| 内容提要 | 第1-8页 |
| 英文缩略词表 | 第8-9页 |
| 第1章 前言 | 第9-24页 |
| ·胸腺素α1 的研究进展 | 第9-16页 |
| ·胸腺素α1 及其活性片段的发现 | 第9-10页 |
| ·胸腺素α1 的结构及代谢特点 | 第10-11页 |
| ·胸腺素α1 的生物学作用 | 第11-13页 |
| ·胸腺素α1 的临床应用 | 第13-16页 |
| ·胸腺素α1 的大量制备 | 第16-19页 |
| ·大肠杆菌表达体系 | 第17-18页 |
| ·酵母表达体系 | 第18-19页 |
| ·植物表达体系 | 第19页 |
| ·人血清白蛋白的研究进展 | 第19-24页 |
| ·人血清白蛋白的结构组成 | 第19-20页 |
| ·人血清白蛋白的生物学活性 | 第20页 |
| ·人血清白蛋白的基因工程研究进展 | 第20-21页 |
| ·人血清白蛋白融合技术 | 第21-24页 |
| 第2章 HSA 表达载体的构建 | 第24-34页 |
| ·材料 | 第24-25页 |
| ·器材及设备 | 第24页 |
| ·主要试剂 | 第24-25页 |
| ·引物 | 第25页 |
| ·方法 | 第25-29页 |
| ·Trizol 法从人胚胎肝组织中提取总R NA | 第25-26页 |
| ·RT-PCR 扩增HSA cDNA 序列 | 第26-27页 |
| ·pPICZαC- H SA 表达载体的构建 | 第27-29页 |
| ·DNA 序列测定 | 第29页 |
| ·结果 | 第29-31页 |
| ·人胚胎肝组织总R NA 的提取 | 第29-30页 |
| ·RT - PCR 扩增H SA 编码基因 | 第30页 |
| ·酶切鉴定重组载体pPICZαC- H S A | 第30-31页 |
| ·重组质粒pPICZαC - H SA DNA 序列的测定 | 第31页 |
| ·讨论 | 第31-34页 |
| 第3章 HSA / Tα1 融合蛋白在毕赤酵母中的表达 | 第34-60页 |
| ·材料 | 第34-37页 |
| ·器材及设备 | 第34页 |
| ·主要试剂 | 第34-35页 |
| ·引物 | 第35-36页 |
| ·主要溶液配制 | 第36-37页 |
| ·方法 | 第37-46页 |
| ·重组pPICZαC -HSA - Tα1 表达载体的构建 | 第37-39页 |
| ·毕赤酵母的转化 | 第39-40页 |
| ·阳性菌株的筛选 | 第40页 |
| ·表达产物分析 | 第40-43页 |
| ·确定毕赤酵母分泌表达融合蛋白的最佳诱导时间 | 第43页 |
| ·筛选毕赤酵母分泌表达融合蛋白的最佳p H 值 | 第43-44页 |
| ·融合蛋白的小量纯化 | 第44-46页 |
| ·结果 | 第46-56页 |
| ·pPICZαC - H SA - Tα1 表达载体的酶切鉴定 | 第46页 |
| ·pPICZαC -H S A- Tα1 表达载体的D NA 序列测定 | 第46-47页 |
| ·P CR 方法筛选H S A - Tα1 阳性转化菌株 | 第47页 |
| ·SDS -PAGE 鉴定融合蛋白 | 第47-49页 |
| ·融合蛋白的WesternBlot 鉴定 | 第49-50页 |
| ·确定毕赤酵母分泌表达融合蛋白的最佳诱导时间 | 第50-52页 |
| ·筛选毕赤酵母分泌表达融合蛋白的最佳pH 值 | 第52-54页 |
| ·离子交换层析纯化条件的确定 | 第54页 |
| ·融合蛋白的纯化结果 | 第54-56页 |
| ·讨论 | 第56-60页 |
| 第4章 结 论 | 第60-61页 |
| ·本研究的实验结果 | 第60页 |
| ·本研究的创新之处 | 第60页 |
| ·拟进一步的研究方案 | 第60-61页 |
| 参考文献 | 第61-68页 |
| 附录 | 第68-75页 |
| 致谢 | 第75-76页 |
| 中文摘要 | 第76-80页 |
| Abstract | 第80-84页 |
