| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-23页 |
| ·花发育的主要途径 | 第11-12页 |
| ·花器官的形成 | 第12-14页 |
| ·ABC 模型 | 第12页 |
| ·ABCDE 模型 | 第12-13页 |
| ·四聚体模型（Quanrtet model） | 第13-14页 |
| ·MADS box 基因研究进展 | 第14-18页 |
| ·MADS box 基因 | 第14-16页 |
| ·TypeⅠ MADS 成员的研究进展 | 第16页 |
| ·MADS box 基因家族多重性及起源 | 第16-17页 |
| ·MADS 蛋白与 DNA 和异源蛋白结合 | 第17-18页 |
| ·SEP3 蛋白的研究现状 | 第18-19页 |
| ·竹子成花分子机理的研究进展 | 第19-20页 |
| ·研究的目的及意义 | 第20页 |
| ·竹子研究的局限性 | 第20-22页 |
| ·研究路线 | 第22-23页 |
| 第二章 绿竹 SEP3 蛋白原核表达纯化及多聚体分析 | 第23-40页 |
| ·材料和方法 | 第23-33页 |
| ·实验材料 | 第23-24页 |
| ·BoSEP3 表达载体构建 | 第24-28页 |
| ·BoSEP3 蛋白的表达和纯化 | 第28-31页 |
| ·BoSEP3 蛋白质结晶实验探索 | 第31页 |
| ·BoSEP3 蛋白的多聚体分析 | 第31页 |
| ·BoSEP3 同源互作检测 | 第31-33页 |
| ·结果与分析 | 第33-38页 |
| ·BoSEP3 重组质粒载体构建 | 第33-34页 |
| ·重组 BoSEP3 蛋白的可溶性条件优化 | 第34页 |
| ·BoSEP3G 和 BoSEP3H 可溶蛋白大量纯化 | 第34-35页 |
| ·BoSEP3 蛋白结晶探索 | 第35页 |
| ·BoSEP3 蛋白多聚体结果与分析 | 第35-36页 |
| ·BoSEP3 不同结构域之间酵母双杂交检测同源互作 | 第36-38页 |
| ·讨论 | 第38-40页 |
| 第三章 拟南芥 SEP3蛋白原核表达纯化及结构功能分析 | 第40-63页 |
| ·材料和方法 | 第40-49页 |
| ·实验材料 | 第40-41页 |
| ·AtSEP3 表达载体构建 | 第41-44页 |
| ·AtSEP3 蛋白的表达和纯化 | 第44-45页 |
| ·AtSEP3 蛋白结晶探索 | 第45-47页 |
| ·AtSEP3 蛋白多聚体分析 | 第47-48页 |
| ·AtSEP3 同源互作检测 | 第48-49页 |
| ·结果与分析 | 第49-60页 |
| ·AtSEP3 重组质粒载体构建 | 第49-50页 |
| ·AtSEP3 不同融合蛋白的可溶条件优化 | 第50-51页 |
| ·AtSEP3 蛋白的大量纯化 | 第51-54页 |
| ·肽质量指纹图谱鉴定重组蛋白 | 第54-55页 |
| ·AtSEP3 蛋白结晶探索 | 第55-56页 |
| ·AtSEP3 蛋白多聚体分析 | 第56-57页 |
| ·AtSEP3 不同结构域之间酵母双杂交检测同源互作 | 第57-59页 |
| ·M domain SEP3 蛋白具有 DNA 结合功能 | 第59-60页 |
| ·讨论 | 第60-63页 |
| 第四章 绿竹 SEP3 和拟南芥 SEP3蛋白异源二聚体分析 | 第63-67页 |
| ·材料和方法 | 第63-64页 |
| ·实验材料 | 第63页 |
| ·AtSEP3 和 BoSEP3 之间不同结构域双杂交检测异源互作 | 第63-64页 |
| ·结果与分析 | 第64-66页 |
| ·以绿竹 SEP3 为诱饵蛋白与拟南芥 SEP3 为猎物蛋白的双杂交 | 第64-65页 |
| ·以拟南芥 SEP3 为诱饵蛋白与绿竹 SEP3 为猎物蛋白的双杂交 | 第65-66页 |
| ·讨论 | 第66-67页 |
| 第五章 结论和展望 | 第67-69页 |
| ·结论 | 第67页 |
| ·展望 | 第67-69页 |
| 参考文献 | 第69-75页 |
| 附录 | 第75-78页 |
| 致谢 | 第78-79页 |
| 个人简介 | 第79页 |
| 在校期间发表论文情况 | 第79页 |
