摘要 | 第3-6页 |
Abstract | 第6-9页 |
引言 | 第13-29页 |
1.1 AR信号是前列腺癌的核心信号。 | 第13-16页 |
1.1.1 前列腺癌现状及危害 | 第13-14页 |
1.1.2 AR与前列腺癌 | 第14-16页 |
1.2 hzimp7是一种新型蛋白,功能有待深入研究。 | 第16-19页 |
1.2.1 hzimp7作为AR的共调控因子被发现 | 第16页 |
1.2.2 hzimp7蛋白的结构 | 第16-17页 |
1.2.3 hzimp7蛋白与PIAS家族 | 第17-18页 |
1.2.4 hzimp7蛋白功能的研究进展 | 第18-19页 |
1.3 STAT信号是肿瘤发生发展的核心信号之一。 | 第19-28页 |
1.3.1 STATs蛋白家族 | 第19-22页 |
1.3.2 STAT3蛋白的结构 | 第22页 |
1.3.3 STAT3蛋白的功能 | 第22-26页 |
1.3.4 STAT3蛋白与前列腺癌 | 第26-28页 |
1.4 本研究的意义 | 第28-29页 |
材料与方法 | 第29-39页 |
2.1 材料 | 第29-32页 |
2.1.1 细胞株 | 第29页 |
2.1.2 组织切片 | 第29页 |
2.1.3 质粒及载体 | 第29页 |
2.1.4 主要仪器 | 第29-30页 |
2.1.5 主要试剂 | 第30页 |
2.1.6 主要实验溶液配置 | 第30-32页 |
2.2 实验方法 | 第32-39页 |
2.2.1 分子生物学实验方法 | 第32-33页 |
2.2.2 细胞学实验方法 | 第33-37页 |
2.2.3 组织学实验方法 | 第37-39页 |
结果分析 | 第39-67页 |
3.1 hzimp7特异性多克隆抗体的制备 | 第39-43页 |
3.1.1 hzimp7原核表达载体的鉴定 | 第39-40页 |
3.1.2 pGEX2TK-hzimp7(740-850aa)重组质粒在大肠杆菌中的诱导表达与纯化 | 第40-41页 |
3.1.3 多克隆抗体制备及效价测定 | 第41-42页 |
3.1.4 Westernblot检测GST-hzimp7(740-850aa)抗体特异性 | 第42-43页 |
3.2 自制特异性抗体检测肿瘤组织中hzimp7的表达 | 第43-45页 |
3.2.1 hzimp7在正常前列腺和前列腺癌细胞中的表达情况分析 | 第43页 |
3.2.2 hzimp7在正常组织与癌组织中的表达情况分析 | 第43-45页 |
3.3 组织芯片检测hzimp7表达与肿瘤不同病理分期的关联 | 第45-49页 |
3.3.1 hzimp7在不同恶性程度的前列腺癌组织中的表达 | 第45-47页 |
3.3.2 hzimp7在不同恶性程度的乳腺癌组织中的表达 | 第47-49页 |
3.4 hzimp7表达水平与前列腺癌预后生存率的关联 | 第49-52页 |
3.5 hzimp7与pSTAT3在前列腺癌组织中的表达 | 第52-53页 |
3.6 hzimp7对前列腺癌细胞增殖的影响 | 第53-57页 |
3.6.1 hzimp7对前列腺癌细胞生长的影响 | 第53-55页 |
3.6.2 STAT3在hzimp7促进前列腺癌细胞增殖过程中是必要的 | 第55页 |
3.6.3 hzimp7对STAT3促进细胞增殖效应的调控 | 第55-57页 |
3.7 hzimp7调节STAT3信号的分子机制 | 第57-67页 |
3.7.1 hzimp7能够促进STAT3活化 | 第57-60页 |
3.7.2 hzimp7能够与STAT3结合 | 第60-63页 |
3.7.3 hzimp7对STAT3入核信号的调控 | 第63-67页 |
讨论 | 第67-72页 |
4.1 hzimp7有望成为前列腺癌诊断的新型标志物 | 第67-68页 |
4.2 hzimp7在肿瘤进展过程中的意义 | 第68-69页 |
4.3 hzimp7表达水平与前列腺癌预后的关联 | 第69页 |
4.4 hzimp7在肿瘤细胞增殖过程中的意义 | 第69页 |
4.5 hzimp7是STAT3信号通路的关键调节蛋白 | 第69-72页 |
主要结论和创新点 | 第72-73页 |
5.1 主要结论 | 第72页 |
5.2 主要创新点 | 第72-73页 |
参考文献 | 第73-81页 |
致谢 | 第81-82页 |
在学期间公开发表论文及著作情况 | 第82页 |