| 致谢 | 第1-6页 |
| 摘要 | 第6-7页 |
| Abstract | 第7-10页 |
| 第1章 引言 | 第10-22页 |
| ·光合细菌的概述 | 第10-14页 |
| ·光合细菌的分类 | 第10-12页 |
| ·光合细菌的环境分布 | 第12页 |
| ·丝状不产氧光合细菌的光合作用机制 | 第12-13页 |
| ·光合玫瑰菌Roseiflexus castenholzii概述 | 第13-14页 |
| ·蛋白复合体ACⅢ概述 | 第14-19页 |
| ·ACⅢ的发现及命名 | 第15页 |
| ·ACIII的亚基组成 | 第15-18页 |
| ·ACIII的结构模型 | 第18-19页 |
| ·论文研究意义和技术路线 | 第19-22页 |
| ·实验设计思路 | 第19-20页 |
| ·实验内容 | 第20-21页 |
| ·技术路线 | 第21-22页 |
| 第2章 ACⅢ蛋白复合体纯化方法的优化 | 第22-29页 |
| ·实验材料 | 第22-24页 |
| ·主要实验仪器 | 第22-23页 |
| ·主要实验试剂 | 第23页 |
| ·试剂的配制 | 第23-24页 |
| ·实验方法 | 第24-25页 |
| ·光合玫瑰菌的培养与收获 | 第24页 |
| ·膜组分的制备 | 第24页 |
| ·ACⅢ蛋白复合体的分离纯化 | 第24-25页 |
| ·实验结果 | 第25-28页 |
| ·光合玫瑰菌的培养条件对产量的影响 | 第25-26页 |
| ·优化增溶条件来提高ACIII蛋白复合体的纯度 | 第26-28页 |
| ·小结与讨论 | 第28-29页 |
| 第3章 actE的克隆和载体构建 | 第29-40页 |
| ·实验材料 | 第29-31页 |
| ·主要实验仪器 | 第29页 |
| ·主要实验试剂 | 第29-30页 |
| ·试剂的配制 | 第30-31页 |
| ·载体图谱 | 第31页 |
| ·实验方法 | 第31-37页 |
| ·光玫瑰菌的培养 | 第31-32页 |
| ·细菌基因组DNA的提取 | 第32页 |
| ·PCR扩增目的片段 | 第32-33页 |
| ·PCR产物的胶回收 | 第33-34页 |
| ·PCR产物连接表达载体 | 第34页 |
| ·连接产物转化到感受态细胞Trans1-T1 | 第34页 |
| ·阳性克隆的PCR鉴定 | 第34-35页 |
| ·重组质粒的提取 | 第35-36页 |
| ·重组质粒转化到大肠杆菌感受态细胞BL21（DE3） | 第36页 |
| ·菌落PCR鉴定 | 第36-37页 |
| ·实验结果 | 第37-39页 |
| ·PCR扩增目的片段 | 第37页 |
| ·连接产物转化到感受态细胞Trans1-T1后的菌落PCR鉴定 | 第37-38页 |
| ·重组质粒转化到感受态细胞BL21（DE3）后的菌落PCR鉴定 | 第38-39页 |
| ·小结与讨论 | 第39-40页 |
| 第4章 亚基蛋白ActE的表达与纯化 | 第40-58页 |
| ·实验材料 | 第40-42页 |
| ·主要实验仪器 | 第40页 |
| ·主要实验试剂 | 第40-41页 |
| ·试剂的配制 | 第41-42页 |
| ·实验方法 | 第42-47页 |
| ·Tricine SDS-PAGE的配制 | 第42页 |
| ·上样、固定、染色及脱色 | 第42-43页 |
| ·ActE蛋白的诱导表达 | 第43页 |
| ·确定目的蛋白的表达位置 | 第43页 |
| ·ActE表达条件的优化 | 第43-44页 |
| ·ActE蛋白的纯化 | 第44-46页 |
| ·Western blot 鉴定 | 第46-47页 |
| ·BCA法测定蛋白浓度 | 第47页 |
| ·实验结果 | 第47-57页 |
| ·ActE蛋白表达位置的分析 | 第47-48页 |
| ·ActE表达条件的优化 | 第48-50页 |
| ·ActE蛋白的纯化 | 第50-56页 |
| ·Western blot检测目的蛋白 | 第56页 |
| ·BCA法测定蛋白浓度 | 第56-57页 |
| ·小结与讨论 | 第57-58页 |
| 第5章 纯化蛋白的三维结晶条件筛选 | 第58-61页 |
| ·实验材料 | 第58页 |
| ·主要实验试剂 | 第58页 |
| ·试剂的配制 | 第58页 |
| ·实验方法 | 第58-59页 |
| ·实验结果及分析 | 第59-61页 |
| 参考文献 | 第61-67页 |
| 附录 | 第67-69页 |
| 缩略语 | 第69页 |
