| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 目录 | 第8-12页 |
| 引言 | 第12-13页 |
| 第一章 文献综述 | 第13-25页 |
| ·PHAs的简介 | 第13页 |
| ·PHAs的结构 | 第13-14页 |
| ·PHAs的性能 | 第14-15页 |
| ·PHAs物理化学特性 | 第14页 |
| ·PHAs生物降解和生物相容性 | 第14-15页 |
| ·PHAs环境友好性 | 第15页 |
| ·PHAs的应用 | 第15页 |
| ·PHB的简介 | 第15-16页 |
| ·PHB的性质 | 第16页 |
| ·PHB的合成 | 第16-21页 |
| ·PHB的合成途径 | 第16-17页 |
| ·PHB的生产 | 第17-19页 |
| ·PHB的合成条件 | 第19页 |
| ·PHB的合成原料 | 第19-20页 |
| ·PHB的发酵方法 | 第20-21页 |
| ·PHB的生物降解研究 | 第21-23页 |
| ·降解PHB的微生物 | 第21页 |
| ·PHB的降解过程 | 第21页 |
| ·PHB的解聚酶 | 第21-23页 |
| ·PHB的应用 | 第23页 |
| ·立题依据和实验设计 | 第23-25页 |
| 第二章 PHB 降解菌株的选育 | 第25-44页 |
| ·实验材料 | 第25-28页 |
| ·实验菌株 | 第25页 |
| ·实验药品 | 第25页 |
| ·实验仪器 | 第25-26页 |
| ·培养基及试剂的配制 | 第26-28页 |
| ·实验方法 | 第28-34页 |
| ·PHB降解菌株的初筛 | 第28-29页 |
| ·菌株的形态观察和生理生化特征 | 第29-32页 |
| ·菌株16SrDNA的鉴定 | 第32-34页 |
| ·菌株对PHB薄膜降解率的测定 | 第34页 |
| ·降解前后PHB薄膜的形态变化 | 第34页 |
| ·初步分析菌株降解PHB的产物 | 第34页 |
| ·实验结果 | 第34-42页 |
| ·PHB降解菌株的筛选 | 第34-35页 |
| ·菌株及菌落的形态 | 第35-36页 |
| ·生理生化特性 | 第36-38页 |
| ·16SrDNA序列分析鉴定结果 | 第38-40页 |
| ·P. mendocina DSWY0601对PHB薄膜的降解 | 第40-41页 |
| ·PHB薄膜降解后的电镜观察 | 第41-42页 |
| ·PHB薄膜的降解产物 | 第42页 |
| ·小结和讨论 | 第42-44页 |
| 第三章 P. mendocina DSWY0601 产酶条件的优化 | 第44-57页 |
| ·实验材料 | 第44页 |
| ·实验菌种 | 第44页 |
| ·实验药品 | 第44页 |
| ·实验仪器 | 第44页 |
| ·实验方法 | 第44-47页 |
| ·粗酶液的制备 | 第44页 |
| ·酶活力的测定 | 第44-45页 |
| ·蛋白的测定 | 第45-46页 |
| ·基本培养基的优化 | 第46-47页 |
| ·培养条件的优化 | 第47页 |
| ·结果与讨论 | 第47-56页 |
| ·基本培养基中碳源的优化 | 第47-48页 |
| ·基本培养基中氮源的优化 | 第48-49页 |
| ·基本培养基中磷源的优化 | 第49页 |
| ·基本培养基中初始pH的优化 | 第49-50页 |
| ·培养基配方的正交试验 | 第50-51页 |
| ·培养时间对酶活力的影响 | 第51-52页 |
| ·培养温度对酶活力的影响 | 第52页 |
| ·溶氧量对酶活力的影响 | 第52-54页 |
| ·初始pH对酶活力的影响 | 第54页 |
