| 个人简历 | 第3-9页 |
| 中文摘要 | 第9-18页 |
| 英文摘要 | 第18-28页 |
| 前言 | 第28-34页 |
| 第一部分 H2A.Z在肝细胞癌中的表达与临床意义 | 第34-79页 |
| 前言 | 第34-36页 |
| 1 材料 | 第36-37页 |
| 1.1 组织 | 第36页 |
| 1.2 试剂及耗材和仪器 | 第36-37页 |
| 2 方法 | 第37-41页 |
| 2.1 H2A.Z在肝细胞癌中的表达的meta分析 | 第37-38页 |
| 2.2 免疫组化 | 第38-40页 |
| 2.3 统计分析 | 第40-41页 |
| 3 结果 | 第41-76页 |
| 3.1 H2A.Z在 HCC中表达的meta分析 | 第41-63页 |
| 3.2 H2AFZ与H2AFV联合诊断HCC的价值评价 | 第63-67页 |
| 3.3 H2AFZ与H2AFV在HCC中的表达水平与临床特征的关系 | 第67-72页 |
| 3.4 HCC患者H2A.Z表达水平与患者预后的关系 | 第72-73页 |
| 3.5 H2A.Z在HCC组织中的蛋白表达水平上调. | 第73-76页 |
| 4 讨论 | 第76-78页 |
| 5 本部分小结 | 第78-79页 |
| 第二部分 肿瘤细胞中H2A.Z泛素化修饰的生物学意义 | 第79-168页 |
| 第一章 H2A.Z wt和 H2A.Z mut稳转细胞株的构建 | 第79-105页 |
| 本章前言 | 第79-81页 |
| 1 材料 | 第81-82页 |
| 1.1 细胞 | 第81页 |
| 1.2 试剂及耗材和仪器 | 第81-82页 |
| 1.3 主要试剂配制 | 第82页 |
| 2 方法 | 第82-96页 |
| 2.1 逆转录病毒载体的构建 | 第82-88页 |
| 2.2 细胞培养 | 第88-89页 |
| 2.3 逆转录病毒包装 | 第89-90页 |
| 2.4 病毒感染 | 第90页 |
| 2.5 免疫磁珠筛选 | 第90页 |
| 2.6 细胞免疫荧光 | 第90-91页 |
| 2.7 Werstern blot检测 | 第91-96页 |
| 3 结果 | 第96-101页 |
| 3.1 H2A.Z wt和 H2A.Z mut过表达载体的DNA测序结果 | 第96-99页 |
| 3.2 外源性H2A.Z在 Hela细胞中的表达和定位 | 第99-100页 |
| 3.3 Westem blot验证稳转细胞株是否建立成功 | 第100-101页 |
| 4 讨论 | 第101-104页 |
| 5 本章小结 | 第104-105页 |
| 第二章 H2A.Z泛素化对H2A-H2A.Z异型核小体稳定性的影响 | 第105-128页 |
| 本章前言 | 第105-107页 |
| 1 材料 | 第107-109页 |
| 1.1 细胞 | 第107页 |
| 1.2 试剂及耗材和仪器 | 第107-108页 |
| 1.3 主要试剂配制 | 第108-109页 |
| 2 方法 | 第109-118页 |
| 2.1 RING2-shRNA干扰载体的构建 | 第109-112页 |
| 2.2 细胞培养 | 第112-113页 |
| 2.3 Lipofectamine2000 转染 | 第113-114页 |
| 2.4 MNase消化和单核小体的制备 | 第114页 |
| 2.5 琼脂糖凝胶电泳 | 第114-115页 |
| 2.6 免疫共沉淀 | 第115页 |
| 2.7 Werstern blot检测 | 第115-118页 |
| 3 结果 | 第118-124页 |
| 3.1 单核小体的分离和H2A-H2A.Z异型核小体的鉴定 | 第118-120页 |
| 3.2 下调H2A.Z的泛素化对H2A-H2A.Z异型核小体稳定性的影响 | 第120-121页 |
| 3.3 抑制蛋白酶体对H2A-H2A.Z异型核小体稳定性的影响 | 第121-122页 |
| 3.4 去泛素化和高盐溶液对H2A-H2A.Z异型核小体稳定性的影响 | 第122-124页 |
| 4 讨论 | 第124-127页 |
| 5 本章小结 | 第127-128页 |
| 第三章 H2A.Z泛素化对转录因子结合的影响 | 第128-144页 |
| 本章前言 | 第128-129页 |
| 1 材料 | 第129-130页 |
| 1.1 细胞 | 第129页 |
| 1.2 试剂及耗材和仪器 | 第129页 |
| 1.3 主要试剂配制 | 第129-130页 |
| 2 方法 | 第130-135页 |
| 2.1 细胞培养 | 第130-131页 |
| 2.2 MNase消化和单核小体的制备 | 第131页 |
| 2.3 免疫共沉淀 | 第131-132页 |
| 2.4 SDS-PAGE | 第132-133页 |
| 2.5 银染 | 第133页 |
| 2.6 蛋白质谱鉴定H2A.Z的相互作用蛋白 | 第133-135页 |
| 3 结果 | 第135-139页 |
| 3.1 免疫共沉淀查找H2A.Z和 ubH2A.Z的相互作用蛋白 | 第135-136页 |
| 3.2 蛋白质谱鉴定H2A.Z和 ubH2A.Z的相互作用蛋白 | 第136-139页 |
| 4 讨论 | 第139-143页 |
| 5 本章小结 | 第143-144页 |
| 第四章 H2A.Z泛素化对基因表达调控的影响 | 第144-168页 |
| 本章前言 | 第144-146页 |
| 1 材料 | 第146-150页 |
| 1.1 细胞 | 第146页 |
| 1.2 试剂及耗材和仪器 | 第146-147页 |
| 1.3 主要试剂配制 | 第147-150页 |
| 2 方法 | 第150-154页 |
| 2.1 染色质免疫共沉淀 | 第150-152页 |
| 2.2 建库测序 | 第152-153页 |
| 2.3 生物信息学分析 | 第153-154页 |
| 3 结果 | 第154-165页 |
| 3.1 Hela细胞超声波破碎条件的摸索 | 第154-155页 |
| 3.2 H2A.Z(wt)和H2A.Z(mut)结合位点分布区域分析 | 第155-156页 |
| 3.3 H2A.Z(wt)和H2A.Z(mut)靶基因的GO分析 | 第156-158页 |
| 3.4 差异基因在全基因组的分布以及GO和 Pathway分析 | 第158-163页 |
| 3.5 H2A.Z(wt)和H2A.Z(mut)的Motif分析 | 第163-165页 |
| 4 讨论 | 第165-167页 |
| 5 本章小结 | 第167-168页 |
| 全文总结 | 第168-169页 |
| 参考文献 | 第169-178页 |
| 综述 | 第178-198页 |
| 参考文献 | 第192-198页 |
| 附录一：中英文缩略语对照表 | 第198-200页 |
| 致谢 | 第200-202页 |
| 攻读学位期间发表学术论文目录 | 第202-203页 |
