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蛋白内cation-π相互作用的单分子力谱研究

摘要第5-7页
Abstract第7-8页
第一章 绪论第11-35页
    1.1 cation-π相互作用第11-21页
        1.1.1 cation-π相互作用的本质第11-13页
        1.1.2 cation-π的影响因素第13-16页
        1.1.3 cation-π与协同性第16-17页
        1.1.4 cation-π相互作用的应用第17-20页
        1.1.5 anion-π相互作用第20-21页
    1.2 原子力显微镜及单分子力谱技术第21-26页
        1.2.1 原子力显微镜及其工作原理第21-23页
        1.2.2 单分子力谱技术第23-26页
    1.3 定点突变第26-28页
        1.3.1 基本原理第26页
        1.3.2 定点突变的途径第26-27页
        1.3.3 应用第27-28页
    1.4 选题依据和研究内容第28-29页
    参考文献第29-35页
第二章 嗜铁蛋白的单分子力谱第35-59页
    2.1 引言第35-38页
    2.2 材料和方法第38-46页
        2.2.1 实验材料第38页
        2.2.2 蛋白质的氨基酸序列第38页
        2.2.3 质粒的构建第38-43页
        2.2.4 蛋白质的表达与纯化第43-44页
        2.2.5 蛋白质浓度的测定第44页
        2.2.6 NGAL-catechol-Fe(Ⅲ) complex的制备及纯化第44-46页
        2.2.7 单分子力谱实验第46页
    2.3 结果与讨论第46-56页
        2.3.1 (NGAL-GB1)4的单分子力谱实验第46-48页
        2.3.2 NGAL-catechol-Fe(Ⅲ) complex的紫外-可见吸光光度第48-49页
        2.3.3 NGAL的单分子力谱第49-56页
    2.4 结论第56-58页
    参考文献第58-59页
第三章 嗜铁蛋白NGAL中cation-π相互作用的方向性研究第59-84页
    3.1 引言第59-64页
        3.1.1 中性粒细胞明胶酶相关脂质运载蛋白(Neutrophil gelatinase-associatedlipocalin,NGAL)的cation-π相互作用第59-62页
        3.1.2 cation-π相互作用方向性的研究进展第62-64页
    3.2 材料和方法第64-69页
        3.2.1 实验材料第64页
        3.2.2 载体构建第64-67页
        3.2.3 蛋白质的表达与纯化第67页
        3.2.4 NGAL-catechol-Fe(Ⅲ) complex的制备及纯化第67-68页
        3.2.5 单分子力谱实验第68-69页
    3.3 结果与讨论第69-81页
        3.3.1 NGAL-catechol-Fe(Ⅲ) complex的紫外-可见吸光光度第69-71页
        3.3.2 单分子力谱实验结果第71-81页
    3.4 结论第81-83页
    参考文献第83-84页
第四章 总结与展望第84-86页
致谢第86-87页

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