| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 英文缩略表 | 第11-12页 |
| 第一章 引言 | 第12-17页 |
| 1.1 新城疫病毒概述 | 第12页 |
| 1.2 真核翻译起始因子eIF2α | 第12-17页 |
| 1.2.1 蛋白翻译的调控 | 第12-14页 |
| 1.2.2 eIF2α 激酶 | 第14页 |
| 1.2.3 PERK | 第14-15页 |
| 1.2.4 PKR | 第15-16页 |
| 1.2.5 eIF2α 磷酸酶 | 第16-17页 |
| 第二章 NDV对蛋白翻译效率的影响 | 第17-21页 |
| 2.1 材料 | 第17页 |
| 2.1.1 毒株和细胞 | 第17页 |
| 2.1.2 抗体和主要试剂 | 第17页 |
| 2.1.3 主要仪器 | 第17页 |
| 2.2 实验方法 | 第17-18页 |
| 2.2.1 病毒感染 | 第17页 |
| 2.2.2 收集细胞样品 | 第17页 |
| 2.2.3 Puromycin标记 | 第17-18页 |
| 2.2.4 SDS-PAGE和Western Blotting分析 | 第18页 |
| 2.3 实验结果 | 第18-20页 |
| 2.3.1 NDV感染He La细胞在感染后期导致蛋白翻译逐步关闭 | 第18-19页 |
| 2.3.2 NDV感染DF-1 细胞在感染后期导致蛋白翻译逐渐关闭 | 第19-20页 |
| 2.4 讨论 | 第20-21页 |
| 第三章 eIF2α 磷酸激酶PKR/PERK对蛋白翻译起始的调控 | 第21-28页 |
| 3.1 材料 | 第21页 |
| 3.1.1 毒株和细胞 | 第21页 |
| 3.1.2 抗体和主要试剂 | 第21页 |
| 3.1.3 主要仪器 | 第21页 |
| 3.2 实验方法 | 第21-22页 |
| 3.2.1 病毒感染 | 第21页 |
| 3.2.2 收集细胞样品 | 第21页 |
| 3.2.3 转染方法 | 第21-22页 |
| 3.2.4 Puromycin标记 | 第22页 |
| 3.2.5 SDS-PAGE和Western Blotting分析 | 第22页 |
| 3.3 实验结果 | 第22-27页 |
| 3.3.1 NDV感染He La细胞引起eIF2α 磷酸化 | 第22-23页 |
| 3.3.2 eIF2α 磷酸化影响蛋白翻译 | 第23-24页 |
| 3.3.3 NDV感染He La细胞激活eIF2α 上游激酶PKR | 第24-25页 |
| 3.3.4 PKR参与eIF2α 的磷酸化 | 第25页 |
| 3.3.5 NDV感染He La细胞引起PERK剪切 | 第25-26页 |
| 3.3.6 PERK不参与eIF2α 磷酸化 | 第26-27页 |
| 3.4 讨论 | 第27-28页 |
| 第四章 eIF2α 磷酸酶GADD34-PP1对蛋白翻译起始的影响 | 第28-39页 |
| 4.1 材料 | 第28页 |
| 4.1.1 毒株和细胞 | 第28页 |
| 4.1.2 抗体和主要试剂 | 第28页 |
| 4.1.3 主要仪器 | 第28页 |
| 4.2 实验方法 | 第28-30页 |
| 4.2.1 病毒感染 | 第28页 |
| 4.2.2 转染方法 | 第28-29页 |
| 4.2.3 收集细胞样品 | 第29页 |
| 4.2.4 Puromycin标记 | 第29页 |
| 4.2.5 SDS-PAGE和Western Blotting分析 | 第29页 |
| 4.2.6 间接免疫荧光（IFA）检测 | 第29-30页 |
| 4.3 实验结果 | 第30-37页 |
| 4.3.1 NDV感染后期ATF4和GADD34表达上调 | 第30-31页 |
| 4.3.2 GADD34上调表达促进eIF2α 去磷酸化 | 第31-32页 |
| 4.3.3 NDV感染后期PP1发生降解 | 第32-33页 |
| 4.3.4 PP1通过泛素-蛋白酶体途径降解 | 第33-34页 |
| 4.3.5 PP1/PP2A抑制剂促进eIF2α 的磷酸化以及抑制蛋白翻译 | 第34-37页 |
| 4.4 讨论 | 第37-39页 |
| 第五章 全文结论 | 第39-40页 |
| 参考文献 | 第40-46页 |
| 致谢 | 第46-47页 |
| 作者简历 | 第47页 |
