| 致谢 | 第1-9页 |
| 中文摘要 | 第9-10页 |
| Summary | 第10-12页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-32页 |
| 第一部分 植物病毒的MP及其与寄主的互作 | 第12-25页 |
| 1． MP的几种作用形式 | 第13-15页 |
| 2． MP与细胞骨架（cytoskeleton）和ER的协调互作 | 第15-19页 |
| 2．1 病毒与细胞骨架的互作 | 第15-18页 |
| 2．2 病毒与ER皮层的互作 | 第18-19页 |
| 3． 病毒MP的同源性分析 | 第19页 |
| 4． MP的功能区 | 第19页 |
| 5． MP磷酸化对胞间移动的调节作用 | 第19-21页 |
| 5．1 病毒MP的磷酸化 | 第20页 |
| 5．2 磷酸化调节病毒侵染活性 | 第20页 |
| 5．3 磷酸化调节胞间移动 | 第20-21页 |
| 5．4 结合于PD的PK | 第21页 |
| 6． MP与病毒的长距离运输 | 第21-23页 |
| 6．1 参与病毒长距离运输的病毒因子 | 第22页 |
| 6．2 MP与CP、寄主因子的互作 | 第22-23页 |
| 7． PD的功能及其在病毒移动中的作用 | 第23-25页 |
| 7．1 寄主因子与病毒MP的互作 | 第23-24页 |
| 7．2 PD作用机制推测 | 第24-25页 |
| 第二部分 豇豆花叶病毒科（Comoviridae）病毒的胞间移动机制 | 第25-32页 |
| 1． Comoviridae病毒的形态和分类 | 第25页 |
| 2． 病毒的生物学特性 | 第25-26页 |
| 3． 病毒复制引起的寄主细胞病理学变化 | 第26-27页 |
| 4． Comoviridae病毒胞间移动的机制 | 第27-30页 |
| 4．1 CPMV通过管状结构实现胞间移动 | 第27-28页 |
| 4．2 48-kD蛋白诱导原生质体中管状结构的形成 | 第28-30页 |
| 5． Comoviridae病毒MP的功能区 | 第30页 |
| 6． Fabavirus MP研究进展 | 第30-32页 |
| 第二章 蚕豆萎蔫病毒2细胞病理学研究 | 第32-42页 |
| 1． 材料与方法 | 第32-36页 |
| 1．1 材料 | 第32页 |
| 1．1．1 毒源 | 第32页 |
| 1．1．2 抗体 | 第32页 |
| 1．1．3 试剂 | 第32页 |
| 1．2 方法 | 第32-36页 |
| 1．2．1 病毒的接种与超薄切片的制作 | 第33-34页 |
| 1．2．1．1 病毒的接种 | 第33页 |
| 1．2．1．2 植物组织的固定和包埋 | 第33-34页 |
| 1．2．2 切片的胶体金标记 | 第34页 |
| 1．2．3 切片的染色 | 第34页 |
| 1．2．4 超薄切片的电镜观察 | 第34页 |
| 1．2．5 感病叶片中完整游离的叶绿体的提取 | 第34-35页 |
| 1．2．6 感病叶片叶绿体内VP37和CP的Western blot检测 | 第35-36页 |
| 1．2．6．1 叶绿体蛋白样品加样前的处理 | 第35页 |
| 1．2．6．2 SDS-PAGE | 第35页 |
| 1．2．6．3 电转移 | 第35页 |
| 1．2．6．4 Western blot | 第35-36页 |
| 2． 结果 | 第36-40页 |
| 2．1 B935侵染细胞的电镜观察 | 第36页 |
| 2．1．1 病毒在细胞内的分布 | 第36页 |
| 2．1．2 管状结构的形成 | 第36页 |
| 2．2 病叶中叶绿体的提取及其Western检测 | 第36-40页 |
| 2．2．1 叶绿体的提取 | 第36页 |
