| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 第1章 引言 | 第9-22页 |
| 1.1 金黄色葡萄球菌 | 第9-12页 |
| 1.1.1 金黄色葡萄球菌简介 | 第9-10页 |
| 1.1.2 金黄色葡萄球菌的感染机理 | 第10-12页 |
| 1.2 识别粘附基质分子的微生物表面组分 | 第12-14页 |
| 1.2.1 MSCRAMMs简介 | 第12-13页 |
| 1.2.2 MSCRAMMs的结构组成及特点 | 第13-14页 |
| 1.3 Sdr蛋白家族 | 第14-16页 |
| 1.3.1 Sdr蛋白家族的特点 | 第14-15页 |
| 1.3.2 骨唾液蛋白结合蛋白 | 第15-16页 |
| 1.4 MSCRAMMs结合纤维蛋白原 | 第16-21页 |
| 1.4.1 纤维蛋白原简介 | 第16-17页 |
| 1.4.2 MSCRAMMs的A区域与Fg的结合 | 第17-21页 |
| 1.5 本研究的工作目的和技术路线 | 第21-22页 |
| 1.5.1 工作目的 | 第21页 |
| 1.5.2 技术路线 | 第21-22页 |
| 第2章 实验材料与方法 | 第22-37页 |
| 2.1 实验材料及仪器 | 第22-28页 |
| 2.1.1 表达载体和构建的克隆 | 第22-23页 |
| 2.1.2 仪器和试剂 | 第23-28页 |
| 2.2 实验方法 | 第28-37页 |
| 2.2.1 克隆的构建和质粒的筛选 | 第28-31页 |
| 2.2.2 细胞生长及蛋白质表达流程 | 第31-33页 |
| 2.2.3 蛋白质晶体的筛选和优化 | 第33-35页 |
| 2.2.4 蛋白与小肽相互作用的检测 | 第35-37页 |
| 第3章 Bbp的表达纯化与结晶 | 第37-45页 |
| 3.1 Bbp的表达纯化 | 第37-42页 |
| 3.1.1 表达载体的构建 | 第37-38页 |
| 3.1.2 大量表达与纯化 | 第38-42页 |
| 3.2 结晶 | 第42-45页 |
| 3.2.1 BbpN2N3的结晶 | 第42-43页 |
| 3.2.2 Bbp N2N3与小肽的共结晶 | 第43-45页 |
| 第4章 结构解析及分析 | 第45-59页 |
| 4.1 晶体结构的解析 | 第45-46页 |
| 4.2 Apo-Bbp晶体结构 | 第46-49页 |
| 4.3 Bbp-Fgα 的复合物晶体结构及相互作用 | 第49-55页 |
| 4.3.1 Bbp与Fgα 小肽的结合实验 | 第49-50页 |
| 4.3.2 Bbp-Fgα 复合物晶体结构 | 第50-51页 |
| 4.3.3 Bbp与Fgα 的相互作用 | 第51-55页 |
| 4.4 Bbp、SdrG以及ClfA三者的比较 | 第55-57页 |
| 4.5 Bbp突变蛋白与小肽的结合实验 | 第57-59页 |
| 第5章 结论与展望 | 第59-62页 |
| 5.1 结论 | 第59-60页 |
| 5.2 展望 | 第60-62页 |
| 参考文献 | 第62-66页 |
| 致谢 | 第66-68页 |
| 个人简历、在学期间发表的学术论文与研究成果 | 第68页 |