| 中文摘要 | 第1-7页 |
| 1 引言 | 第7-9页 |
| 2 文献综述 | 第9-18页 |
| 2．1 EPO的基本结构及生化特性 | 第9页 |
| 2．2 EPO的生理功能 | 第9-10页 |
| 2．3 EPO制品的发展及现状 | 第10-13页 |
| 2．4 蛋白质多肽类药物代谢动力学研究方法 | 第13-14页 |
| 2．5 蛋白质多肽类药物代谢动力学研究中的同位素标记方法 | 第14-16页 |
| 2．6 标记物的纯化方法 | 第16-18页 |
| 3 材料与方法 | 第18-25页 |
| 3．1 EPO的放射性碘化标记 | 第18-19页 |
| 3．1．1 碘化反应 | 第18页 |
| 3．1．2 纯化 | 第18-19页 |
| 3．2 标记蛋白放化纯度的鉴定 | 第19-22页 |
| 3．2．1 酸沉淀法 | 第19页 |
| 3．2．2 电泳法（SDS-PAGE） | 第19-22页 |
| 3．3 保存条件对~（125）I-LL-EPO标记物的影响 | 第22页 |
| 3．4 蛋白定量 | 第22-23页 |
| 3．5 生物活性鉴定 | 第23-25页 |
| 4 结果与分析 | 第25-31页 |
| 4．1 放射性碘化标记 | 第25-26页 |
| 3．1．1 标记率 | 第25页 |
| 3．1．2 标记LL-EPO的放化比 | 第25-26页 |
| 4．2 放化纯度鉴定 | 第26-28页 |
| 4．2．1 酸沉淀法 | 第26-27页 |
| 4．2．2 电泳法标记蛋白纯度鉴定 | 第27-28页 |
| 4．3 ~（125）I-LL-EPO的保存条件 | 第28页 |
| 4．4 蛋白质定量 | 第28-29页 |
| 4．5 蛋白回收率 | 第29页 |
| 4．6 生物活性鉴定 | 第29-31页 |
| 5 讨论与结论 | 第31-37页 |
| 5．1 蛋白质多肽的碘标记方法 | 第31-32页 |
| 5．2 标记蛋白的分离纯化方法 | 第32-33页 |
| 5．3 放化纯度鉴定 | 第33-34页 |
| 5．4 蛋白定量 | 第34页 |
| 5．5 生物活性鉴定 | 第34-35页 |
| 5．6 标记LL-EPO的保存 | 第35-37页 |
| 致谢 | 第37-38页 |
| 参考文献 | 第38-45页 |
| 英文摘要 | 第45-47页 |
| 附图 | 第47-48页 |
| 图片1 改进双相氯胺-T法反应体系 | 第47-48页 |
| 图片2． 非标记LL-EPO电泳图谱 | 第48页 |