| 2．2．2 电泳和Western blot检测 | 第36-40页 |
| 3． 讨论 | 第40-42页 |
| 第三章 蚕豆萎蔫病毒2VP37蛋白的核酸结合特性研究 | 第42-51页 |
| 1． 材料与方法 | 第42-45页 |
| 1．1 材料 | 第42页 |
| 1．2 方法 | 第42-45页 |
| 1．2．1 6His-VP37变性蛋白的提纯和复性 | 第42-43页 |
| 1．2．2 [α-p~（32）]UTP标记探针的制备 | 第43-44页 |
| 1．2．3 竞争性结合核酸的制备 | 第44-45页 |
| 1．2．3．1 ssRNA竞争物 | 第44页 |
| 1．2．3．2 dsRNA竞争物 | 第44页 |
| 1．2．3．3 ssDNA及dsDNA竞争物 | 第44-45页 |
| 1．2．4 核酸结合实验方法 | 第45页 |
| 1．2．4．1 凝胶阻滞实验（Gel-retardation-assay） | 第45页 |
| 1．2．4．2 紫外交联实验（UV-crosslinking） | 第45页 |
| 2． 结果 | 第45-48页 |
| 2．1 核酸结合能力测定 | 第45-47页 |
| 2．2 测定Na~+浓度对核酸结合的影响 | 第47页 |
| 2．3 VP37的核酸结合特异性 | 第47-48页 |
| 3． 讨论 | 第48-51页 |
| 第四章 VP53／VP37与绿色荧光蛋白（GFP）融合表达载体构建及鉴定 | 第51-62页 |
| 1． 材料和方法 | 第51-57页 |
| 1．1 材料 | 第51页 |
| 1．1．1 质粒和菌株 | 第51页 |
| 1．1．2 酶及其它生化试剂 | 第51页 |
| 1．2 重组克隆的构建 | 第51-57页 |
| 1．2．1 BBWV-2基因组RNA的提取 | 第52页 |
| 1．2．2 cDNA第一链合成 | 第52页 |
| 1．2．3 VP53／VP37及GFP目的片段的获得 | 第52-54页 |
| 1．2．4 嵌合PCR获取VP53-GFP／VP37-GFP融合基因 | 第54页 |
| 1．2．5 VG53-GFP／VG37-GFP、VP53／VP37融合基因的克隆 | 第54-57页 |
| 1．2．6 重组克隆的序列测定 | 第57页 |
| 1．2．7 酶切后回收VP53-GFP／VP37-GFP、VP53／VP37片断 | 第57页 |
| 1．2．8 VP53-GFP／VP37-GFP、VP53／VP37的pRTL2重组克隆的获得 | 第57页 |
| 2． 结果 | 第57-60页 |
| 2．1 VP53／VP37、VP53-GFP／VP37-GFP融合基因片段的PCR扩增 | 第57页 |
| 2．2 VG53-GFP／VG37-GFP、VP53／VP37融合基因的克隆及重组克隆的序列测定 | 第57-59页 |
| 2．3 VP53／VP37、VP53-GFP／VP37-GFP融合基因的表达载体构建 | 第59-60页 |
| 3． 讨论 | 第60-62页 |
| 第五章 蚕豆萎蔫病毒1和蚕豆萎蔫病毒2分离物的TAS-ELISA测定 | 第62-67页 |
| 1 材料与方法 | 第62-63页 |
| 1．1 材料 | 第62页 |
| 1．1．1 毒源及抗体 | 第62页 |
| 1．1．2 试剂 | 第62页 |
| 1．2 病毒的繁殖 | 第62页 |
| 1．3 TAS-E11SA检测 | 第62-63页 |
| 2． 结果 | 第63-66页 |
| 3． 讨论 | 第66-67页 |
| 小结 | 第67-68页 |
| 参考文献 | 第68-80页 |
| 附录A： 英文缩写及拉丁名对照表 | 第80-83页 |
| 附录B： 常用试剂的配制 | 第83-92页 |
| 附录C： 常用化学试剂、分子生物学试剂及仪器 | 第92-93页 |
