第15-17页 |
| 3、组蛋白乙酰转移酶及其复合物的生物学功能 | 第17-20页 |
| 二、Elongator 复合物以及Elp3 的功能 | 第20-23页 |
| （一） Elongator 复合物的组成 | 第20-21页 |
| （二） 酵母Elongator 复合物的功能 | 第21页 |
| （三） 人的 Elongator 复合物 | 第21-22页 |
| （四） Elp3 的功能 | 第22-23页 |
| 三、克隆抗体技术 | 第23-26页 |
| （一） 抗原和抗体 | 第23-25页 |
| 1、抗原 | 第23页 |
| 2、抗体 | 第23页 |
| 3、抗原与抗体的关系 | 第23页 |
| 4、抗体形成的机理 | 第23-24页 |
| 5、影响抗体产生的因素 | 第24-25页 |
| （二） 多克隆抗体的制备 | 第25-26页 |
| 1、多克隆抗体 | 第25页 |
| 2、多克隆抗体的制备方法 | 第25-26页 |
| （三） 多克隆抗体与单克隆抗体的比较 | 第26页 |
| 1、多克隆抗体 | 第26页 |
| 2、单克隆抗体 | 第26页 |
| （四） 多克隆抗体的应用 | 第26页 |
| 四、本论文研究的目的和意义 | 第26-28页 |
| 第二章 实验材料和方法 | 第28-37页 |
| 一、哺乳动物细胞培养 | 第28页 |
| （一） 主要试剂 | 第28页 |
| （二） 哺乳动物细胞培养 | 第28页 |
| 二、抗Elp3 多克隆抗体的制备 | 第28-33页 |
| （一） 抗原的表达与纯化 | 第28-32页 |
| 1、实验材料及试剂 | 第28-29页 |
| 2、实验方法 | 第29-32页 |
| （二） 抗体的制备 | 第32页 |
| 1、材料和试剂 | 第32页 |
| 2、方法 | 第32页 |
| （三） 检测抗体效价（ELISA） | 第32-33页 |
| 1、试剂 | 第32-33页 |
| 2、实验步骤 | 第33页 |
| （四） 纯化抗血清 | 第33页 |
| 三、Elp3 knockdown 质粒对Elp3 蛋白表达抑制效果的检测 | 第33-37页 |
| （一） 实验材料 | 第34页 |
| （二） 实验方法 | 第34-37页 |
| 1、脂质体转染法 | 第34页 |
| 2、细胞裂解物的制备 | 第34-35页 |
| 3、SDS-PAGE | 第35页 |
| 4、免疫印记分析 | 第35-37页 |
| 第三章 结果与分析 | 第37-43页 |
| 一、重组质粒的构建 | 第37-39页 |
| （一） 人 Elp3 基因的克隆 | 第37页 |
| （二） 重组质粒的构建 | 第37-39页 |
| 二、Elp3 的诱导表达和纯化 | 第39-40页 |
| （一） Elp3 的诱导表达 | 第39-40页 |
| （二） Elp3 蛋白的纯化 | 第40页 |
| 三、抗体的制备与纯化 | 第40页 |
| （一） Elp3 抗体的制备 | 第40页 |
| （二） Elp3 抗体的纯化 | 第40页 |
| 四、抗体效价的测定 | 第40-41页 |
| 五、抗体活性的检测 | 第41页 |
| 六、抗体的应用 | 第41-43页 |
| 第四章 讨论 | 第43-46页 |
| 一、目的基因片段的选择与分子克隆 | 第43页 |
| 二、蛋白质表达及纯化 | 第43-44页 |
| （一） 表达与纯化 | 第43页 |
| （二） 免疫应答 | 第43-44页 |
| 三、抗体有效性的检验 | 第44-46页 |
| 第五章 结论 | 第46-47页 |
| 参考文献 | 第47-52页 |
| 致谢 | 第52-53页 |
| 作者简介 | 第53-54页 |
| 在学期间公开发表论文及著作情况 | 第54页 |