| 中文摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-10页 |
| 第一章 绪论 | 第10-22页 |
| ·蛋白质分离的一般方法及其应用前景 | 第10-12页 |
| ·不稳定蛋白的分离纯化 | 第12-15页 |
| ·影响蛋白稳定性和活性的因素 | 第12-13页 |
| ·保持蛋白质稳定性的分离纯化的一般方法 | 第13-14页 |
| ·亲和融合系统 | 第14-15页 |
| ·本课题研究的相关背景 | 第15-20页 |
| ·大肠杆菌酸性磷酸酶(EcAP)和碱性磷酸酶(PhoA) | 第16页 |
| ·疏水膜蛋白枯草芽孢杆菌Mrp蛋白系统(MrpD&MrpF) | 第16-17页 |
| ·目标蛋白在细胞膜上的锚定 | 第17-18页 |
| ·自组装方法的发展背景 | 第18-19页 |
| ·自组膜的组装机理 | 第19页 |
| ·自组膜在生物方面的应用 | 第19-20页 |
| ·本课题的提出及其研究意义 | 第20-22页 |
| 第二章 融合蛋白的构建及其诱导表达 | 第22-52页 |
| ·引言 | 第22页 |
| ·实验部分 | 第22-34页 |
| ·实验药品和仪器 | 第23-25页 |
| ·实验所用引物名称及其序列 | 第25页 |
| ·实验所用培养基 | 第25-26页 |
| ·实验方法 | 第26-34页 |
| ·融合膜蛋白表达载体PHX[ECAP-MRPD]与PMAL[PHOA-MRPF]的构建 | 第34-45页 |
| ·PhoA，MrpD插入片段的扩增 | 第35页 |
| ·pHX[EcAP]与pMAL[MrpF]质粒的提取 | 第35-36页 |
| ·插入片段和载体的酶切、纯化、连接反应 | 第36-38页 |
| ·重组质粒的转化、筛选及其测序 | 第38-45页 |
| ·融合膜蛋白PHX[ECAP-MRPD]与PMAL[PHOA-MRPF]的诱导表达研究 | 第45-51页 |
| ·EcAP-MrpD与PhoA-mrpF的诱导表达 | 第46-50页 |
| ·膜蛋白酶活性的检测 | 第50-51页 |
| ·本章小结 | 第51-52页 |
| 第三章 融合蛋白与材料表面的相互作用 | 第52-63页 |
| ·实验部分 | 第52-55页 |
| ·实验材料及仪器 | 第52-53页 |
| ·实验方法 | 第53-55页 |
| ·结果与讨论 | 第55-61页 |
| ·MPEG(750)-SH的制备与表征 | 第55-56页 |
| ·MPEG(750)-SH与C18-SH在金片表面的自组装 | 第56-57页 |
| ·膜蛋白PhoA-MrpF(1helix)与不同金片表面的相互作用 | 第57-60页 |
| ·MPEG-SH改性后金片表面与PhoA-MrpF(1helix)及PhoA的相互作用 | 第60-61页 |
| ·本章小结 | 第61-63页 |
| 第四章 结论与展望 | 第63-65页 |
| ·主要结论 | 第63页 |
| ·展望 | 第63-65页 |
| 致谢 | 第65-66页 |
| 参考文献 | 第66-70页 |
| 攻读学位期间获得与学位论文相关的科研成果目录 | 第70页 |
