| 致谢 | 第11-12页 |
| 中文摘要 | 第12-14页 |
| 英文摘要 | 第14页 |
| 第一章 引言 | 第18-22页 |
| 1．1 研究蛋白质相互作用的背景和意义 | 第18-19页 |
| 1．2 蛋白质二聚作用 | 第19-22页 |
| 1．2．1 蛋白质二聚作用的一般功能 | 第19-20页 |
| 1．2．2 模拟蛋白质二聚作用的意义 | 第20-22页 |
| 第二章 蛋白质二聚体相互作用的研究 | 第22-47页 |
| 2．1 蛋白质相互作用 | 第22-29页 |
| 2．1．1 静电相互作用计算 | 第22-26页 |
| 2．1．2 疏水相互作用计算 | 第26-29页 |
| 2．2 胰岛素二聚体稳定性的研究 | 第29-40页 |
| 2．2．1 胰岛素分子的结构与功能 | 第29-30页 |
| 2．2．2 胰岛素二聚体稳定性的研究 | 第30-40页 |
| 2．2．3 小结 | 第40页 |
| 2．3 天然胰岛素及其突变二聚体对盐浓度和pH值依赖性的研究 | 第40-47页 |
| 2．3．1 体系与方法 | 第41-43页 |
| 2．3．2 pH值对胰岛素二聚体稳定性的影响 | 第43-45页 |
| 2．3．3 离子浓度对胰岛素二聚体稳定性的影响 | 第45-46页 |
| 2．3．4 小结 | 第46-47页 |
| 第三章 蛋白质二聚体结合自由能的半经验计算方法 | 第47-65页 |
| 3．1 理论计算方法 | 第47-49页 |
| 3．2 半经验模型 | 第49-52页 |
| 3．2．1 完全半经验的自由能函数 | 第49-50页 |
| 3．2．2 原子接触能模型 | 第50-51页 |
| 3．2．3 其它方法 | 第51-52页 |
| 3．3 基于蛋白质界面结构分析的快速半经验自由能计算 | 第52-65页 |
| 3．3．1 体系和方法 | 第52-54页 |
| 3．3．2 半经验自由能计算 | 第54-60页 |
| 3．3．3 在分子对接（Docking）上的应用 | 第60-64页 |
| 3．3．4 小结 | 第64-65页 |
| 结论 | 第65-66页 |
| 参考文献 | 第66-72页 |
| 附录： （1）发表论文目录 | 第72-73页 |
| 附录： （2）发表论文复印件 | 第73-85页 |