| ·培养条件的正交试验 | 第54-56页 |
| ·小结 | 第56-57页 |
| 第四章 PHB 解聚酶的分离纯化及性质的研究 | 第57-72页 |
| ·实验材料 | 第57-58页 |
| ·实验菌株 | 第57页 |
| ·实验材料 | 第57-58页 |
| ·实验仪器 | 第58页 |
| ·实验方法 | 第58-61页 |
| ·PHB解聚酶的纯化 | 第58-59页 |
| ·PHB解聚酶的分子量的测定 | 第59-60页 |
| ·PHB解聚酶的最适反应温度的测定 | 第60页 |
| ·PHB解聚酶热稳定性的测定 | 第60页 |
| ·PHB解聚酶的最适pH的测定 | 第60页 |
| ·PHB解聚酶的pH稳定性的测定 | 第60页 |
| ·金属离子对PHB解聚酶活力的影响 | 第60页 |
| ·化学试剂对PHB解聚酶活力的影响 | 第60页 |
| ·Km值的测定 | 第60-61页 |
| ·蛋白酶活力的测定 | 第61页 |
| ·酯酶活力的的测定 | 第61页 |
| ·其他聚合物的活力测定 | 第61页 |
| ·PHB解聚酶的肽指纹图谱分析 | 第61页 |
| ·PHB解聚酶降解PHB产物的测定 | 第61页 |
| ·实验结果与讨论 | 第61-71页 |
| ·PHB解聚酶的纯化 | 第61-63页 |
| ·PHB解聚酶的分子量 | 第63-65页 |
| ·PHB解聚酶的最适反应温度 | 第65页 |
| ·PHB解聚酶的热稳定性 | 第65页 |
| ·PHB解聚酶的最适反应pH | 第65-66页 |
| ·PHB解聚酶的pH稳定性 | 第66-67页 |
| ·金属离子对PHB解聚酶酶活力的影响 | 第67-68页 |
| ·化学试剂对PHB解聚酶酶活力的影响 | 第68页 |
| ·PHB解聚酶Km值 | 第68-69页 |
| ·PHB解聚酶的底物特异性 | 第69页 |
| ·PHB解聚酶氨基酸序列 | 第69-70页 |
| ·PHB解聚酶降解PHB的产物 | 第70-71页 |
| ·小结 | 第71-72页 |
| 第五章 PHB 解聚酶基因的克隆表达及序列分析 | 第72-90页 |
| ·实验材料 | 第72-74页 |
| ·实验菌株 | 第72页 |
| ·实验试剂及培养基 | 第72-73页 |
| ·实验仪器 | 第73-74页 |
| ·实验方法 | 第74-76页 |
| ·PHB解聚酶的基因克隆 | 第74页 |
| ·重组PHB解聚酶的表达 | 第74-75页 |
| ·重组PHB解聚酶的纯化及分子量的计算 | 第75页 |
| ·重组PHB解聚酶的最适反应温度的测定 | 第75-76页 |
| ·重组PHB解聚酶的最适反应pH的测定 | 第76页 |
| ·重组PHB解聚酶降解PHB产物的分析 | 第76页 |
| ·重组PHB解聚酶序列分析和结构预测 | 第76页 |
| ·实验结果与讨论 | 第76-89页 |
| ·PHB解聚酶基因的克隆 | 第76-78页 |
| ·重组PHB解聚酶的诱导表达 | 第78-79页 |
| ·重组PHB解聚酶纯化 | 第79-80页 |
| ·温度对重组PHB解聚酶酶活力的影响 | 第80-81页 |
| ·反应pH对重组PHB解聚酶酶活力的影响 | 第81页 |
| ·重组PHB解聚酶降解PHB的产物 | 第81-82页 |
| ·PHB解聚酶理化性质 | 第82-83页 |
| ·氨基酸序列的比对 | 第83页 |
| ·蛋白结构域的分析 | 第83-86页 |
| ·蛋白二级结构的预测 | 第86-89页 |
| ·小结 | 第89-90页 |
| 结论 | 第90-91页 |
| 参考文献 | 第91-96页 |
| 致谢 | 第96-98页 |
| 在学期间公开发表论文及著作情况 | 第98页 |