| 第一章 综述 | 第1-38页 |
| ·生物体对铜的吸收 | 第15-20页 |
| ·细菌及酵母对铜的吸收 | 第15-18页 |
| ·哺乳动物对铜的吸收 | 第18-20页 |
| ·铜在细胞内的转运及定位 | 第20-22页 |
| ·Atx1转运到高尔基体 | 第21页 |
| ·转运到线粒体 | 第21-22页 |
| ·转运到超氧化物歧化酶 | 第22页 |
| ·铜分子伴侣的结构以及金属结合性质 | 第22-24页 |
| ·CopC的生物功能 | 第24-28页 |
| 参考文献 | 第28-38页 |
| 第二章 COPC表达和纯化 | 第38-49页 |
| ·引言 | 第38页 |
| ·CopC基因的核苷酸序列以及氨基酸序列 | 第38-39页 |
| ·CopC的一些参数 | 第39-40页 |
| ·氨基酸组成 | 第39页 |
| ·一些特征参数 | 第39-40页 |
| ·材料与试剂 | 第40-41页 |
| ·菌种与质粒 | 第40页 |
| ·主要试剂 | 第40页 |
| ·试剂配制 | 第40页 |
| ·主要仪器设备 | 第40-41页 |
| ·方法 | 第41-44页 |
| ·转化 | 第41页 |
| ·aopCopC的表达 | 第41-42页 |
| ·aopCopC的纯化 | 第42-44页 |
| ·结果与讨论 | 第44-47页 |
| ·结论 | 第47-48页 |
| 参考文献 | 第48-49页 |
| 第三章 COPC与金属离子结合的性质 | 第49-64页 |
| ·材料 | 第49页 |
| ·主要试剂 | 第49页 |
| ·主要仪器 | 第49页 |
| ·方法 | 第49-50页 |
| ·金属离子储备液的配制 | 第49-50页 |
| ·HEDTA溶液配制 | 第50页 |
| ·CopC浓度的确定与脱氯处理 | 第50页 |
| ·光谱测定 | 第50页 |
| ·结果与讨论 | 第50-62页 |
| ·蛋白质荧光特性 | 第50-51页 |
| ·与Cu(II)的结合 | 第51-54页 |
| ·与Hg(II)的结合 | 第54-58页 |
| ·与Ag(I)的结合 | 第58-62页 |
| ·结论 | 第62-63页 |
| 参考文献 | 第63-64页 |
| 第四章 COPC和CU~(II)-COPC的稳定性 | 第64-72页 |
| ·基本原理 | 第64-67页 |
| ·蛋白变性 | 第64-66页 |
| ·F(o|¨)ster无辐射能量转移原理 | 第66-67页 |
| ·试剂与仪器 | 第67页 |
| ·实验方法 | 第67页 |
| ·储备液的配制 | 第67页 |
| ·结果与讨论 | 第67-70页 |
| ·蛋白质的服变性实验 | 第68-70页 |
| ·Cu~(II)-CopC中Cu~(2+)与色氨酸残基间距离的求算 | 第70页 |
| ·结论 | 第70-71页 |
| 参考文献 | 第71-72页 |
| 第五章 COPC的超分子性质 | 第72-80页 |
| ·基本原理 | 第72-73页 |
| ·试剂与仪器 | 第73页 |
| ·实验方法 | 第73页 |
| ·试剂的配制 | 第73页 |
| ·光谱测定 | 第73页 |
| ·结果与讨论 | 第73-78页 |
| ·CopC与芘丁酸相互作用 | 第73-76页 |
| ·CopC与盐酸吡哆辛相互作用 | 第76-78页 |
| ·结论 | 第78-79页 |
| 参考文献 | 第79-80页 |
| 第六章 总结与展望 | 第80-81页 |
| ·总结 | 第80页 |
| ·展望 | 第80-81页 |
| 附录: 论文发表情况 | 第81-82页 |
| 致谢 | 第82-84页 |