| 中文摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6页 |
| 第一章 前言 | 第12-43页 |
| 1.1 漆酶的来源 | 第12-13页 |
| 1.2 漆酶催化活性中心结构 | 第13-15页 |
| 1.3 漆酶的催化机理和性质 | 第15-17页 |
| 1.3.1 漆酶的氧化还原电位 | 第16-17页 |
| 1.4 漆酶的应用 | 第17-25页 |
| 1.4.1 Laccase-Mediated 系统 | 第17-19页 |
| 1.4.2 漆酶氧化二聚和三聚反应 | 第19-20页 |
| 1.4.3 漆酶催化聚合 | 第20-21页 |
| 1.4.4 环合反应 | 第21-23页 |
| 1.4.5 漆酶催化生成抗生素和氨基酸衍生物 | 第23-24页 |
| 1.4.6 胺化作用 | 第24-25页 |
| 1.4.7 其他反应 | 第25页 |
| 1.5 固定化酶 | 第25-34页 |
| 1.5.1 固定化酶的概述 | 第25-26页 |
| 1.5.2 酶的固定化方法 | 第26-29页 |
| 1.5.3 固定化酶的制备原则 | 第29-30页 |
| 1.5.4 固定化酶的性质 | 第30-31页 |
| 1.5.5 漆酶固定化 | 第31-32页 |
| 1.5.6 功能化离子液体固定化酶的应用 | 第32-33页 |
| 1.5.7 固定化漆酶的应用 | 第33-34页 |
| 1.6 本论文立题依据 | 第34-35页 |
| 参考文献 | 第35-43页 |
| 第二章 β-烯胺酮类化合物合成新方法研究 | 第43-60页 |
| 2.1 引言 | 第43-46页 |
| 2.1.1 形成 a 键的反应类型 | 第44页 |
| 2.1.2 形成 b 键的反应类型 | 第44页 |
| 2.1.3 形成 c 键的反应类型 | 第44-45页 |
| 2.1.4 形成 d 键的反应类型 | 第45页 |
| 2.1.5 形成 e 键的反应类型 | 第45-46页 |
| 2.2 实验部分 | 第46-47页 |
| 2.2.1 实验试剂与实验仪器 | 第46-47页 |
| 2.2.2 实验方法 | 第47页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第47-52页 |
| 2.3.1 酶源筛选 | 第47-48页 |
| 2.3.2 加酶量的选择 | 第48-49页 |
| 2.3.3 反应时间对反应转化率的影响 | 第49-50页 |
| 2.3.4 溶剂 pH 对反应的影响 | 第50-51页 |
| 2.3.5 1,3-二羰基化合物与胺类化合物反应 | 第51-52页 |
| 2.4 化合物的结构确定 | 第52-54页 |
| 2.5 构型确定 | 第54-55页 |
| 2.6 反应机理 | 第55-56页 |
| 2.7 本章小结 | 第56-58页 |
| 参考文献 | 第58-60页 |
| 第三章 漆酶氧化偶联白藜芦醇及其衍生物 | 第60-78页 |
| 3.1 引言 | 第60-62页 |
| 3.2 实验部分 | 第62-64页 |
| 3.2.1 实验试剂与实验仪器 | 第62-63页 |
| 3.2.2 实验方法 | 第63-64页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第64-72页 |
| 3.3.1 酶源筛选对漆酶氧化偶联反应的影响 | 第64-65页 |
| 3.3.2 固定化载体对漆酶活力的影响 | 第65页 |
| 3.3.3 缓冲溶液种类对漆酶氧化偶联反应的影响 | 第65-66页 |
| 3.3.4 pH 对漆酶氧化偶联反应的影响 | 第66-67页 |
| 3.3.5 反应温度对漆酶氧化偶联反应的影响 | 第67-68页 |
| 3.3.6 底物浓度对漆酶氧化偶联反应的影响 | 第68-69页 |
| 3.3.7 底物结构对酶活性的影响 | 第69-70页 |
| 3.3.8 反应进程对反应产率的影响 | 第70-71页 |
| 3.3.9 固定化漆酶循环使用 | 第71-72页 |
| 3.4 反应机理 | 第72页 |
| 3.5 本章小结 | 第72-73页 |
| 3.6 质谱和核磁数据 | 第73-75页 |
| 参考文献 | 第75-78页 |
| 第四章 漆酶固定化于功能化离子液体修饰介孔材料 SBA-1567 | 第78-96页 |
| 4.1 引言 | 第78-80页 |
| 4.2 实验部分 | 第80-84页 |
| 4.2.1 实验试剂与实验仪器 | 第80-81页 |
| 4.2.2 载体的合成 | 第81-83页 |
| 4.2.3 漆酶的固定化和酶活实验 | 第83-84页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第84-87页 |
| 4.3.1 载体的表征结果 | 第84-85页 |
| 4.3.2 固定化酶的固定化效率及酶活 | 第85-87页 |
| 4.4 固定化酶的性质 | 第87-91页 |
| 4.4.1 固定化酶的可重复性 | 第87页 |
| 4.4.2 固定化酶的储存稳定性 | 第87-88页 |
| 4.4.3 固定化酶的最适 pH | 第88-89页 |
| 4.4.4 固定化酶的热稳定性 | 第89-90页 |
| 4.4.5 固定化酶的最适反应温度 | 第90-91页 |
| 4.5 本章小结 | 第91-93页 |
| 参考文献 | 第93-96页 |
| 第五章 FT-IR 对漆酶的构象研究 | 第96-106页 |
| 5.1 引言 | 第96-98页 |
| 5.2 实验部分 | 第98-100页 |
| 5.2.1 实验试剂与实验仪器 | 第98页 |
| 5.2.2 实验方法 | 第98-99页 |
| 5.2.3 分析方法 | 第99-100页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第100-103页 |
| 5.3.1 pH 对漆酶二级结构的影响 | 第100-102页 |
| 5.3.2 溶剂对漆酶蛋白构象的影响 | 第102-103页 |
| 5.4 本章小结 | 第103-105页 |
| 参考文献 | 第105-106页 |
| 第六章 结论 | 第106-110页 |
| 附件 | 第110-120页 |
| 博士期间发表的论文 | 第120-122页 |
| 致谢 | 第122页 |