| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 第一章 蛋白质CMS的研究背景和功能简介 | 第8-39页 |
| 第一节 衔接蛋白质在信号转导途径的研究进展 | 第9-16页 |
| 第二节 CIN85/CMS蛋白质家族 | 第16-20页 |
| 第三节 CMS的研究背景及作为脚手架蛋白质的结构特点 | 第20-29页 |
| 第四节 CMS其他的生物功能 | 第29-32页 |
| 参考文献 | 第32-39页 |
| 第二章 蛋白质CMS第二个SH3结构域的溶液结构的测定 | 第39-100页 |
| 第一节 融合蛋白质CMS_SH3_B的克隆,构建,表达和纯化 | 第40-59页 |
| 一、CMS_SH3_B的克隆 | 第40-43页 |
| 1.PCR实验引物的设计 | 第41-42页 |
| 2.PCR实验的操作 | 第42-43页 |
| 3.PCR产物的回收 | 第43页 |
| 二、包含CMS_GH3_B基因的质粒的构建 | 第43-51页 |
| 1.CMS_SH3_B基因连入T载体并扩增 | 第43-46页 |
| 2.T载体质粒的双酶切 | 第46-47页 |
| 3.目标基因连入表达载体中 | 第47-51页 |
| 三、包含CMS_SH3_B基因的质粒的表达 | 第51-54页 |
| 四、蛋白质CMS_SH3_B的纯化 | 第54-59页 |
| 第二节 CMS_SH3_B核磁共振实验及相应谱图的收集 | 第59-64页 |
| 一、核磁共振研究蛋白质水溶性结构的背景 | 第59-62页 |
| 二、CMS_SH3_B核磁共振实验 | 第62-64页 |
| 第三节 核磁共振谱峰认证和CMS_SH3_B三维溶液结构的计算 | 第64-79页 |
| 一、主链顺序认证和侧链认证 | 第68-71页 |
| 二、二级结构的确定 | 第71-73页 |
| 三、OMS_SH3_B三级结构的计算 | 第73-79页 |
| 第四节 试验结果和讨论 | 第79-92页 |
| 一、融合蛋白质CMS_SH3_B构建,表达和纯化 | 第79-81页 |
| 二、CMS_SH3_B光谱性质的研究 | 第81页 |
| 三、CMS_SH3_B溶液结构的计算结果 | 第81-92页 |
| 参考文献 | 第92-100页 |
| 第三章 CMS_SH3_B与c-Cb1 C-末端多肽的相互作用的研究 | 第100-128页 |
| 第一节 CMS_SH3_B与Cb1-p相互作用的实验研究 | 第101-104页 |
| 一、CMS_SH3_B蛋白质和多肽(Cb1-p)的准备 | 第101-102页 |
| 二、化学位移干扰实验 | 第102-104页 |
| 三、表面等离子共振 | 第104页 |
| 第二节 实验数据的处理和结果 | 第104-114页 |
| 一、Biacore实验证明CMS_SH3_B与Cb1-p在体外的结合 | 第104-106页 |
| 二、化学位移干扰实验 | 第106-114页 |
| 第三节 CMS_SH3_B与Cb1-p相互作用的结构特征 | 第114-121页 |
| 第四节 下一步工作的臆想 | 第121-123页 |
| 参考文献 | 第123-128页 |
| 已发表论文 | 第128-129页 |
| 致谢 | 第129页 |
