| 中文摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-11页 |
| 缩略语表 | 第11-12页 |
| 前言 | 第12-14页 |
| 第一章 文献综述 | 第14-30页 |
| 1 融合标签技术 | 第14-17页 |
| ·融合标签的种类 | 第14页 |
| ·融合标签技术的应用 | 第14-17页 |
| ·展望 | 第17页 |
| 2 金属螯合亲和层析技术 | 第17-25页 |
| ·金属螯合亲和层析技术的发展 | 第17-18页 |
| ·金属螯合亲和层析作用原理 | 第18-20页 |
| ·金属螯合亲和层析介质的制备 | 第20-22页 |
| ·金属螯合亲和层析技术的应用 | 第22-25页 |
| ·展望 | 第25页 |
| 3 免疫亲和纯化技术 | 第25-30页 |
| ·免疫亲和纯化技术的发展 | 第25页 |
| ·免疫亲和纯化技术原理 | 第25页 |
| ·免疫亲和纯化技术特点 | 第25-26页 |
| ·影响免疫亲和纯化的关键因素 | 第26-28页 |
| ·免疫亲和纯化技术的应用 | 第28页 |
| ·展望 | 第28-30页 |
| 第二章 金属螯合亲和层析介质用于六聚组氨酸融合蛋白纯化的研究 | 第30-41页 |
| 1 材料 | 第30-31页 |
| ·试剂与样品 | 第30页 |
| ·菌种与质粒 | 第30页 |
| ·培养基与缓冲液 | 第30-31页 |
| 2 实验方法 | 第31-34页 |
| ·金属螯合亲和层析介质Co-CM-Asp-Sepharose的制备 | 第31-32页 |
| ·六聚组氨酸融合蛋白的诱导表达及细胞裂解液的制备 | 第32-33页 |
| ·纯化条件的优化 | 第33-34页 |
| ·Co-CM-Asp-Sepharose用于六聚组氨酸融合蛋白的大量纯化 | 第34页 |
| ·Co-CM-Asp-Sepharose与Ni-NTA-Agarose的比较 | 第34页 |
| 3 结果和讨论 | 第34-40页 |
| ·金属螯合亲和层析介质电子扫描显微镜表征 | 第34-35页 |
| ·介质用量的确定 | 第35-36页 |
| ·孵育时间的确定 | 第36-37页 |
| ·清洗条件的确定 | 第37-38页 |
| ·洗脱液咪唑浓度的确定 | 第38-39页 |
| ·Co-CM-Asp-Sepharose用于六聚组氨酸融合蛋白的大量纯化 | 第39页 |
| ·Co-CM-Asp-Sepharose与Ni-NTA-Agarose的比较 | 第39-40页 |
| 4 小结 | 第40-41页 |
| 第三章 抗六聚组氨酸多克隆抗体的制备及六聚组氨酸融合蛋白的纯化 | 第41-51页 |
| 1 材料 | 第41-42页 |
| ·试剂与样品 | 第41页 |
| ·仪器与设备 | 第41页 |
| ·动物 | 第41页 |
| ·缓冲液 | 第41-42页 |
| 2 实验方法 | 第42-46页 |
| ·抗原的合成 | 第42-43页 |
| ·合成抗原的浓度测定 | 第43-44页 |
| ·动物免疫 | 第44页 |
| ·抗六聚组氨酸多克隆抗体的初步纯化 | 第44页 |
| ·初步纯化的抗六聚组氨酸多克隆抗体效价测定 | 第44页 |
| ·抗6×His多克隆抗体用于纯化6×His融合蛋白的初步研究 | 第44-45页 |
| ·金磁微粒介导的多克隆抗体中抗载体蛋白KLH抗体的去除 | 第45-46页 |
| 3 结果与讨论 | 第46-50页 |
| ·抗六聚组氨酸多克隆抗体的初步纯化及纯化后的效价测定 | 第46-48页 |
| ·抗6×His多克隆抗体用于纯化6×His融合蛋白的初步研究 | 第48-49页 |
| ·金磁微粒介导的多克隆抗体中抗载体蛋白KLH抗体的去除 | 第49-50页 |
| 4 小结 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-61页 |
| 致谢 | 第61页 |
