| 缩略词表 | 第1-10页 |
| 中文摘要 | 第10-12页 |
| 英文摘要 | 第12-14页 |
| 第一章 文献综述 | 第14-127页 |
| 第一节 SNARE蛋白介导的胞吐及其调控 | 第14-53页 |
| 1.细胞分泌类型 | 第14-17页 |
| 2.胞吐/分泌的基本过程 | 第17-19页 |
| 3.SNARE蛋白家族与胞吐 | 第19-35页 |
| 4.SM蛋白家族及其对膜融合的调节 | 第35-42页 |
| 5.胞吐/分泌过程中所涉及的其它分子 | 第42-53页 |
| 第二节 胃酸分泌的细胞生物学 | 第53-71页 |
| 1.胃酸分泌的结构基础 | 第53-54页 |
| 2.胃酸分泌的信号传导 | 第54-61页 |
| 3.与酸分泌相关的H~+,K~+-ATPase的运输 | 第61-67页 |
| 4.胃酸分泌与Actin细胞骨架 | 第67-71页 |
| 第三节 Ezrin及其与质膜和细胞骨架的联系 | 第71-81页 |
| 1.Ezrin与ERM蛋白家族 | 第71-72页 |
| 2.Ezrin的结构及活性调节 | 第72-76页 |
| 3.Ezrin与微丝与细胞膜间的联系 | 第76-79页 |
| 4.展望 | 第79-81页 |
| 参考文献 | 第81-127页 |
| 第二章 材料和方法 | 第127-144页 |
| 第一节 实验材料 | 第127-129页 |
| 1.本论文所用载体及质粒来源 | 第127-128页 |
| 2.本论文所用抗体来源 | 第128页 |
| 3.本论文所用细胞株来源 | 第128页 |
| 4.本论文所用试剂来源 | 第128-129页 |
| 5.本论文所用siRNA来源 | 第129页 |
| 第二节 实验技术 | 第129-144页 |
| 1.分子克隆技术 | 第129-134页 |
| 2.生化分析技术 | 第134-139页 |
| 3.细胞学技术 | 第139-143页 |
| 4.细胞影像技术 | 第143-144页 |
| 第三章 结果与分析 | 第144-187页 |
| 第一节 CDK5磷酸化Munc18b调节了SNARE复合物的组装 | 第144-166页 |
| 1.引言 | 第144-145页 |
| 2.结果 | 第145-159页 |
| ·蛋白质组分析解析胃壁细胞激活的分子机制 | 第145页 |
| ·CDK5和Munc18b在胃壁细胞的激活过程中的作用 | 第145-150页 |
| ·Munc18b-Stx3的生化作用 | 第150-151页 |
| ·Munc18b-Stx3特异性作用的分子基础 | 第151-153页 |
| ·CDK5磷酸化Munc18b调节了Munc18b-Stx3相互作用 | 第153-156页 |
| ·Munc18b磷酸化促进Stx3-SNAP25二元复合物的相互作用 | 第156-159页 |
| ·CDK5介导的Munc18b磷酸化调控壁细胞激活过程中SNARE复合物的形成 | 第159页 |
| 3.讨论 | 第159-165页 |
| 4.展望 | 第165-166页 |
| 第二节 Stx3-Ezrin相互作用可能参与调节了壁细胞的膜泡转运 | 第166-177页 |
| 1.引言 | 第166-167页 |
| 2.结果 | 第167-174页 |
| ·Stx3特异性地与Ezrin~(S66D)相互作用 | 第167-168页 |
| ·Stx3的Habc结构域介导Ezrin-Stx3的相互作用 | 第168-170页 |
| ·Ezrin的N-ERMAD介导了它与Stx3的结合 | 第170-172页 |
| ·原子力显微镜对Ser66磷酸化介导Ezrin形态变化的单分子研究 | 第172-174页 |
| 3.讨论 | 第174-176页 |
| 4.展望 | 第176-177页 |
| 参考文献 | 第177-187页 |
| 附录 攻读博士学位期间发表的相关论文 | 第187-188页 |
| 致谢 | 第188页 |
