中文摘要 | 第1-7页 |
Abstract | 第7-14页 |
第1章 前言 | 第14-36页 |
·病毒感染因子 Vif 蛋白的研究现状 | 第14-21页 |
·HIV-1 及 FIV 简介 | 第14-17页 |
·病毒辅助蛋白及宿主限制因子 | 第17-18页 |
·Vif 蛋白的功能及性质 | 第18-21页 |
·APOBEC3 蛋白的功能及与 Vif 蛋白相互作用研究现状 | 第21-25页 |
·APOBEC3 蛋白的发现与抗病毒原理 | 第21-23页 |
·Vif 蛋白拮抗 APOBEC3 蛋白的作用途径 | 第23-25页 |
·BST-2 蛋白的功能及与 Vpu 蛋白相互作用研究现状 | 第25-29页 |
·BST-2 蛋白的发现与抗病毒原理 | 第25-28页 |
·免疫缺陷病毒对 BST-2 蛋白的拮抗作用 | 第28-29页 |
·SAMHD1 蛋白的发现及功能 | 第29-32页 |
·SAMHD1 蛋白的发现及抗病毒原理 | 第29-31页 |
·Vpx 蛋白拮抗 SAMHD1 蛋白的作用途径 | 第31-32页 |
·猫宿主限制因子研究意义及现状 | 第32-35页 |
·立题依据 | 第35-36页 |
第2章 材料与方法 | 第36-50页 |
·材料及常规仪器 | 第36-42页 |
·质粒以及相关突变体构建 | 第36-42页 |
·仪器与设备 | 第42-43页 |
·方法与试剂 | 第43-50页 |
·细胞培养及转染 | 第43-44页 |
·逆转录 PCR | 第44-45页 |
·免疫印记分析 | 第45页 |
·病毒的制备与收获 | 第45-46页 |
·指示细胞测定病毒相对感染性 | 第46页 |
·免疫沉淀 | 第46-47页 |
·免疫荧光 | 第47页 |
·流式细胞术 | 第47-48页 |
·蛋白纯化及 N 端测序 | 第48页 |
·原核细胞蛋白纯化 | 第48-49页 |
·荧光素酶分析法检测 NF-κB 活性 | 第49-50页 |
第3章 结果与讨论 | 第50-98页 |
·FIV Vif 蛋白与猫 APOBEC3 蛋白相互作用研究 | 第50-65页 |
·相关基因的调取构建及分析 | 第50-53页 |
·FIV Vif 通过形成 E3 复合物利用蛋白酶体途径降解猫 A3s 蛋白 | 第53-54页 |
·Cul5 以及 EC 突变体对降解过程的影响 | 第54-56页 |
·FIV Vif 的 BC-box 区域突变对其功能的影响 | 第56-58页 |
·FIV Vif 通过一种新的机制与 Cul5 结合 | 第58-61页 |
·讨论 | 第61-63页 |
·小结 | 第63-65页 |
·猫 BST-2 蛋白与猫 BCA2 蛋白相互作用研究 | 第65-72页 |
·相关基因的预测,调取和构建表达 | 第66-67页 |
·猫 BST-2 蛋白多克隆抗体的制备 | 第67页 |
·猫 BST-2 蛋白野生型与合成型的抗病毒能力比较 | 第67-69页 |
·猫 BST-2 蛋白野生型与合成型与 BCA2 蛋白结合能力比较 | 第69-70页 |
·讨论 | 第70-71页 |
·小结 | 第71-72页 |
·BST-2 蛋白突变体的功能研究 | 第72-91页 |
·BST-2 截短体功能预实验 | 第72-73页 |
·BST-2 不同突变体的设计与构建表达 | 第73-75页 |
·BST-2 不同突变体的抗病毒能力检测 | 第75-78页 |
·BST-2 ΔN20 蛋白纯化及 N 端测序 | 第78-79页 |
·BST-2 不同突变体的糖基化程度测试 | 第79-80页 |
·BST-2 不同突变体的胞内定位检测 | 第80-81页 |
·BST-2 不同突变体的表面分布分析 | 第81-83页 |
·BST-2 ΔN20 的 N 端融合表达不同标签对功能和性质的影响 | 第83-87页 |
·BST-2 不同突变体激活 NF-κB 活性的能力 | 第87-88页 |
·讨论 | 第88-90页 |
·小结 | 第90-91页 |
·不同种属 SAMHD1 蛋白的基本性质研究 | 第91-98页 |
·不同种属 SAMHD1 基因的预测,调取和构建表达 | 第91-93页 |
·不同种属 SAMHD1 重要功能区预测 | 第93-94页 |
·不同种属 SAMHD1 蛋白胞内定位分析 | 第94-96页 |
·讨论 | 第96页 |
·小结 | 第96-98页 |
结论 | 第98-100页 |
参考文献 | 第100-114页 |
作者简历 | 第114-116页 |
致谢 | 第116页 |