| 中文摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第一章 文献综述及目的意义 | 第10-21页 |
| 1 无乳链球菌 | 第10-17页 |
| 1.1 概述 | 第10页 |
| 1.2 传播途径 | 第10-11页 |
| 1.3 患病症状 | 第11页 |
| 1.4 血清分型 | 第11-12页 |
| 1.5 致病机制 | 第12-13页 |
| 1.6 毒力因子 | 第13-17页 |
| 1.6.1 荚膜多糖 | 第13-14页 |
| 1.6.2 唾液酸 | 第14-15页 |
| 1.6.3 CAMP因子 | 第15页 |
| 1.6.4 表面蛋白 | 第15-17页 |
| 2 α-烯醇化酶 | 第17-19页 |
| 2.1 概述 | 第17页 |
| 2.2 纤溶酶原绑定活力 | 第17-18页 |
| 2.3 细胞表面定位 | 第18页 |
| 2.4 其他功能 | 第18-19页 |
| 3 目的意义 | 第19-21页 |
| 第二章 无乳链球菌α-烯醇化酶的克隆和生物信息学分析 | 第21-33页 |
| 1 试验材料 | 第21-22页 |
| 1.1 试剂载体 | 第21页 |
| 1.2 主要仪器 | 第21-22页 |
| 1.3 主要试剂配制 | 第22页 |
| 2 试验方法 | 第22-25页 |
| 2.1 α -烯醇化酶基因的扩增 | 第22-23页 |
| 2.2 α-烯醇化酶基因的克隆 | 第23-24页 |
| 2.3 α-烯醇化酶基因序列特性分析 | 第24-25页 |
| 3 试验结果 | 第25-31页 |
| 3.1 无乳链球菌α-烯醇化酶的克隆 | 第25-26页 |
| 3.2 无乳链球菌α-烯醇化酶氨基酸序列分析 | 第26-31页 |
| 4 分析与讨论 | 第31-33页 |
| 第三章 无乳链球菌α-烯醇化酶的表达和纯化 | 第33-43页 |
| 1 试验材料 | 第33-35页 |
| 1.1 试剂载体 | 第33页 |
| 1.2 主要仪器 | 第33-34页 |
| 1.3 主要试剂配制 | 第34-35页 |
| 2 试验方法 | 第35-37页 |
| 2.1 α-烯醇化酶基因表达质粒的构建 | 第35-36页 |
| 2.2 重组蛋白的诱导表达 | 第36页 |
| 2.3 诱导条件的优化 | 第36页 |
| 2.4 重组蛋白的纯化 | 第36-37页 |
| 3 试验结果 | 第37-41页 |
| 3.1 无乳链球菌α-烯醇化酶表达载体的构建 | 第37页 |
| 3.2 无乳链球菌α-烯醇化酶的表达 | 第37-40页 |
| 3.3 重组蛋白的纯化 | 第40-41页 |
| 4 分析与讨论 | 第41-43页 |
| 第四章 无乳链球菌α-烯醇化酶的生物学活性 | 第43-60页 |
| 1 试验材料 | 第43-44页 |
| 1.1 试验动物 | 第43页 |
| 1.2 试剂菌株 | 第43页 |
| 1.3 主要仪器 | 第43-44页 |
| 1.4 主要试剂配制 | 第44页 |
| 2 试验方法 | 第44-48页 |
| 2.1 重组蛋白的复性 | 第44-45页 |
| 2.2 重组蛋白酶活性测定 | 第45页 |
| 2.3 重组α-烯醇化酶绑定纤溶酶原 | 第45-46页 |
| 2.4 α-烯醇化酶重组蛋白抗体的制备 | 第46-47页 |
| 2.5 无乳链球菌α-烯醇化酶定位 | 第47页 |
| 2.6 免疫荧光检测α-烯醇化酶粘附EPC细胞 | 第47-48页 |
| 2.7 α-烯醇化酶对EPC细胞的粘附率 | 第48页 |
| 3 试验结果 | 第48-55页 |
| 3.1 重组α-烯醇化酶酶活力测定 | 第48-49页 |
| 3.2 重组α-烯醇化酶绑定纤溶酶原 | 第49-50页 |
| 3.3 抗血清的制备和检测 | 第50-52页 |
| 3.4 GBS α-烯醇化酶定位 | 第52-53页 |
| 3.5 α-烯醇化酶粘附EPC细胞 | 第53-54页 |
| 3.6 α-烯醇化酶对EPC细胞的粘附率 | 第54-55页 |
| 4 分析与讨论 | 第55-60页 |
| 4.1 重组蛋白烯醇化酶活力 | 第55页 |
| 4.2 α-烯醇化酶绑定纤溶酶原 | 第55-56页 |
| 4.3 α-烯醇化酶表面定位和粘附 | 第56-58页 |
| 4.4 α-烯醇化酶作为预防无乳链球菌病的候选抗原 | 第58-60页 |
| 参考文献 | 第60-67页 |
| 致谢 | 第67页 |