| 摘要 | 第4-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 英文缩略语索引 | 第13-15页 |
| 第1章 绪论 | 第15-19页 |
| 第2章 实验材料 | 第19-23页 |
| 2.1 主要的实验仪器 | 第19-20页 |
| 2.2 菌株和细胞 | 第20页 |
| 2.3 试剂盒 | 第20页 |
| 2.4 主要实验试剂 | 第20-21页 |
| 2.5 其他 | 第21-23页 |
| 第3章 实验方法 | 第23-35页 |
| 3.1 Pgp3融合蛋白的表达与纯化 | 第23-29页 |
| 3.1.1 Pgp3融合蛋白少量诱导表达 | 第23页 |
| 3.1.2 Pgp3融合蛋白大量诱导表达和纯化 | 第23-24页 |
| 3.1.3 Pgp3融合蛋白GST标签的切除 | 第24页 |
| 3.1.4 western blot鉴定Pgp3融合蛋白和质粒蛋白Pgp3 | 第24-26页 |
| 3.1.5 质粒蛋白Pgp3浓度的测定 | 第26-28页 |
| 3.1.6 蛋白去内毒素后内毒素浓度测定 | 第28-29页 |
| 3.2 He La细胞的复苏及传代培养 | 第29-30页 |
| 3.3 质粒蛋白Pgp3刺激He La细胞实验 | 第30页 |
| 3.4 western blot验证NOD1的表达、ERK和p38通路活化情况以及不同抑制剂对此两条通路的影响 | 第30-31页 |
| 3.5 Real-time PCR检测NOD1、RIP2和IL-8 转录水平 | 第31-32页 |
| 3.5.1 引物的设计和合成 | 第31页 |
| 3.5.2 总RNA的提取 | 第31页 |
| 3.5.3 逆转录c DNA | 第31-32页 |
| 3.5.4 Realtime-PCR反应 | 第32页 |
| 3.6 ELISA检测IL-8 的表达水平 | 第32-33页 |
| 3.7 统计学分析 | 第33-35页 |
| 第4章 实验结果 | 第35-43页 |
| 4.1 Pgp3蛋白的表达、纯化及鉴定 | 第35-37页 |
| 4.1.1 Pgp3融合蛋白诱导表达纯化 | 第35页 |
| 4.1.2 Pgp3融合蛋白GST标签的切除 | 第35-36页 |
| 4.1.3 GST-Pgp3融合蛋白及质粒蛋白Pgp3的western blot鉴定 | 第36-37页 |
| 4.1.4 Pgp3蛋白浓度以及去内毒素后蛋白浓度的测定 | 第37页 |
| 4.2 Pgp3可诱导He La细胞产生IL-8 | 第37-38页 |
| 4.3 Pgp3可调控NOD1和RIP2的表达 | 第38-39页 |
| 4.4 Pgp3可活化ERK和p38信号通路 | 第39-40页 |
| 4.5 Pgp3通过ERK和p38非依赖性途径调控NOD1/RIP2介导IL-8的产生 | 第40-43页 |
| 第5章 讨论 | 第43-47页 |
| 第6章 结论 | 第47-49页 |
| 参考文献 | 第49-53页 |
| 文献综述 | 第53-64页 |
| 参考文献 | 第60-64页 |
| 作者攻读学位期间的科研成果 | 第64-66页 |
| 基金项目 | 第66-68页 |
| 致谢 | 第68页 |
