| 中文摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-8页 |
| 第一章 前言 | 第8-24页 |
| ·文献综述-人源MST4研究进展 | 第8-17页 |
| ·MST4概述 | 第8-10页 |
| ·MST4与细胞生长 | 第10-11页 |
| ·MST4与高尔基体定向 | 第11-12页 |
| ·MST4与细胞的极化 | 第12-14页 |
| ·MST4的结构 | 第14-17页 |
| ·研究的目的和意义 | 第17页 |
| ·蛋白质晶体学 | 第17-24页 |
| ·结晶原理 | 第17-19页 |
| ·结晶方法 | 第19-20页 |
| ·晶体的优化 | 第20-24页 |
| 第二章 实验材料及方法 | 第24-40页 |
| ·实验材料 | 第24-26页 |
| ·材料 | 第24页 |
| ·试剂及药品 | 第24页 |
| ·实验仪器 | 第24-25页 |
| ·试剂配制 | 第25-26页 |
| ·实验方法 | 第26-40页 |
| ·蛋白名称与序列对照 | 第26-27页 |
| ·目标基因的克隆 | 第27-31页 |
| ·目的蛋白的表达 | 第31-33页 |
| ·目的蛋白的纯化 | 第33-37页 |
| ·晶体筛选 | 第37-38页 |
| ·解离平衡常数KD的测定 | 第38-40页 |
| 第三章 实验结果 | 第40-58页 |
| ·MST4激酶结构域(1-300)-D162A-T172/178E的晶体学研究 | 第40-46页 |
| ·MST4(1-300)-D162A-T172/178E的表达和纯化 | 第40页 |
| ·晶体筛选 | 第40-42页 |
| ·晶体优化 | 第42-43页 |
| ·晶体数据采集 | 第43-44页 |
| ·晶体数据处理 | 第44-46页 |
| ·MST4各结构域和M025a蛋白的表达与纯化 | 第46-53页 |
| ·全长MST4(1-416)的表达与纯化 | 第47-48页 |
| ·MST4激酶结构域(1-300)的表达及纯化 | 第48-49页 |
| ·MST4激酶结构域失活突变体(1-300)-D162A的纯化 | 第49-50页 |
| ·MST4(1-326)的表达及纯化 | 第50-51页 |
| ·MST4调控结构域(325-416)表达及纯化 | 第51页 |
| ·MO25α表达及纯化 | 第51-53页 |
| ·MST4与MO25α的相互作用测定 | 第53-55页 |
| ·MST4-MO25α复合物的共纯化和结晶 | 第55-58页 |
| ·MST4全长与MO25α的共纯化及结晶 | 第55-56页 |
| ·MST4激酶结构域与MO25α的共纯化 | 第56-57页 |
| ·MST4全长/激酶结构域与MO25α的组装 | 第57-58页 |
| 第四章 讨论 | 第58-61页 |
| ·MST4与MO25α的结合机制及调控 | 第58-60页 |
| ·MST4全长纯化的优化 | 第60-61页 |
| 第五章 结论 | 第61-62页 |
| 参考文献 | 第62-69页 |
| 附录 | 第69-70页 |
| 在学期间的研究成果 | 第70-71页 |
| 致谢 | 第71-72页 |
