冷休克蛋白Bc-Csp热稳定性研究
| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-8页 |
| 1 引言 | 第8-9页 |
| 2 蛋白质热稳定性研究背景 | 第9-17页 |
| ·蛋白质的结构 | 第9-13页 |
| ·蛋白质的基本组成单位 | 第9-11页 |
| ·蛋白质的结构层次 | 第11-12页 |
| ·蛋白质的结构分类 | 第12-13页 |
| ·维系蛋白质空间结构的作用力 | 第13-17页 |
| ·静电作用 | 第13-14页 |
| ·氢键 | 第14页 |
| ·范德瓦耳斯力 | 第14-15页 |
| ·残基的亲水性和疏水性 | 第15-16页 |
| ·配位键 | 第16页 |
| ·二硫键 | 第16页 |
| ·其他因素 | 第16-17页 |
| 3 蛋白质热稳定性研究现状 | 第17-23页 |
| ·嗜热蛋白的来源和热稳定的极限 | 第17-18页 |
| ·影响蛋白质热稳定性的因素 | 第18-23页 |
| ·氨基酸的组成 | 第18-19页 |
| ·氢键 | 第19-20页 |
| ·静电相互作用 | 第20-21页 |
| ·疏水作用 | 第21-22页 |
| ·组装密度 | 第22页 |
| ·其他因素 | 第22-23页 |
| 4 冷休克蛋白Bc-Csp 热稳定性研究 | 第23-38页 |
| ·冷休克蛋白 Bc-Csp 热稳定性研究概述 | 第23-26页 |
| ·研究方法 | 第26-28页 |
| ·结果和讨论 | 第28-38页 |
| ·3R 对Bc-Csp 热稳定性的影响 | 第30-32页 |
| ·66L 对Bc-Csp 热稳定性的影响 | 第32-34页 |
| ·46E 对Bc-Csp 热稳定性的影响 | 第34-38页 |
| 5 总结与展望 | 第38-40页 |
| ·总结 | 第38页 |
| ·展望 | 第38-40页 |
| 致谢 | 第40-41页 |
| 参考文献 | 第41-47页 |
| 附录1 攻读学位期间发表论文目录 | 第47页 |
