| 摘要 | 第1-7页 |
| 前言 | 第7-9页 |
| 1. 材料 | 第9-10页 |
| 2. 方法 | 第10-23页 |
| ·基因片段及引物的设计 | 第10-12页 |
| ·缓慢退火PCR合成蛇毒Cystatin基因 | 第12-13页 |
| ·蛇毒Cystatin基因克隆入puc18载体 | 第13-15页 |
| ·原核表达载体pET-42a(+)/GST-cystatin的构建 | 第15-18页 |
| ·GST-Cystatin融合蛋白的诱导与表达 | 第18-19页 |
| ·GST-Cystatin融合蛋白的纯化 | 第19-20页 |
| ·纯化GST-Cystatin融合蛋白的鉴定 | 第20-21页 |
| ·重组Cystatin蛋白的纯化 | 第21-23页 |
| ·重组Cystatin蛋白的活性分析 | 第23页 |
| 3. 结果 | 第23-35页 |
| ·蛇毒Cystatin基因合成 | 第23-24页 |
| ·puc18/ cystatin重组质粒的构建及鉴定 | 第24-26页 |
| ·pET-42a(+)/GST-cystatin融合蛋白表达载体的构建及鉴定 | 第26-28页 |
| ·GST-Cystatin融合蛋白的诱导表达 | 第28-29页 |
| ·TCP的Western印迹分析 | 第29页 |
| ·GST-Cystatin融合蛋白的纯化 | 第29-31页 |
| ·重组蛇毒 Cystatin蛋白的纯化 | 第31-34页 |
| ·重组Cystatin蛋白的抑制活性分析 | 第34-35页 |
| 4. 讨论 | 第35-39页 |
| ·蛇毒Cystatin基因的合成和克隆 | 第35-36页 |
| ·蛇毒Cystatin基因在大肠杆菌中的表达 | 第36-38页 |
| ·重组蛇毒Cystatin蛋白纯化及其抑制活性 | 第38-39页 |
| 5. 结论 | 第39-40页 |
| 参考文献 | 第40-43页 |
| 致谢 | 第43-44页 |
| 综述 | 第44-53页 |
