致谢 | 第1-6页 |
摘要 | 第6-7页 |
Abstract | 第7-8页 |
第一部分 综述 | 第8-66页 |
第一章 ErbB2及ErbB家族蛋白基本结构与功能 | 第8-18页 |
·ErbB受体生物学功能、结构特点及其配基 | 第8-9页 |
·ErbB受体二聚化和活化 | 第9-12页 |
·ErbB受体介导的信号转导 | 第12-13页 |
·ErbB受体的循环 | 第13-15页 |
·ErbB2作为信号转导调节分子的中心作用 | 第15页 |
参考文献 | 第15-18页 |
第二章 ErbB2过表达导致细胞癌化的分子机制 | 第18-23页 |
·ErbB2过表达与肿瘤形成 | 第18页 |
·ErbB2过表达引起受体异常活化和信号转导 | 第18-19页 |
·ErbB2过表达影响细胞周期调控 | 第19页 |
·ErbB2过表达和细胞凋亡 | 第19页 |
·ErbB2过表达导致受体胞外区切割和持续活化 | 第19-20页 |
·ErbB2过表达改变ErbB家族受体循环特性 | 第20页 |
·ErbB2过表达导致肿瘤的浸润和迁移 | 第20-21页 |
参考文献 | 第21-23页 |
第三章 抗ErbB2抗体功能和作用机理 | 第23-35页 |
·抗ErbB2抗体研究进展及其在肿瘤治疗中的应用 | 第23页 |
·抗体表位与抗体功能的相关性 | 第23-26页 |
·抗体对ErbB2二聚化和活化的影响 | 第26-27页 |
·抗体对ErbB2磷酸化的影响 | 第27-28页 |
·抗ErbB2抗体对ErbB2受体内吞和下调的影响 | 第28-29页 |
·抗ErbB2抗体抑制ErbB2胞外区的切割 | 第29页 |
·抗ErbB2抗体对肿瘤细胞周期、细胞凋亡和细胞分化影响 | 第29-30页 |
·抗ErbB2抗体与化疗药物的协同作用 | 第30页 |
·抗ErbB2抗体抑制肿瘤细胞的浸润和转移 | 第30页 |
·抗ErbB2抗体作用机理研究中存在的问题 | 第30页 |
参考文献 | 第30-35页 |
第四章 抗体工程技术在抗ErbB2工程化抗体研制中的应用 | 第35-43页 |
·抗体工程技术发展概述 | 第35页 |
·小分子抗体片段和多价抗体 | 第35-37页 |
·抗体人源化改造 | 第37-38页 |
·基因工程抗体库技术筛选人源化抗体和提高抗体亲和力 | 第38-40页 |
·双功能抗体和抗体导向药物 | 第40页 |
参考文献 | 第40-43页 |
第五章 Pichia酵母系统在工程化抗体在表达中的应用 | 第43-56页 |
·基因工程抗体表达系统比较 | 第43-44页 |
·外源蛋白在Pichia酵母中优化表达 | 第44-46页 |
·Pichia酵母在基因工程重组抗体表达中的应用 | 第46-48页 |
·密码子偏好与蛋白表达的关系 | 第48-50页 |
·密码子优化以提高外源蛋白在Pichia酵母中表达水平 | 第50-51页 |
参考文献 | 第51-56页 |
第六章 蛇毒C型凝集素类似蛋白结构和功能研究进展 | 第56-66页 |
·动物C型凝集素蛋白和蛇毒C型凝集素类似蛋白 | 第56-58页 |
·C型凝集素类似蛋白序列和结构特点 | 第58-59页 |
·与凝血因子结合的C型凝集素类似蛋白结构和功能研究 | 第59-61页 |
·血小板在凝血和止血中的重要作用 | 第61-62页 |
·蛇毒C型凝集素类似蛋白的抗凝血机理 | 第62-64页 |
参考文献 | 第64-66页 |
第二部分 实验工作 | 第66-117页 |
第一章 A21单链抗体在Pichia酵母中优化表达、纯化和性质鉴定 | 第66-81页 |
前言 | 第66页 |
第一节 实验材料和实验方法 | 第66-71页 |
第二节 实验结果 | 第71-77页 |
第三节 讨论 | 第77-79页 |
附录 | 第79页 |
参考文献 | 第79-81页 |
第二章 A21抗体结合表位、晶体结构以及肿瘤生长抑制机理研究 | 第81-102页 |
前言 | 第81页 |
第一节 实验材料和实验方法 | 第81-86页 |
第二节 实验结果 | 第86-95页 |
第三节 讨论 | 第95-98页 |
附录 | 第98-100页 |
参考文献 | 第100-102页 |
第三章 重组蛇毒C型凝集素类似蛋白表达和结构功能研究 | 第102-117页 |
前言 | 第102页 |
第一节 实验材料和实验方法 | 第102-104页 |
第二节 实验结果 | 第104-110页 |
第三节 讨论 | 第110-113页 |
附录 | 第113-114页 |
参考文献 | 第114-117页 |
全文小结 | 第117-118页 |
已发表论文 | 第118页 |