缩略表 | 第6-9页 |
摘要 | 第9-11页 |
ABSTRACT | 第11-13页 |
第一章 研究背景综述 | 第14-43页 |
1.1 植物与微生物互作 | 第14-20页 |
1.1.1 植物与病原微生物互作 | 第14-16页 |
1.1.2 植物与根际微生物互作 | 第16-17页 |
1.1.3 植物与真菌互作 | 第17-20页 |
1.2 植物免疫反应 | 第20-21页 |
1.3 植物免疫受体激酶 | 第21-35页 |
1.3.1 配体与受体间识别 | 第22-28页 |
1.3.1.1 Flg22与FLS2 | 第23-24页 |
1.3.1.2 Elf18与EFR | 第24-25页 |
1.3.1.3 Chitin与AtCERK1及CEBiP | 第25-26页 |
1.3.1.4 PGN与LYM11、LYM3及LYP3、LYP6 | 第26-27页 |
1.3.1.5 Peps与PEPRs; OGs与WAK1 | 第27-28页 |
1.3.2 配体与受体结合后分子事件 | 第28-34页 |
1.3.2.1 免疫受体激酶复合体形成 | 第29-30页 |
1.3.2.2 BIK1磷酸化 | 第30页 |
1.3.2.3 Ca~(2+)爆发及CDPKs | 第30-31页 |
1.3.2.4 活性氧爆发 | 第31-32页 |
1.3.2.5 MAPK级联反应 | 第32-33页 |
1.3.2.6 防卫反应基因表达 | 第33页 |
1.3.2.7 胼胝体沉积 | 第33页 |
1.3.2.8 气孔开闭 | 第33-34页 |
1.3.3 病原菌效应因子阻断植物PTI信号 | 第34-35页 |
1.4 植物激素在免疫反应中的作用 | 第35-39页 |
1.4.1 乙烯及茉莉酸 | 第35-38页 |
1.4.2 水杨酸 | 第38-39页 |
1.4.3 油菜素内酯 | 第39页 |
1.5 Chitin与AtCERK1胞外结构域复合体结构解析 | 第39-41页 |
1.5.1 Chitin与AtCERK1第二个LysM基序结合 | 第39-40页 |
1.5.2 Chitin与AtCERK1结合位点 | 第40-41页 |
1.6 总结 | 第41-43页 |
第二章 实验材料与方法 | 第43-57页 |
2.1 实验材料 | 第43-46页 |
2.1.1 拟南芥植物材料及培养 | 第43页 |
2.1.2 引物序列 | 第43-45页 |
2.1.3 表达载体构建及菌株 | 第45-46页 |
2.2 实验试剂 | 第46-50页 |
2.3 实验方法 | 第50-57页 |
第三章 实验结果与讨论 | 第57-95页 |
3.1 植物免疫受体激酶AtCERK1作用机理研究 | 第57-70页 |
3.1.1 几丁质诱导的AtCERK1胞外结构域二聚化 | 第57-60页 |
3.1.2 A138H减弱几丁质诱导的AtCERK1胞外结构域二聚化 | 第60-61页 |
3.1.3 几丁质诱导的全长AtCERK1二聚化 | 第61-64页 |
3.1.4 几丁质诱导的AtCERK1二聚化对免疫信号转导至关重要 | 第64-68页 |
3.1.5 小结 | 第68-70页 |
3.2 BIK1与植物免疫受体激酶PEPRs互作介导乙烯诱导的植物免疫反应机理研究 | 第70-95页 |
3.2.1 BIK1与PEPR1胞内激酶结构域互作 | 第70-72页 |
3.2.2 BIK1参与Pep诱导的植物防卫反应信号通路 | 第72-74页 |
3.2.3 BIK1同源蛋白参与Pep诱导植物防卫反应分析 | 第74-77页 |
3.2.4 PEPRs参与乙烯诱导的植物黄化幼苗生长抑制反应 | 第77-78页 |
3.2.5 Peps诱导植物黄化幼苗生长抑制反应不依赖EIN3、EIL1 | 第78-81页 |
3.2.6 PEPRs-BIK1介导乙烯诱导的植物防卫反应基因表达及抗性反应 | 第81-86页 |
3.2.7 PEPR1胞内激酶结构域直接磷酸化BIK1激酶活性区 | 第86-90页 |
3.2.8 PEPRs介导乙烯诱导的BIK1磷酸通路上下游关系分析 | 第90-93页 |
3.2.9 小结 | 第93-95页 |
第四章 结论与展望 | 第95-97页 |
参考文献 | 第97-109页 |
致谢 | 第109-112页 |
附录 | 第112-113页 |