| 摘要 | 第5-8页 |
| ABSTRACT | 第8-10页 |
| 主要符号对照表 | 第11-15页 |
| 第1章 绪论 | 第15-20页 |
| 1.1 研究背景及现状 | 第15-18页 |
| 1.2 研究内容 | 第18-19页 |
| 1.3 本论文结构 | 第19-20页 |
| 第2章 量子化学 | 第20-38页 |
| 2.1 Schrodinger方程 | 第20-23页 |
| 2.1.1 定态Schrodinger方程 | 第20-22页 |
| 2.1.2 含时Schr(?)dinger方程 | 第22-23页 |
| 2.2 算符 | 第23-25页 |
| 2.3 近似方法 | 第25-29页 |
| 2.3.1 微扰理论 | 第25-26页 |
| 2.3.2 变分法 | 第26-29页 |
| 2.4 分子量子力学 | 第29-33页 |
| 2.5 密度泛函理论(DFT) | 第33-38页 |
| 2.5.1 介绍 | 第33页 |
| 2.5.2 基本原理和计算方法 | 第33-38页 |
| 第3章 分子动力学 | 第38-64页 |
| 3.1 分子动力学的目标 | 第38-39页 |
| 3.2 分子间相互作用 | 第39-44页 |
| 3.2.1 非键相互作用 | 第39-41页 |
| 3.2.2 键合势能 | 第41-43页 |
| 3.2.3 力的计算 | 第43-44页 |
| 3.3 分子动力学算法 | 第44-52页 |
| 3.3.1 Verlet算法 | 第45页 |
| 3.3.2 限制条件 | 第45-48页 |
| 3.3.3 周期性边界条件 | 第48-49页 |
| 3.3.4 近邻列表 | 第49-52页 |
| 3.4 时间依赖 | 第52-57页 |
| 3.4.1 传播函数和Verlet算法 | 第53-55页 |
| 3.4.2 多重时间步长 | 第55-57页 |
| 3.5 刚性分子转动 | 第57-61页 |
| 3.6 不同系综中的分子动力学 | 第61-62页 |
| 3.7 分子动力学的时间长度和系统大小 | 第62-64页 |
| 第4章 探测蛋白质中激子动力学行为 | 第64-79页 |
| 4.1 研究背景 | 第64-65页 |
| 4.2 理论方法 | 第65-69页 |
| 4.2.1 Trp-cage结构 | 第65-66页 |
| 4.2.2 芳香发色团跃迁 | 第66-67页 |
| 4.2.3 量子力学和分子力学模拟 | 第67页 |
| 4.2.4 二维光回声信号 | 第67-69页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第69-78页 |
| 4.3.1 CD光谱 | 第69-71页 |
| 4.3.2 残基依赖的激子动力学的二维近紫外光谱 | 第71-74页 |
| 4.3.3 结构依赖的激子动力学的二维近紫外光 | 第74-76页 |
| 4.3.4 方向依赖的激子动力学的二维近紫外光谱 | 第76-78页 |
| 4.4 总结 | 第78-79页 |
| 第5章 二维线二色光谱识别蛋白质取向和二级结构成分 | 第79-94页 |
| 5.1 研究背景 | 第79-81页 |
| 5.2 理论方法 | 第81-84页 |
| 5.2.1 蛋白质骨架的跃迁极化 | 第81-82页 |
| 5.2.2 线性吸收(LA)和线二色性(LD) | 第82-83页 |
| 5.2.3 二维紫外和二维线二色性光谱 | 第83-84页 |
| 5.3 计算细节 | 第84-85页 |
| 5.4 结果与讨论 | 第85-93页 |
| 5.4.1 α-螺旋 | 第85-87页 |
| 5.4.2 β-折叠蛋白 | 第87-89页 |
| 5.4.3 包含α-螺旋和β—折叠的蛋白质 | 第89-91页 |
| 5.4.4 淀粉样纤维蛋白 | 第91-93页 |
| 5.5 总结 | 第93-94页 |
| 第6章 总结与展望 | 第94-96页 |
| 6.1 总结 | 第94页 |
| 6.2 展望 | 第94-96页 |
| 6.2.1 更广泛的研究对象 | 第94-95页 |
| 6.2.2 更深刻的研究机理 | 第95-96页 |
| 参考文献 | 第96-107页 |
| 致谢 | 第107-109页 |
| 在读期间发表的学术论文与取得的其他研究成果 | 第109页 |