| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 缩略语表 | 第9-11页 |
| 1. 前言 | 第11-26页 |
| ·纤维素酶 | 第11-12页 |
| ·β-葡萄糖苷酶 | 第12-21页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的分布 | 第13-14页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的结构与功能 | 第14-15页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的理化性质 | 第15-18页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的筛选方法 | 第18-19页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的催化机制 | 第19-21页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的研究状况 | 第21页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的应用 | 第21-24页 |
| ·β-葡萄糖苷酶在纤维素降解中的应用 | 第21-22页 |
| ·β-葡萄糖苷酶作为风味酶的应用 | 第22-23页 |
| ·在工业生产保健品上的应用 | 第23页 |
| ·在转化虎杖中白藜芦醇苷生成白藜芦醇的应用 | 第23-24页 |
| ·本课题研究的目的与意义 | 第24-26页 |
| 2. 材料与方法 | 第26-43页 |
| ·材料 | 第26-29页 |
| ·菌株与质粒 | 第26页 |
| ·培养基 | 第26-27页 |
| ·试剂 | 第27页 |
| ·溶液 | 第27-29页 |
| ·仪器设备 | 第29页 |
| ·方法 | 第29-43页 |
| ·β-葡萄糖苷酶活性菌株的筛选 | 第29-30页 |
| ·基因组DNA的提取 | 第30页 |
| ·菌株初步鉴定(16S) | 第30-31页 |
| ·细菌基因组DNA片段的不完全酶切 | 第31-32页 |
| ·质粒DNA的制备 | 第32页 |
| ·克隆载体的制备 | 第32-33页 |
| ·酶连 | 第33页 |
| ·大肠杆菌E.coli DH5α超级感受态的制备 | 第33-34页 |
| ·文库构建 | 第34页 |
| ·阳性克隆的挑选 | 第34页 |
| ·分析插入片段 | 第34-35页 |
| ·β-葡萄糖苷酶基因bgl1c克隆、表达与纯化 | 第35-43页 |
| ·bgl1c的克隆 | 第35-36页 |
| ·β-葡萄糖苷酶Bgl1C的表达与蛋白纯化 | 第36-39页 |
| ·β-葡萄糖苷酶性质的测定 | 第39-42页 |
| ·β-葡萄糖苷酶性质的测定 | 第42-43页 |
| 3. 结果与分析 | 第43-61页 |
| ·高产葡萄糖苷酶海洋细菌的筛选 | 第43页 |
| ·Exiguobacterium oxidotolerans A011基因组文库构建 | 第43-50页 |
| ·基因组DNA的抽提 | 第43-44页 |
| ·菌株的鉴定 | 第44页 |
| ·载体制备 | 第44-45页 |
| ·Exiguobacterium oxidotolerans A011基因组DNA部分酶切 | 第45-46页 |
| ·文库验证 | 第46页 |
| ·β-葡萄糖苷酶基因的筛选 | 第46-47页 |
| ·序列分析 | 第47-50页 |
| ·β-葡萄糖苷酶(Bgl1C)的研究 | 第50-61页 |
| ·β-葡萄糖苷酶基因克隆 | 第50-51页 |
| ·Bgl1C的表达与纯化 | 第51-53页 |
| ·Bgl1C酶学性质研究 | 第53-61页 |
| ·标准曲线的绘制 | 第53-54页 |
| ·酶的最适温度和最适pH | 第54-55页 |
| ·酶的热稳定性和pH耐受性 | 第55-57页 |
| ·酶比活与动力学常数 | 第57-58页 |
| ·不同金属离子和化合物对酶活的影响 | 第58页 |
| ·Bgl1C的底物特异性 | 第58-60页 |
| ·Bgl1C水解产物分析 | 第60-61页 |
| 4. 讨论 | 第61-64页 |
| ·筛选方法的确定 | 第61页 |
| ·β-葡萄糖苷酶Bgl1C的研究 | 第61-64页 |
| 参考文献 | 第64-71页 |
| 附录 | 第71-72页 |
| 致谢 | 第72页 |