| 摘要 | 第6-7页 |
| Abstract | 第7页 |
| 英文缩略表 | 第10-11页 |
| 第一章 引言 | 第11-18页 |
| 1.1 猪瘟病毒 | 第11-15页 |
| 1.1.1 猪瘟病毒 | 第11页 |
| 1.1.2 猪瘟病毒囊膜糖蛋白的结构和功能 | 第11-12页 |
| 1.1.3 猪瘟病毒与宿主相互作用研究进展 | 第12-15页 |
| 1.2 硫氧还蛋白 2 | 第15-16页 |
| 1.2.1 硫氧还蛋白2的结构 | 第15页 |
| 1.2.2 硫氧还蛋白2的功能 | 第15-16页 |
| 1.3 研究的目的和意义 | 第16-18页 |
| 第二章 Trx2蛋白与CSFV E2蛋白的相互作用及其对CSFV复制的调控作用 | 第18-37页 |
| 2.1 材料与方法 | 第18-26页 |
| 2.1.1 细胞、毒株、菌株和载体 | 第18页 |
| 2.1.2 主要试剂 | 第18页 |
| 2.1.3 基因扩增与克隆 | 第18-20页 |
| 2.1.4 酵母双杂交筛选与CSFV E2相互作用的宿主蛋白 | 第20-21页 |
| 2.1.5 猪体各组织中 Trx2 蛋白表达丰度的检测 | 第21页 |
| 2.1.6 Trx2 与 CSFV E2 的酵母共转化验证 | 第21页 |
| 2.1.7 Trx2 的原核表达及纯化 | 第21-22页 |
| 2.1.8 细胞转染及真核表达 | 第22页 |
| 2.1.9 GST pull-down 试验 | 第22页 |
| 2.1.10 原位邻位连接试验 | 第22-23页 |
| 2.1.11 激光共聚焦试验 | 第23页 |
| 2.1.12 RNA 干扰试验 | 第23-24页 |
| 2.1.13 Trx2 稳定表达 PK-15 细胞系的构建 | 第24页 |
| 2.1.14 过表达 Trx2 对 CSFV 复制的影响 | 第24页 |
| 2.1.15 CSFV 感染对 Trx2 表达的影响 | 第24-25页 |
| 2.1.16 Western blotting | 第25页 |
| 2.1.17 荧光定量 RT-PCR | 第25页 |
| 2.1.18 间接免疫荧光试验 | 第25-26页 |
| 2.1.19 统计学分析 | 第26页 |
| 2.2 结果 | 第26-35页 |
| 2.2.1 酵母双杂交筛选与E2相互作用的蛋白 | 第26页 |
| 2.2.2 酵母共转化验证Trx2与CSFV E2的相互作用 | 第26-27页 |
| 2.2.3 GST pull-down试验验证Trx2与CSFV E2的相互作用 | 第27页 |
| 2.2.4 原位邻位连接试验验证Trx2与CSFV E2的相互作用 | 第27-28页 |
| 2.2.5 激光共聚焦试验验证Trx2与CSFV E2的相互作用 | 第28-29页 |
| 2.2.6 硫氧还结构域是Trx2与CSFV E2相互作用的关键区域 | 第29-30页 |
| 2.2.7 沉默Trx2促进CSFV的增殖 | 第30-31页 |
| 2.2.8 过表达Trx2抑制CSFV的增殖 | 第31-32页 |
| 2.2.9 CSFV感染下调Trx2的表达 | 第32-33页 |
| 2.2.10 CSFV 感染下调 Trx2 的表达 | 第33-34页 |
| 2.2.11 CSFV E2 蛋白剂量依赖性地抑制 Trx2 蛋白的表达 | 第34-35页 |
| 2.3 讨论 | 第35-37页 |
| 第三章 全文结论 | 第37-38页 |
| 参考文献 | 第38-46页 |
| 致谢 | 第46-47页 |
| 作者简历 | 第47页 |
