| 摘要 | 第5-7页 |
| ABSTRACT | 第7-9页 |
| 缩略词表 | 第10-11页 |
| 第一章 前言 | 第11-17页 |
| 1. 蛋白质的高分辨分离与质谱分析策略 | 第11-12页 |
| 2. 低丰度蛋白质的选择性富集 | 第12-13页 |
| 3. 高丰度蛋白质的去除 | 第13-14页 |
| 4. 靶向氨基酸的目标肽段富集技术 | 第14页 |
| 5. 本研究内容及意义 | 第14-17页 |
| 第二章 通用性高丰度蛋白质消减策略及其基础研究 | 第17-29页 |
| 1. 实验部分 | 第17-20页 |
| 1.1 仪器与试剂 | 第17-18页 |
| 1.2 试验方法 | 第18-20页 |
| 1.2.1 SDS碱裂解法 | 第18页 |
| 1.2.2 NETN超声破碎法 | 第18-19页 |
| 1.2.3 UREA超声破碎法 | 第19页 |
| 1.2.4 酵母蛋白FASP酶切 | 第19页 |
| 1.2.5 CNBR活化琼脂糖珠与酵母蛋白酶切后肽段的结合 | 第19-20页 |
| 1.2.6 LC-MS/MS分析 | 第20页 |
| 1.2.7 数据分析 | 第20页 |
| 2. 结果与讨论 | 第20-27页 |
| 2.1 酵母蛋白不同提取方法考察 | 第20-24页 |
| 2.1.1 三种提取方法的重现性考察 | 第20-21页 |
| 2.1.2 三种提取方法的提取效率考察 | 第21-22页 |
| 2.1.3 三种提取方法的质谱鉴定结果对比 | 第22页 |
| 2.1.4 不同提取方法得到酵母蛋白的丰度与其相对谱图数的线性关系考察 | 第22-24页 |
| 2.2 高丰度蛋白去除方法研究 | 第24-27页 |
| 2.2.1 肽段与CNBR活化琼脂糖珠不同结合次数的质谱鉴定结果比较 | 第24-25页 |
| 2.2.2 不同结合次数的样品其低丰度与高丰度蛋白的比例 | 第25-26页 |
| 2.2.3 CNBR活化琼脂糖珠对N末端修饰肽段的富集 | 第26-27页 |
| 3. 小结 | 第27-29页 |
| 第三章 含组氨酸肽段的靶向富集对蛋白质组学定量准确度的影响探索 | 第29-39页 |
| 1. 实验部分 | 第30-32页 |
| 1.1 仪器与试剂 | 第30页 |
| 1.2 试验方法 | 第30-32页 |
| 1.2.1 UREA超声破碎法提取酵母蛋白 | 第31页 |
| 1.2.2 小鼠肝蛋白的提取 | 第31页 |
| 1.2.3 蛋白FASP酶切 | 第31页 |
| 1.2.4 ITRAQ标记混合样品 | 第31-32页 |
| 1.2.5 CU-BEADS结合实验 | 第32页 |
| 1.2.6 LC-MS/MS分析 | 第32页 |
| 1.2.7 数据分析 | 第32页 |
| 2．结果与讨论 | 第32-38页 |
| 2.1 铜珠的制备 | 第33页 |
| 2.2 比较含有组氨酸肽段和铜珠的不同结合时间 | 第33-34页 |
| 2.3 铜珠对含组氨酸肽段的结合性能 | 第34-35页 |
| 2.4 含组氨酸肽段的富集在ITRAQ定量实验中的应用 | 第35-37页 |
| 2.5 含组氨酸肽段的富集在HELA定性实验中的应用 | 第37-38页 |
| 3．结论 | 第38-39页 |
| 全文小结 | 第39-41页 |
| 参考文献 | 第41-45页 |
| 附录 | 第45-63页 |
| 个人简历 | 第63-65页 |
| 致谢 | 第65页 |
