提要 | 第1-8页 |
第1章 文献回顾 | 第8-16页 |
·MUC1 的生物学特性 | 第8-9页 |
·MUC1 对肿瘤的作用 | 第9-10页 |
·以MUC1 为靶点的肿瘤疫苗 | 第10-14页 |
·DC 疫苗 | 第10-11页 |
·糖链疫苗 | 第11-12页 |
·核酸疫苗 | 第12页 |
·多肽疫苗 | 第12-13页 |
·病毒载体疫苗 | 第13-14页 |
·MUC1-MBP 蛋白疫苗的研究进展 | 第14-16页 |
·麦芽糖结合蛋白 | 第14页 |
·MUC1-MBP 蛋白疫苗 | 第14-16页 |
第2章 材料与方法 | 第16-26页 |
·实验材料 | 第16-17页 |
·质粒与菌株 | 第16页 |
·主要试剂及配制 | 第16-17页 |
·主要介质 | 第17页 |
·实验动物 | 第17页 |
·主要仪器 | 第17页 |
·实验方法 | 第17-26页 |
·抗 MBP 抗体亲和层析柱的制备 | 第17-21页 |
·重组 MUC1-MBP 融合蛋白在大肠杆菌中诱导表达 | 第21-22页 |
·MUC1-MBP 蛋白的纯化与鉴定 | 第22-24页 |
·MUC1-MBP 全身过敏试验 | 第24页 |
·急性毒性实验 | 第24-25页 |
·重组 MUC1-MBP 蛋白稳定试验 | 第25-26页 |
第3章 实验结果 | 第26-43页 |
·抗 MBP 特异性多克隆抗体亲和层析柱的制备 | 第26-28页 |
·MBP 蛋白的诱导表达 | 第26页 |
·MBP 蛋白的纯化 | 第26-27页 |
·MBP 蛋白免疫动物产生抗MBP 多克隆抗体 | 第27页 |
·抗MBP 特异性多克隆抗体的纯化 | 第27-28页 |
·MBP 特异性抗体亲和层析柱的制备 | 第28页 |
·MUC1-MBP 蛋白诱导表达及鉴定 | 第28-29页 |
·pMAL-MUC1/DH5α菌种传代表达试验 | 第29-30页 |
·MUC1-MBP 融合蛋白的纯化及纯度鉴定 | 第30-31页 |
·MUC1-MBP 融合蛋白全身过敏试验 | 第31-33页 |
·MUC1-MBP 融合蛋白的急性毒性试验 | 第33-38页 |
·MUC1-MBP 的稳定性试验 | 第38-43页 |
第4章 讨论 | 第43-48页 |
·抗 MBP 特异性多克隆抗体亲和层析柱对 MUC1-MBP 融合蛋白的纯化 | 第43-44页 |
·抗 MBP 特异性多克隆抗体纯化介质的制备 | 第43-44页 |
·MBP 特异性免疫亲和层析纯化条件的建立 | 第44页 |
·MUC1-MBP 融合蛋白的安全性分析 | 第44-46页 |
·MUC1-MBP 融合蛋白的全身过敏反应实验 | 第44-45页 |
·MUC1-MBP 融合蛋白的急性毒性实验 | 第45-46页 |
·MUC1-MBP 融合蛋白的稳定性分析 | 第46-48页 |
·MUC1-MBP 融合蛋白保存期的预测 | 第46页 |
·稳定剂对 MUC1-MBP 融合蛋白的稳定作用数 | 第46-48页 |
结论 | 第48-49页 |
参考文献 | 第49-53页 |
致谢 | 第53-54页 |
中文摘要 | 第54-56页 |
Abstract | 第56-58页 |