| 中文摘要 | 第4-8页 |
| 英文摘要 | 第8-12页 |
| 目录 | 第13-16页 |
| 英文缩写词简表 | 第16-17页 |
| 前言 | 第17-21页 |
| 技术路线一 | 第21-22页 |
| 技术路线二 | 第22-23页 |
| 1 东方田鼠白蛋白的分离、纯化及对日本血吸虫的杀伤效果 | 第23-36页 |
| 1.1 材料与方法 | 第24-29页 |
| 1.1.1 试剂 | 第24页 |
| 1.1.2 主要仪器与设备 | 第24-25页 |
| 1.1.3 常用试剂的配制 | 第25-27页 |
| 1.1.4 实验动物 | 第27页 |
| 1.1.5 实验方法 | 第27-29页 |
| 1.2 结果 | 第29-33页 |
| 1.2.1 血清白蛋白的分离与纯化 | 第29-31页 |
| 1.2.2 血清白蛋白对日本血吸虫的杀伤作用 | 第31-33页 |
| 1.3 讨论 | 第33-36页 |
| 2 Mf-albumin条件培养基的制备及体外杀虫实验 | 第36-51页 |
| 2.1 材料与方法 | 第36-44页 |
| 2.1.1 试剂 | 第36-37页 |
| 2.1.2 主要仪器与设备 | 第37页 |
| 2.1.3 常用试剂的配制 | 第37-38页 |
| 2.1.4 实验动物 | 第38页 |
| 2.1.5 细胞株、菌株、载体 | 第38-39页 |
| 2.1.6 实验方法 | 第39-44页 |
| 2.2 结果 | 第44-47页 |
| 2.2.1 pcDNA3.1/Mf-albumin重组质粒的构建 | 第44-47页 |
| 2.3 讨论 | 第47-51页 |
| 3 Mf-albumin在童虫体内的定位及Legumain对Mf-albumin的水解 | 第51-62页 |
| 3.1 材料与方法 | 第52-55页 |
| 3.1.1 试剂 | 第52页 |
| 3.1.2 实验仪器 | 第52页 |
| 3.1.3 实验动物 | 第52-53页 |
| 3.1.4 常用试剂的配制 | 第53页 |
| 3.1.5 方法 | 第53-55页 |
| 3.2 结果 | 第55-59页 |
| 3.2.1 东方田鼠血清白蛋白在日本血吸虫体内的作用部位研究 | 第55-56页 |
| 3.2.2 日本血吸虫童虫肠道内的组织蛋白酶作用白蛋白的多序列比对分析 | 第56-58页 |
| 3.2.3 Legumain消化白蛋白 | 第58-59页 |
| 3.3 讨论 | 第59-62页 |
| 4 与ILKAP相互作用的日本血吸虫童虫蛋白的筛选 | 第62-76页 |
| 4.1 材料与方法 | 第62-69页 |
| 4.1.1 试剂和材料 | 第62-63页 |
| 4.1.2 主要仪器与设备 | 第63页 |
| 4.1.3 常用试剂的配制 | 第63-65页 |
| 4.1.4 实验动物 | 第65页 |
| 4.1.5 实验方法 | 第65-69页 |
| 4.2 结果 | 第69-73页 |
| 4.2.1 免疫共沉淀和ILKAP相互作用的日本血吸虫童虫蛋白 | 第69-70页 |
| 4.2.2 质谱分析结果 | 第70-73页 |
| 4.3 讨论 | 第73-76页 |
| 5 与ILKAP相互作用的日本血吸虫童虫蛋白的验证 | 第76-88页 |
| 5.1 材料和方法 | 第76-83页 |
| 5.1.1 试剂和材料 | 第76-77页 |
| 5.1.2 主要仪器与设备 | 第77页 |
| 5.1.3 常用试剂的配制 | 第77-78页 |
| 5.1.4 细胞株、菌株、载体 | 第78-79页 |
| 5.1.5 实验方法 | 第79-83页 |
| 5.2 结果 | 第83-86页 |
| 5.2.1 Tegument antigen基因编码蛋白功能位点及基本理化性质预测 | 第83页 |
| 5.2.2 ILKAP和TA在正常生理状态下的表达分析 | 第83-84页 |
| 5.2.3 Myc-TA-pcDNA3.1/(-)b和Flag-ILKAP-pCMV-2b重组载体的构建 | 第84-85页 |
| 5.2.4 免疫共沉淀联合Western blotting验证ILKAP与TA的相互作用 | 第85-86页 |
| 5.3 讨论 | 第86-88页 |
| 结论 | 第88-89页 |
| 参考文献 | 第89-100页 |
| 综述一 | 第100-108页 |
| 参考文献 | 第104-108页 |
| 综述二 | 第108-118页 |
| 参考文献 | 第113-118页 |
| 攻读学位期间主要研究成果 | 第118-119页 |
| 致谢 | 第119页 |
