| 中文摘要 | 第4-5页 |
| abstract | 第5页 |
| 第一章 文献综述 | 第9-14页 |
| 1.1 生物钟 | 第9页 |
| 1.2 生物钟的分子机制 | 第9-10页 |
| 1.3 蛋白修饰对钟蛋白的调节 | 第10-11页 |
| 1.4 SIP蛋白的相关的研究 | 第11页 |
| 1.5 雌激素的相关研究 | 第11-12页 |
| 1.6 主要研究内容和立题意义 | 第12-14页 |
| 第二章 材料与方法 | 第14-29页 |
| 2.1 实验材料 | 第14页 |
| 2.2 实验仪器 | 第14-15页 |
| 2.3 实验试剂 | 第15页 |
| 2.4 常用试剂配制 | 第15-17页 |
| 2.4.1 细菌LB培养基 | 第15-16页 |
| 2.4.2 抗生素 | 第16页 |
| 2.4.3 核酸电泳相关缓冲液 | 第16页 |
| 2.4.4 Inoue法制备超级感受态细胞相关溶液 | 第16-17页 |
| 2.5 引物序列 | 第17-18页 |
| 2.6 实验方法 | 第18-29页 |
| 2.6.1 小鼠肝脏总RNA的提取 | 第18-19页 |
| 2.6.2 mRNA逆转录为cDNA | 第19页 |
| 2.6.3 小鼠肝脏总DNA的提取 | 第19页 |
| 2.6.4 目的片段的扩增 | 第19-20页 |
| 2.6.5 胶回收（试剂盒） | 第20-21页 |
| 2.6.6 目的载体的构建和鉴定 | 第21页 |
| 2.6.7 制备感受态细胞 | 第21-22页 |
| 2.6.8 转化 | 第22页 |
| 2.6.9 质粒的提取(试剂盒) | 第22-23页 |
| 2.6.10 核质分离提取 | 第23页 |
| 2.6.11 U2OS细胞基因组提取 | 第23页 |
| 2.6.12 复苏细胞 | 第23-24页 |
| 2.6.13 细胞传代培养 | 第24页 |
| 2.6.14 细胞冻存 | 第24页 |
| 2.6.15 质粒转染细胞 | 第24页 |
| 2.6.16 荧光素酶报告系统检测基因的检测实验。 | 第24-25页 |
| 2.6.17 细胞免疫荧光 | 第25页 |
| 2.6.18 免疫共沉淀 | 第25-26页 |
| 2.6.19 SDS-PAGE凝胶电泳 | 第26页 |
| 2.6.20 显色反应 | 第26-27页 |
| 2.6.21 定点突变 | 第27页 |
| 2.6.22 蛋白稳定性检测实验 | 第27页 |
| 2.6.23 过表达细胞系的构建 | 第27-28页 |
| 2.6.24 数据统计分析 | 第28-29页 |
| 第三章 结果分析 | 第29-47页 |
| 3.1 SIP能抑制BMAL1、CLOCK的转录活性 | 第29-30页 |
| 3.2 SIP绑定哺乳动物的生物钟蛋白 BMAL1 和 CLOCK | 第30-31页 |
| 3.3 SIP与BMAL1和CLOCK相互作用的部位位于ANK序列 | 第31-33页 |
| 3.4 SIP不能阻止BMAL1和CLOCK进入细胞核内 | 第33-35页 |
| 3.5 SIP能促进BMAL1的磷酸化和降解 | 第35-37页 |
| 3.6 雌激素能抑制BMAL1和CLOCK的转录活性 | 第37-38页 |
| 3.7 ER?能与BMAL，CLOCK，SIP，CK2，PKA相互结合 | 第38-40页 |
| 3.8 SIP通过CK2途径促进BMAL1的磷酸化 | 第40-42页 |
| 3.9 CK2能与BMAL1和SIP相互作用 | 第42-43页 |
| 3.10 CK2能抑制BMAL1、CLOCK的转录活性 | 第43-45页 |
| 3.11 SIP能促进ROR?的激活作用 | 第45-46页 |
| 3.12 SIP影响生物钟信号的机制 | 第46-47页 |
| 第四章 讨论 | 第47-51页 |
| 4.1 SIP、CK2α 能抑制 BMAL1 和 CLOCK 的转录活性 | 第47-48页 |
| 4.2 雌激素及雌激素受体与生物钟之间的联系 | 第48页 |
| 4.3 雌激素以及雌激素受体能磷酸化生物钟蛋白BMAL1 | 第48-49页 |
| 4.4 SIP及雌激素在哺乳动物生物钟信号通路的模式图 | 第49-51页 |
| 第五章 结论 | 第51-52页 |
| 参考文献 | 第52-58页 |
| 缩略词表 | 第58-59页 |
| 致谢 | 第59-61页 |
