| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 缩略语表 | 第7-11页 |
| 第1章 引言 | 第11-22页 |
| 1.1 硫氧还蛋白系统 | 第11-13页 |
| 1.1.1 硫氧还蛋白还原酶 | 第12页 |
| 1.1.2 NADPH | 第12-13页 |
| 1.2 硫氧还蛋白家族 | 第13-14页 |
| 1.3 硫氧还蛋白的研究进展 | 第14-16页 |
| 1.3.1 硫氧还蛋白的分子结构 | 第14-15页 |
| 1.3.2 硫氧还蛋白的生物学功能 | 第15-16页 |
| 1.3.3 硫氧还蛋白在在生物工程中的应用 | 第16页 |
| 1.4 葡萄糖调节蛋白78的研究进展 | 第16-20页 |
| 1.4.1 葡萄糖调节蛋白78的发现 | 第17页 |
| 1.4.2 葡萄糖调节蛋白78的结构 | 第17页 |
| 1.4.3 HSP70家族 | 第17-18页 |
| 1.4.4 葡萄糖调节蛋白78的生物学功能 | 第18-20页 |
| 1.4.5 影响GRP78表达的因素 | 第20页 |
| 1.5 本论文的研究目的和意义 | 第20-22页 |
| 第2章 褶纹冠蚌硫氧还蛋白基因克隆及表达分析 | 第22-43页 |
| 2.1 材料 | 第22-24页 |
| 2.1.1 实验材料 | 第22-23页 |
| 2.1.2 主要仪器 | 第23页 |
| 2.1.3 菌株及试剂 | 第23-24页 |
| 2.2 实验方法 | 第24-30页 |
| 2.2.1 褶纹冠蚌血细胞总RNA的提取 | 第24页 |
| 2.2.2 褶纹冠蚌SMART cDNA的合成 | 第24-25页 |
| 2.2.3 DH5a感受态的制备 | 第25-26页 |
| 2.2.4 CpTrx基因3’末端和5’末端cDNA扩增 | 第26-27页 |
| 2.2.5 CpTrx序列分析 | 第27-29页 |
| 2.2.6 CpTrx基因在褶纹冠蚌不同组织中的表达 | 第29-30页 |
| 2.2.7 金黄色葡萄球菌刺激后CpTrx基因的表达 | 第30页 |
| 2.3 实验结果 | 第30-41页 |
| 2.3.1 褶纹冠蚌血细胞总RNA的提取 | 第30页 |
| 2.3.2 褶纹冠蚌Trx基因的cDNA全长 | 第30-31页 |
| 2.3.3 褶纹冠蚌Trx基因的序列分析及氨基酸推导 | 第31-33页 |
| 2.3.4 推导的褶纹冠蚌Trx蛋白与其他物种的同源性比较 | 第33-34页 |
| 2.3.5 基于Trx氨基酸序列构建26种动物的系统发育树 | 第34-36页 |
| 2.3.6 褶纹冠蚌Trx的空间结构 | 第36-37页 |
| 2.3.7 CpTrx基因的组织分布 | 第37页 |
| 2.3.8 金黄色葡萄球菌刺激后CpTrx基因在槽纹冠畔各组织中的表达变化 | 第37-41页 |
| 2.4 讨论 | 第41-43页 |
| 第3章 三角帆蚌葡萄糖调节蛋白78基因克隆及分析 | 第43-61页 |
| 3.1 材料 | 第43-45页 |
| 3.1.1 实验材料 | 第43-44页 |
| 3.1.2 主要仪器 | 第44页 |
| 3.1.3 菌株及试剂 | 第44-45页 |
| 3.2 实验方法 | 第45-48页 |
| 3.2.1 三角帆蚌血细胞总RNA的提取 | 第45页 |
| 3.2.2 三角帆蚌SMART cDNA的合成 | 第45页 |
| 3.2.3 HcGrp78基因3’末端和5’末端cDNA扩增 | 第45-46页 |
| 3.2.4 HcGrp78序列分析 | 第46-47页 |
| 3.2.5 冷、热休克诱导后Grp78基因的组织表达 | 第47-48页 |
| 3.3 实验结果 | 第48-58页 |
| 3.3.1 三角帆蚌血细胞总RNA的提取 | 第48页 |
| 3.3.2 三角帆蚌Grp78基因的cDNA全长 | 第48-49页 |
| 3.3.3 三角帆蚌Grp78基因的序列分析及氨基酸推导 | 第49-53页 |
| 3.3.4 推导的三角帆蚌Grp78蛋白与其他物种的同源性比较 | 第53-56页 |
| 3.3.5 基于Grp78氨基酸序列构建20种动物的系统发育树 | 第56-57页 |
| 3.3.6 冷、热休克诱导后Grp78基因的组织表达 | 第57-58页 |
| 3.4 讨论 | 第58-61页 |
| 第4章 结论与展望 | 第61-63页 |
| 4.1 结论 | 第61-62页 |
| 4.2 展望 | 第62-63页 |
| 致谢 | 第63-64页 |
| 参考文献 | 第64-70页 |
| 攻读硕士期间的研究成果 | 第70页 |
