| 致谢 | 第1-5页 |
| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6-10页 |
| 第一章 前言 | 第10-16页 |
| ·半滑舌鳎简介 | 第10-11页 |
| ·鱼类免疫系统 | 第11-12页 |
| ·组织蛋白酶(Cathepsins) | 第12-15页 |
| ·概述 | 第12-13页 |
| ·组织蛋白酶B(CathepsinB) | 第13-14页 |
| ·组织蛋白酶D(CathepsinD) | 第14-15页 |
| ·组织蛋白酶L(CathepsinL) | 第15页 |
| ·本研究的目的与意义 | 第15-16页 |
| 第二章 CsCatB、D和L全长cDNA序列的获得及其生物信息学分析 | 第16-27页 |
| ·材料与方法 | 第16-21页 |
| ·实验材料 | 第16页 |
| ·CsCatB、D和L基因序列的获得 | 第16-17页 |
| ·CsCatD全长cDNA的获得 | 第17-20页 |
| ·CsCatD序列拼接 | 第20页 |
| ·CsCatB、D和L序列的生物信息学分析 | 第20-21页 |
| ·结果与讨论 | 第21-27页 |
| ·CsCatB、D和L全长cDNA的获得 | 第21-24页 |
| ·CsCatB、D和L的序列分析 | 第24-27页 |
| 第三章 CsCatB和L的表达纯化和活性分析 | 第27-40页 |
| ·材料与方法 | 第27-35页 |
| ·实验材料 | 第27-28页 |
| ·CsCatB和L开放阅读框以及CsCatBM的获得 | 第28-30页 |
| ·CsCatB和L及CsCatBM重组表达质粒的构建 | 第30-32页 |
| ·重组蛋白rCsCatB、L及rCsCatBM的表达纯化 | 第32-34页 |
| ·重组蛋白rCsCatB、L的酶活性分析 | 第34-35页 |
| ·结果 | 第35-40页 |
| ·CsCatB、L及CsCatBM的克隆 | 第35页 |
| ·rCsCatB、L及rCsCatBM的表达纯化 | 第35-36页 |
| ·rCsCatB及其突变型rCsCatBM的酶活性 | 第36-37页 |
| ·rCsCatB的最适温度 | 第37-38页 |
| ·rCsCatB的最适pH | 第38-39页 |
| ·rCsCatL的酶活测定 | 第39-40页 |
| 第四章 CsCatB、D和L在半滑舌鳎组织中的表达分析 | 第40-51页 |
| ·材料与方法 | 第40-44页 |
| ·实验材料 | 第40页 |
| ·CsCatB、D和L在半滑舌鳎正常组织中表达情况研究 | 第40-42页 |
| ·CsCatB、D和L在半滑舌鳎受到细菌刺激后的表达研究 | 第42-43页 |
| ·CsCatB、D和L在半滑舌鳎接种疫苗后的表达研究 | 第43页 |
| ·CsCatD和L在半滑舌鳎受到病毒刺激后的表达研究 | 第43-44页 |
| ·结果与讨论 | 第44-51页 |
| ·CsCatB、D和LmRNA在半滑舌鳎中的组织特异性分布 | 第44-46页 |
| ·CsCatB、D和L在半滑舌鳎受到细菌刺激后的表达 | 第46页 |
| ·CsCatB、D和L在半滑舌鳎接种疫苗后的表达 | 第46-50页 |
| ·CsCatD和L在半滑舌鳎受到病毒刺激后的表达 | 第50-51页 |
| 结论 | 第51-52页 |
| 参考文献 | 第52-56页 |
| 附录— 缓冲液的配置 | 第56-61页 |
| 作者简历 | 第61页 |
