| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6页 |
| 第1章 绪论 | 第10-21页 |
| 1.1 前言 | 第10-11页 |
| 1.2 Arg9穿膜肽的简介 | 第11-12页 |
| 1.3 穿膜肽的穿膜机制 | 第12-15页 |
| 1.3.1 穿膜肽胞吞作用机制 | 第13-14页 |
| 1.3.2 富含精氨酸类细胞穿膜肽的直接穿膜机制研究 | 第14-15页 |
| 1.4 细胞穿膜肽面临的挑战和问题 | 第15-17页 |
| 1.5 穿膜肽的应用现状及前景 | 第17-19页 |
| 1.6 选题背景及内容提要 | 第19-21页 |
| 1.6.1 选题背景 | 第19-20页 |
| 1.6.2 本文主要研究内容 | 第20-21页 |
| 第2章 Arg9-EGFP融合蛋白的原核表达体系的构建 | 第21-28页 |
| 2.1 前言 | 第21页 |
| 2.2 实验试剂 | 第21-22页 |
| 2.3 实验仪器 | 第22页 |
| 2.4 pET-15b-EGFP、pET-15b-Arg9-EGFP质粒构建 | 第22-23页 |
| 2.5 pET-15b-EGFP、pET-15b-Arg9-EGFP质粒构建 | 第23-25页 |
| 2.6 实验结果与分析 | 第25-26页 |
| 2.6.1 EGFP和Arg9-EGFP目的片段的扩增 | 第25-26页 |
| 2.6.2 重组质粒酶切鉴定琼脂糖电泳结果 | 第26页 |
| 2.7 本章小结 | 第26-28页 |
| 第3章 EGFP、Arg9-EGFP融合蛋白的原核诱导表达 | 第28-34页 |
| 3.1 前言 | 第28页 |
| 3.2 实验试剂 | 第28-29页 |
| 3.3 实验仪器 | 第29页 |
| 3.4 实验方法 | 第29-32页 |
| 3.4.1 EGFP、Arg9-EGFP融合蛋白的原核诱导表达时间的摸索 | 第29-31页 |
| 3.4.2 EGFP、Arg9-EGFP融合蛋白的诱导、表达、提取和纯化; | 第31-32页 |
| 3.5 实验结果与分析 | 第32-33页 |
| 3.5.1 蛋白表达体系的诱导时间摸索 | 第32-33页 |
| 3.5.2 纯化蛋白以及其SDS-PAGE纯度分析 | 第33页 |
| 3.6 本章小结 | 第33-34页 |
| 第4章 Arg9-EGFP绿色荧光蛋白的穿膜效果研究 | 第34-42页 |
| 4.1 前言 | 第34页 |
| 4.2 实验仪器 | 第34页 |
| 4.3 实验材料 | 第34-35页 |
| 4.4 实验方法 | 第35-39页 |
| 4.4.1 细胞复苏 | 第35页 |
| 4.4.2 细胞传代 | 第35-36页 |
| 4.4.3 细胞冻存 | 第36页 |
| 4.4.4 细胞计数 | 第36页 |
| 4.4.5 Arg9-EGFP绿色荧光蛋白处理细胞 | 第36-37页 |
| 4.4.6 Hoechst染色 | 第37页 |
| 4.4.7 Western Bloting（WB） | 第37-39页 |
| 4.5 实验结果与分析 | 第39-40页 |
| 4.5.1 荧光显微镜检测穿膜肽穿膜效率 | 第39-40页 |
| 4.5.2 免疫印迹检测穿膜肽穿膜效率 | 第40页 |
| 4.6 本章小结 | 第40-42页 |
| 结论与展望 | 第42-44页 |
| 参考文献 | 第44-51页 |
| 附录A 英文缩写 | 第51-52页 |
| 附录B 常用试剂与缓冲溶液配方 | 第52-53页 |
| 附录C 攻读学位期间所发表的学术论文 | 第53-54页 |
| 致谢 | 第54页 |
