| 中文摘要 | 第11-12页 |
| Abstract | 第12-13页 |
| 第一章 文献综述 | 第14-26页 |
| 1.1 弓形虫生活特性 | 第14-17页 |
| 1.1.1 病原 | 第14页 |
| 1.1.2 形态学 | 第14-16页 |
| 1.1.3 生活史 | 第16-17页 |
| 1.2 弓形虫入侵机制 | 第17-22页 |
| 1.2.1 入侵过程 | 第17-18页 |
| 1.2.2 入侵过程相关蛋白质 | 第18-20页 |
| 1.2.3 宿主表面相关受体 | 第20-22页 |
| 1.3 分子伴侣 | 第22-25页 |
| 1.3.1 分子伴侣分类及功能 | 第23-24页 |
| 1.3.2 TCP-1与各种疾病相关 | 第24页 |
| 1.3.3 TCP-1与寄生虫病相关 | 第24-25页 |
| 1.4 本研究的目的及意义 | 第25-26页 |
| 第二章 假定TCP-1蛋白质基因的克隆与生物信息学分析 | 第26-38页 |
| 2.1 引言 | 第26页 |
| 2.2 材料和方法 | 第26-31页 |
| 2.2.1 材料 | 第26-27页 |
| 2.2.2 方法 | 第27-31页 |
| 2.3 结果及分析 | 第31-36页 |
| 2.3.1 弓形虫(RH株)总RNA提取 | 第31-32页 |
| 2.3.2 TGME49_318410基因全长扩增 | 第32页 |
| 2.3.3 生物信息学分析 | 第32-36页 |
| 2.4 讨论 | 第36-37页 |
| 2.5 小结 | 第37-38页 |
| 第三章 假定TCP-1蛋白质原核表达载体构建、表达、纯化及多克隆抗体的制备 | 第38-51页 |
| 3.1 引言 | 第38页 |
| 3.2 材料和方法 | 第38-45页 |
| 3.2.1 材料 | 第38-40页 |
| 3.2.2 方法 | 第40-45页 |
| 3.3 结果及分析 | 第45-49页 |
| 3.3.1 重组质粒双酶切验证 | 第45-46页 |
| 3.3.2 重组蛋白质的小量表达 | 第46-47页 |
| 3.3.3 两种标签重组蛋白质的纯化与验证 | 第47页 |
| 3.3.4 血清抗体效价检测及IgG纯化 | 第47-49页 |
| 3.4 讨论 | 第49页 |
| 3.5 小结 | 第49-51页 |
| 第四章 假定TCP-1蛋白质在弓形虫虫体亚细胞定位 | 第51-56页 |
| 4.1 前言 | 第51页 |
| 4.2 材料和方法 | 第51-53页 |
| 4.2.1 材料 | 第51-52页 |
| 4.2.2 方法 | 第52-53页 |
| 4.3 结果及分析 | 第53-54页 |
| 4.3.1 弓形虫全虫蛋白验证 | 第53页 |
| 4.3.2 RH株速殖子假定TCP-1蛋白质的亚细胞定位 | 第53-54页 |
| 4.4 讨论 | 第54-55页 |
| 4.5 小结 | 第55-56页 |
| 第五章 假定TCP-1蛋白质与唾液酸入侵途径相关功能分析 | 第56-62页 |
| 5.1 前言 | 第56页 |
| 5.2 材料和方法 | 第56-58页 |
| 5.2.1 材料 | 第56页 |
| 5.2.2 方法 | 第56-58页 |
| 5.3 结果及分析 | 第58-60页 |
| 5.3.1 假定TCP-1蛋白质与唾液酸结合实验 | 第58页 |
| 5.3.2 GST-TCP-1蛋白质与细胞黏附实验 | 第58-59页 |
| 5.3.3 抗体IgG抑虫结果 | 第59-60页 |
| 5.4 讨论 | 第60-61页 |
| 5.5 小结 | 第61-62页 |
| 结论 | 第62-63页 |
| 参考文献 | 第63-73页 |
| 致谢 | 第73-74页 |
| 攻读硕士学位期间发表论文 | 第74-75页 |
