用于有机相中催化反应的脂肪酶固定化
| 摘要 | 第1-9页 |
| ABSTRACT | 第9-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-31页 |
| ·酶与手性技术 | 第11-14页 |
| ·手性技术的研究意义及重要性 | 第11-12页 |
| ·手性化合物的制备 | 第12页 |
| ·生物法(酶法)制备手性化合物 | 第12-13页 |
| ·酶在手性技术上的应用 | 第13-14页 |
| ·酶的修饰及固定化 | 第14-22页 |
| ·游离酶应用上的缺点 | 第14-15页 |
| ·酶的修饰 | 第15页 |
| ·固定化酶 | 第15-22页 |
| (1) 固定化酶的方法 | 第16-19页 |
| (2) 固定化酶的性质 | 第19-21页 |
| (3) 固定化酶活性的影响因素 | 第21-22页 |
| (4) 固定化酶的应用 | 第22页 |
| ·脂肪酶的固定化方法及研究进展 | 第22-26页 |
| ·脂肪酶概述 | 第22-23页 |
| ·脂肪酶的固定化方法 | 第23-26页 |
| ·脂肪酶催化转酯化反应的动力学 | 第26-29页 |
| ·脂肪酶催化转酯反应的机理 | 第26-27页 |
| ·影响固定化酶动力学的性态和参数 | 第27-29页 |
| ·本文思路 | 第29-31页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第31-39页 |
| ·实验材料 | 第31-32页 |
| ·实验仪器 | 第31页 |
| ·实验药品 | 第31-32页 |
| ·实验方法 | 第32-39页 |
| ·酯标准品的制备 | 第32页 |
| ·载体的活化方法 | 第32-33页 |
| ·酶水解活力的测定 | 第33-35页 |
| ·酶转酯活力的测定及酶催化选择性的计算 | 第35-37页 |
| ·蛋白含量测定 | 第37-38页 |
| ·酶的固定化方法 | 第38-39页 |
| 第三章 Lipase QL的固定化 | 第39-57页 |
| ·固定化载体、固定化方法的选择 | 第39-40页 |
| ·载体活化方法对酶固定化的影响 | 第40-42页 |
| ·载体涂布法固定化酶 | 第42-44页 |
| ·载体与酶粉比例对酶固定化的影响 | 第42-43页 |
| ·缓冲液pH的影响 | 第43页 |
| ·缓冲液浓度的影响 | 第43-44页 |
| ·固定化酶催化转酯化反应拆分1-苯乙醇 | 第44-48页 |
| ·温度的影响 | 第44-45页 |
| ·固定化酶的热稳定性 | 第45-46页 |
| ·转速的影响 | 第46页 |
| ·底物浓度的影响 | 第46-47页 |
| ·固定化酶与游离酶催化转酯化反应过程 | 第47-48页 |
| ·固定化酶的性质 | 第48-52页 |
| ·固定化酶的水解活力 | 第48-49页 |
| (1) 不同缓冲液pH下的水解活力 | 第48页 |
| (2) 不同温度下的水解活力 | 第48-49页 |
| ·固定化酶失活考察 | 第49-50页 |
| ·重复利用情况 | 第50-51页 |
| ·固定化酶的贮存稳定性考察 | 第51-52页 |
| ·酶的转酯化反应过程 | 第52-55页 |
| ·游离酶的转酯反应过程 | 第52-53页 |
| ·固定化酶的转酯反应过程 | 第53-55页 |
| ·本章小结 | 第55-57页 |
| 第四章 Lipase AS的固定化 | 第57-64页 |
| ·载体涂布法固定化酶 | 第57-59页 |
| ·载体:酶对酶固定化的影响 | 第57-58页 |
| ·缓冲液pH的影响 | 第58页 |
| ·缓冲液浓度的影响 | 第58-59页 |
| ·固定化酶的性质 | 第59-63页 |
| ·固定化酶催化转酯化反应过程 | 第59-60页 |
| ·固定化酶的热稳定性 | 第60页 |
| ·底物浓度的抑制情况 | 第60-61页 |
| ·固定化酶的重复利用情况 | 第61-62页 |
| ·固定化酶的失活考察 | 第62-63页 |
| ·本章小结 | 第63-64页 |
| 第五章 固定化酶动力学研究 | 第64-74页 |
| ·引言 | 第64-65页 |
| ·反应机理 | 第65-67页 |
| ·模型的推导 | 第67-70页 |
| ·模型参数的拟合 | 第70-73页 |
| ·参数拟和的方法 | 第70页 |
| ·拟合参数及模型结果 | 第70-73页 |
| ·本章小结 | 第73-74页 |
| 第六章 结论与建议 | 第74-76页 |
| ·结论 | 第74-75页 |
| ·建议 | 第75-76页 |
| 参考文献 | 第76-81页 |
| 附录 | 第81-83页 |
| 致谢 | 第83页 |
